蛋白质卷曲短纤维的制造方法
阅读说明：本技术 蛋白质卷曲短纤维的制造方法 (Method for producing protein crimped staple fibers ) 是由 佐藤皓斗 安部佑之介 于 2019-01-31 设计创作，主要内容包括：本发明的目的在于提供由蛋白质长丝高效率且低成本地制造蛋白质卷曲短纤维的方法。本发明的蛋白质卷曲短纤维的制造方法包括：a)准备含有改造丝心蛋白的人造丝心蛋白长丝的工序；b)对人造丝心蛋白长丝进行切割而得到人造丝心蛋白短纤维的切割工序；和c)在切割工序之前使人造丝心蛋白长丝与水性介质接触而卷曲、或者在切割工序之后使人造丝心蛋白短纤维与水性介质接触而卷曲的卷曲工序。(The purpose of the present invention is to provide a method for efficiently and inexpensively producing protein crimped staple fibers from protein filaments. The method for producing a protein crimped staple fiber of the present invention comprises: a) preparing artificial silk fibroin filaments containing modified fibroin; b) a cutting step of cutting the rayon fibroin filaments to obtain rayon fibroin staple fibers; and c) a crimping step of crimping the artificial fibroin filaments by contacting them with an aqueous medium before the cutting step, or crimping the artificial fibroin short fibers by contacting them with an aqueous medium after the cutting step.)
技术领域
本发明涉及蛋白质卷曲短纤维的制造方法，尤其涉及含有改造丝心蛋白的人造丝心蛋白的卷曲短纤维的制造方法。
背景技术
蛋白质纤维与合成纤维不同，具有生物降解性，生产和加工的能耗小等，因此，随着近年环境保护意识的提高，预计各种领域中的需求将增加。
作为天然蛋白质纤维，已知有蚕丝等长丝和羊毛等短纤维等，前者具有柔软的质感，而后者具有柔软感、保温性等，分别具备独特的特性。
最近正在进行对蛋白质纤维进行加工、应用于更广泛的用途的尝试，例如，专利文献1和2提出了对天然的蚕丝长丝进行卷曲加工来制造长纤维无纺布、长纤维卷曲丝的方法。另外，对于由蛋白质长丝制造蛋白质卷曲短纤维、使用该蛋白质卷曲短纤维得到短纤纱、无纺布等的技术也进行了部分研究。
作为由蛋白质长丝得到蛋白质卷曲短纤维的方法，例如可考虑下述方法：对利用上述公报所公开的卷曲加工法卷曲而成的蚕丝卷曲长丝进行切割的方法。
现有技术文献
专利文献
专利文献1：日本特开2006-207069号公报
专利文献2：日本特开平9-119033号公报
发明内容
发明所要解决的问题
但是，专利文献1记载的卷曲方法为利用压入法等机械加工方法使蛋白质长丝卷曲的，因此在利用该卷曲方法制造蛋白质卷曲短纤维时，存在需要专用卷曲装置、加工成本也变高的问题。另外，专利文献2记载的卷曲方法中，在卷曲工序之前，需要对天然蚕丝进行赋予无捻的潜在卷曲性的预处理，因此存在下述问题：在利用该卷曲法制造蛋白质卷曲短纤维时，工序数增加、生产率不可避免地下降的可能性高。
本发明是鉴于上述课题而作出的，目的在于，提供由蛋白质长丝高效率且低成本地制造蛋白质卷曲短纤维的方法。
用于解决问题的方法
本发明涉及例如以下各发明。
[1]
一种蛋白质卷曲短纤维的制造方法，其包括：
a)准备含有改造丝心蛋白的人造丝心蛋白长丝的工序；
b)对上述人造丝心蛋白长丝进行切割而得到人造丝心蛋白短纤维的切割工序；和
c)在上述切割工序之前使上述人造丝心蛋白长丝与水性介质接触而卷曲、或者在上述切割工序之后使上述人造丝心蛋白短纤维与水性介质接触而卷曲的卷曲工序。
[2]
根据[1]的蛋白质卷曲短纤维的制造方法，其中，上述人造丝心蛋白长丝的由下述式定义的干燥后的收缩率超过7％。
干燥后的收缩率＝{1-(与水性介质接触、接着进行干燥后的人造丝心蛋白长丝的长度/与水性介质接触之前的人造丝心蛋白长丝的长度)}×100(％)。
[3]
根据[1]或[2]的蛋白质卷曲短纤维的制造方法，其中，上述人造丝心蛋白长丝的由下述式定义的湿润时收缩率为2％以上。
湿润时收缩率＝{1-(与水性溶剂接触而呈湿润状态的人造丝心蛋白长丝的长度/与水性溶剂接触之前的人造丝心蛋白长丝的长度)}×100(％)
[4]
根据[1]～[3]中任一项的蛋白质卷曲短纤维的制造方法，其中，上述改造丝心蛋白为改造蛛丝丝心蛋白，并且上述人造丝心蛋白长丝为人造蛛丝丝心蛋白长丝。
[5]
根据[1]～[4]中任一项的蛋白质卷曲短纤维的制造方法，其中，上述卷曲工序中使用的上述水性介质为含水的10～230℃的液体或气体。
[6]
根据[1]～[5]中任一项的蛋白质卷曲短纤维的制造方法，其中，上述卷曲工序包括：在使上述人造丝心蛋白长丝或上述人造丝心蛋白短纤维接触上述水性介质后，进一步使其干燥。
[7]
根据[1]～[6]中任一项的蛋白质卷曲短纤维的制造方法，其中，上述卷曲工序中使用的上述水性介质含有挥发性溶剂。
发明效果
本发明的蛋白质卷曲短纤维的制造方法可以不使用专用卷曲装置而通过采用仅使作为原料的蛋白质纤维与水性介质接触的简便且唯一的卷曲工序来容易地、高效率且低成本地制造蛋白卷曲短纤维。
附图说明
图1为示出改造丝心蛋白的结构域序列的一例的示意图。
图2为示出改造丝心蛋白的结构域序列的一例的示意图。
图3为示出改造丝心蛋白的结构域序列的一例的示意图。
图4为示意性示出用于制造蛋白质长丝的纺丝装置的一例的说明图。
图5为实施例1中得到的蛋白质卷曲短纤维的照片。
图6为实施例1中得到的蛋白质卷曲短纤维的照片。
图7为比较例中得到的蛋白质无卷曲短纤维的照片。
具体实施方式
本发明的一个方式的蛋白质卷曲短纤维的制造方法包括后述的工序a、工序b和工序c，工序b和工序c的顺序不限。即，可以按照工序a、工序b和工序c的顺序进行，也可以按照工序a、工序c和工序b的顺序进行。
＜工序a＞
工序为准备含有改造丝心蛋白的人造丝心蛋白长丝的工序。在此，长丝(也称为“长纤维”)与短纤维(也称为“Staple”)对于本领域技术人员而言都是显而易见的。
(改造丝心蛋白)
本实施方式的改造丝心蛋白为含有式1：[(A)n基序-REP]m、或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。改造丝心蛋白可以在结构域序列的N末端侧和C末端侧中的任意一个末端或两个末端进一步添加有氨基酸序列(N末端序列和C末端序列)。N末端序列和C末端序列典型地为不具有丝心蛋白中特征性的氨基酸基序的重复的区域，由100个残基左右的氨基酸构成，但不限于此。
在本说明书中，“改造丝心蛋白”是指人工制造的丝心蛋白(人造丝心蛋白)。改造丝心蛋白可以是其结构域序列与天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列不同的丝心蛋白，也可以是氨基酸序列与天然来源的丝心蛋白相同的丝心蛋白。本说明书中所说的“天然来源的丝心蛋白”也是含有式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。
“改造丝心蛋白”只要具有本实施方式中指定的氨基酸序列即可，可以为直接利用天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列的丝心蛋白，也可以依据天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列对其氨基酸序列进行改造而得到的丝心蛋白(例如，通过对克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列进行改造来改造氨基酸序列而得到的丝心蛋白)，另外也可以为不依赖于天然来源的丝心蛋白而人工设计和合成的丝心蛋白(例如，通过对编码所设计的氨基酸序列的核酸进行化学合成而具有所期望的氨基酸序列的丝心蛋白)。
在本说明书中，“结构域序列”为生成丝心蛋白特有的结晶区(典型地，相当于氨基酸序列的(A)n基序。)和非晶区(典型地，相当于氨基酸序列的REP。)的氨基酸序列，是指式1：[(A)n基序-REP]m、或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的氨基酸序列。在此，(A)n基序表示以丙氨酸残基为主的氨基酸序列，氨基酸残基数为2～27。(A)n基序的氨基酸残基数可以为2～20、4～27、4～20、8～20、10～20、4～16、8～16或10～16的整数。另外，(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于氨基酸残基总数的比例只要为40％以上即可，可以为60％以上、70％以上、80％以上、83％以上、85％以上、86％以上、90％以上、95％以上或100％(意味着仅由丙氨酸残基构成。)。在结构域序列中两个以上存在的(A)n基序中，至少7个可以仅由丙氨酸残基构成。REP表示由2～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。REP可以为由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数，可以为10～300的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。
改造丝心蛋白例如可以如下得到：对于克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列，进行例如相当于置换、缺失、***和/或添加一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列改造，从而得到。氨基酸残基的置换、缺失、***和/或添加可以通过定点诱变法等本领域技术人员熟知的方法来进行。具体而言，可以基于Nucleic Acid Res.10，6487(1982)、Methods in Enzymology，100，448(1983)等文献中记载的方法来进行。
天然来源的丝心蛋白为含有式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质，具体而言，可列举例如昆虫或蜘蛛类所产生的丝心蛋白。
作为昆虫产生的丝心蛋白，可列举例如家蚕(Bombyxmori)、野桑蚕(Bombyxmandarina)、天蚕(Antheraea yamamai)、柞蚕(Anteraea pernyi)、枫蚕(Eriogynapyretorum)、蓖麻蚕(Pilosamia Cynthia ricini)、樗蚕(Samia cynthia)、双黑目天蚕蛾(Caligura japonica)、印度柞蚕(Antheraea mylitta)、琥珀蚕(Antheraea assama)等蚕所产生的蚕丝蛋白、雀蜂(Vespa simillima xanthoptera)的幼虫所吐出的蜂丝蛋白。
作为昆虫所产生的丝心蛋白的更具体的例子，可列举例如蚕·丝心蛋白L链(GenBank登录号M76430(碱基序列)、AAA27840.1(氨基酸序列))。
作为蜘蛛类所产生的丝心蛋白，可列举例如鬼蛛、十字园蛛、肥胖园蛛、五纹园蛛和Araneusnojimai(マメオニグモ)等属于园蛛属(Araneus属)的蜘蛛、青新园蛛、嗜水新园蛛、灌木新园蛛和类青新园蛛等属于新园蛛属(Neoscona属)的蜘蛛、棕类岬蛛等属于岬蛛属(Pronus属)的蜘蛛、蟾蜍曲腹蛛和对称曲腹蛛等属于曲腹蛛属(Cyrtarachne属)的蜘蛛、库氏棘腹蛛和乳突棘腹蛛等属于棘腹蛛属(Gasteracantha属)的蜘蛛、何氏瘤腹蛛和六刺瘤腹蛛等属于瘤腹蛛属(Ordgarius属)的蜘蛛、悦目金蛛、小悦目金蛛和横纹金蛛等属于金蛛属(Argiope属)的蜘蛛、双峰尾园蛛等属于尾园蛛属(Arachnura属)的蜘蛛、褐吊叶蛛等属于吊叶蛛属(Acusilas属)的蜘蛛、摩鹿加云斑蛛、方格云斑蛛和全色云斑蛛等属于云斑蛛属(Cytophora属)的蜘蛛、丑锥头蛛等属于锥头蛛属(Poltys属)的蜘蛛、八疣尘蛛、四突尘蛛、圆腹尘蛛和黑尾尘蛛等属于尘蛛属(Cyclosa属)的蜘蛛和日本壮头蛛等属于壮头蛛属(Chorizopes属)的蜘蛛所产生的蛛丝蛋白、以及前齿肖蛸、锥腹肖蛸、直伸肖蛸和鳞纹肖蛸等属于肖蛸属(Tetragnatha属)的蜘蛛、纵条银鳞蛛、肩斑银鳞蛛和小肩斑银鳞蛛等属于银鳞蛛属(Leucauge属)的蜘蛛、棒络新妇和斑络新妇等属于络新妇属(Nephila属)的蜘蛛、美丽麦蛛等属于麦蛛属(Menosira属)的蜘蛛、柔弱粗螯蛛等属于锯螯蛛属(Dyschiriognatha属)的蜘蛛、黑寡妇蜘蛛、红背蜘蛛、几何寇蛛和间斑寇蛛等属于寇蛛属(Latrodectus属)的蜘蛛、以及属于育儿网蛛属(Euprosthenops属)的蜘蛛等属于肖蛸科(Tetragnathidae科)的蜘蛛所产生的蛛丝蛋白。作为蛛丝蛋白，可列举例如MaSp(MaSp1和MaSp2)、ADF(ADF3和ADF4)等牵引丝蛋白、MiSp(MiSp1和MiSp2)等。
作为蜘蛛类所产生的蛛丝蛋白的更具体的例子，可列举例如丝心蛋白-3(fibroin-3，adf-3)[十字园蛛(Araneus diadematus)来源](GenBank登录号AAC47010(氨基酸序列)、U47855(碱基序列))、丝心蛋白-4(adf-4)[十字园蛛来源](GenBank登录号AAC47011(氨基酸序列)、U47856(碱基序列))、牵引丝蛋白蛛丝蛋白1(dragline silkprotein spidroin 1)[金纺蜘蛛(Nephila clavipes)来源](GenBank登录号AAC04504(氨基酸序列)、U37520(碱基序列))、大壶状腺蛛丝蛋白1(major ampullate spidroin 1)[黑寡妇蜘蛛(Latrodectus hesperus)来源](GenBank登录号ABR68856(氨基酸序列)、EF595246(碱基序列))、牵引丝蛋白蛛丝蛋白2(dragline silk protein spidroin 2)[棒络新妇(Nephila clavata)来源](GenBank登录号AAL32472(氨基酸序列)、AF441245(碱基序列))、大壶状腺蛛丝蛋白1(major ampullate spidroin 1)[非洲育儿网蛛(Euprosthenops australis)来源](GenBank登录号CAJ00428(氨基酸序列)、AJ973155(碱基序列))和大壶状腺蛛丝蛋白2(major ampullate spidroin 2)[非洲育儿网蛛](GenBank登录号CAM32249.1(氨基酸序列)、AM490169(碱基序列))、小壶状腺丝蛋白1(minorampullate silk protein 1)[金纺蜘蛛](GenBank登录号AAC14589.1(氨基酸序列))、小壶状腺丝蛋白2(minor ampullate silk protein 2)[金纺蜘蛛](GenBank登录号AAC14591.1(氨基酸序列))、小壶状腺蛛丝蛋白样蛋白质(minor ampullate spidroin-like protein)[Nephilengys cruentata](GenBank登录号ABR37278.1(氨基酸序列)等。
作为天然来源的丝心蛋白的更具体的例子，可进一步列举在NCBI GenBank中登记了序列信息的丝心蛋白。例如，可以通过从NCBI GenBank中登记的序列信息中含有INV作为分类码(DIVISION)的序列中提取出在定义(DEFINITION)中记载了蛛丝蛋白、壶状腺、丝心蛋白、“丝和多肽”或“丝和蛋白质”作为关键词的序列、从CDS中提取出记载了指定产物的字符串的序列、从来源(SOURCE)中提取出在组织类型(TISSUE TYPE)中记载了指定字符串的序列来确认。
改造丝心蛋白可以是改造蚕丝(蚕丝)丝心蛋白(对蚕所产生的蚕丝蛋白的氨基酸序列进行改造而得到的丝心蛋白)，也可以是改造蛛丝丝心蛋白(对蜘蛛类所产生的蛛丝蛋白的氨基酸序列进行改造而得到的丝心蛋白)。这些中，优选使用改造蛛丝丝心蛋白。
作为改造丝心蛋白的具体例，可列举来自蜘蛛的大壶状腺所产生的大吐丝管牵引丝蛋白的改造丝心蛋白、甘氨酸残基的含量降低的改造丝心蛋白、(A)n基序的含量降低的改造丝心蛋白、甘氨酸残基的含量和(A)n基序的含量降低的改造丝心蛋白。
作为来自蜘蛛的大壶状腺所产生的大吐丝管牵引丝蛋白的改造丝心蛋白，可列举含有式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。在来自蜘蛛的大壶状腺所产生的大吐丝管牵引丝蛋白的改造丝心蛋白中，(A)n基序的氨基酸残基数优选为3～20的整数，更优选为4～20的整数，进一步优选为8～20的整数，进一步更优选为10～20的整数，进一步还优选4～16的整数，特别优选8～16的整数，最优选10～16的整数。来自蜘蛛的大壶状腺所产生的大吐丝管牵引丝蛋白的改造丝心蛋白中，式1中构成REP的氨基酸残基数优选为10～200个残基，更优选为10～150个残基，进一步优选为20～100个残基，进一步更优选为20～75个残基。来自蜘蛛的大壶状腺所产生的大吐丝管牵引丝蛋白的改造丝心蛋白中，式1：[(A)n基序-REP]m残基数氨基酸残基数整体优选为40％以上，更优选为60％以上，进一步优选为70％以上。
来自蜘蛛的大壶状腺所产生的大吐丝管牵引丝蛋白的改造丝心蛋白可以为含有式1：[(A)n基序-REP]m所示的氨基酸序列的单元、并且C末端序列为序列号14～16中的任一者所示的氨基酸序列或与序列号14～16中的任一者所示的氨基酸序列具有90％以上的同源性的氨基酸序列的多肽。
序列号14所示的氨基酸序列与由ADF3(GI：1263287、NCBI)的氨基酸序列的C末端的50个残基的氨基酸构成的氨基酸序列相同，序列号15所示的氨基酸序列与从序列号14所示的氨基酸序列的C末端去除20个残基而得到的氨基酸序列相同，序列号16所示的氨基酸序列与从序列号14所示的氨基酸序列的C末端去除29个残基而得到的氨基酸序列相同。
作为来自蜘蛛的大壶状腺所产生的大吐丝管牵引丝蛋白的改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(1-i)含有序列号17所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白；或(1-ii)含有与序列号17所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。序列一致性优选为95％以上。
序列号17所示的氨基酸序列为在N末端添加有由起始密码子、His10标签和HRV3C蛋白酶(人鼻病毒(Human rhinovirus)3C蛋白酶)识别位点构成的氨基酸序列(序列号18)的ADF3的氨基酸序列中以使第1～13位的重复区域增加为约2倍、并且在第1154位氨基酸残基处终止翻译的方式突变而得到的氨基酸序列。序列号17所示的氨基酸序列的C末端的氨基酸序列与序列号16所示的氨基酸序列相同。
(1-i)的改造丝心蛋白可以由序列号17所示的氨基酸序列构成。
甘氨酸残基的含量降低的改造丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比甘氨酸残基的含量降低的氨基酸序列。该改造丝心蛋白可以称为：具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少REP中的一个或两个以上甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列的丝心蛋白。
甘氨酸残基的含量降低的改造丝心蛋白可以为下述改造丝心蛋白：其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的选自GGX和GPGXX(其中，G表示甘氨酸残基，P表示脯氨酸残基，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基。)中的至少一种基序序列中的、至少一个或两个以上该基序序列中的一个甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。
甘氨酸残基的含量降低的改造丝心蛋白中，上述的甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的基序序列的比例相对于全部基序序列可以为10％以上。
甘氨酸残基的含量降低的改造丝心蛋白可以具有如下氨基酸序列：该氨基酸序列：含有式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，并且，将从上述结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中的全部REP所含的由XGX(其中，G表示甘氨酸残基，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基。)构成的氨基酸序列的氨基酸残基总数设为z，将从上述结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中的氨基酸残基总数设为w时，z/w为30％以上、40％以上、50％以上或50.9％以上。(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于氨基酸残基总数可以为83％以上，优选为86％以上，更优选为90％以上，进一步优选为95％以上，进一步更优选为100％(意味着仅由丙氨酸残基构成)。
甘氨酸残基的含量降低的改造丝心蛋白优选为通过将GGX基序中的一个甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基而提高了由XGX构成的氨基酸序列的含有比例的改造丝心蛋白。甘氨酸残基的含量降低的改造丝心蛋白中，结构域序列中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例优选为30％以下，更优选为20％以下，进一步优选为10％以下，进一步更优选为6％以下，进一步还优选为4％以下，特别优选为2％以下。结构域序列中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例可以通过与下述的由XGX构成的氨基酸序列的含有比例(z/w)的计算方法相同的方法来计算。
对z/w的计算方法进一步进行详细说明。首先，在含有式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，从由结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列所含的全部REP中，提取由XGX构成的氨基酸序列。构成XGX的氨基酸残基的总数为z。例如，在提取了50个由XGX构成的氨基酸序列时(不重复)，z为50×3＝150。另外，例如在由XGXGX构成的氨基酸序列之类的、存在含有在两个XGX中的X(中间的X)的情况下，扣除重复数而进行计算(XGXGX时，为5个氨基酸残基)。w为从结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列所含的氨基酸残基总数。例如，在图1所示的结构域序列时，w为4+50+4+100+4+10+4+20+4+30＝230(位于最靠C末端侧的(A)n基序除外。)。然后，可以通过使z除以w来计算z/w(％)。
甘氨酸残基的含量降低的改造丝心蛋白中，z/w优选为50.9％以上，更优选为56.1％以上，进一步优选为58.7％以上，进一步更优选为70％以上，进一步还优选为80％以上。z/w的上限没有特别限制，例如可以为95％以下。
甘氨酸残基的含量降低的改造丝心蛋白例如可以通过以下述方式进行改造而得到：从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中，对编码甘氨酸残基的碱基序列的至少一部分进行置换而使其编码其他氨基酸残基。此时，可以选择GGX基序和GPGXX基序中的一个甘氨酸残基作为进行改造的甘氨酸残基，另外也可以以使z/w为50.9％以上的方式进行置换。另外，例如也可以通过由天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列设计满足上述方式的氨基酸序列，并化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。在任何一种情况下，都可以在相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基的改造的基础上，进一步进行相当于置换、缺失、***和/或添加一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
作为上述的其他氨基酸残基，只要是除甘氨酸残基以外的氨基酸残基则没有特别限制，优选缬氨酸(V)残基、亮氨酸(L)残基、异亮氨酸(I)残基、甲硫氨酸(M)残基、脯氨酸(P)残基、苯丙氨酸(F)残基和色氨酸(W)残基等疏水性氨基酸残基、谷氨酰胺(Q)残基、天冬酰胺(N)残基、丝氨酸(S)残基、赖氨酸(K)残基和谷氨酸(E)残基等亲水性氨基酸残基，更优选缬氨酸(V)残基、亮氨酸(L)残基、异亮氨酸(I)残基和谷氨酰胺(Q)残基，进一步优选谷氨酰胺(Q)残基。
作为甘氨酸残基的含量降低的改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举：(2-i)含有序列号3、序列号4、序列号10或序列号12所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白；或(2-ii)含有与序列号3、序列号4、序列号10或序列号12所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(2-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号3所示的氨基酸序列为将相当于天然来源的丝心蛋白的序列号1所示的氨基酸序列的REP中的全部GGX置换为GQX而得到的氨基酸序列。序列号4所示的氨基酸序列为从序列号3所示的氨基酸序列中从N末端侧向C末端侧使(A)n基序每隔两个发生缺失、进一步在C末端序列的近前***一个[(A)n基序-REP]而得到的氨基酸序列。序列号10所示的氨基酸序列为向序列号4所示的氨基酸序列的各(A)n基序的C末端侧***两个丙氨酸残基、进一步将部分谷氨酰胺(Q)残基置换为丝氨酸(S)残基、并且使N末端侧的部分氨基酸缺失而使得与序列号4的分子量几乎相同而得到的氨基酸序列。序列号12所示的氨基酸序列为在使存在于序列号9所示的氨基酸序列中的20个结构域序列区域(其中，该区域的C末端侧的数氨基酸残基被进行了置换。)重复4次的序列的C末端添加His标签而得到的氨基酸序列。
序列号1所示的氨基酸序列(相当于天然来源的丝心蛋白)的z/w的值为46.8％。序列号3所示的氨基酸序列、序列号4所示的氨基酸序列、序列号10所示的氨基酸序列和序列号12所示的氨基酸序列的z/w的值分别为58.7％、70.1％、66.1％和70.0％。另外，序列号1、序列号3、序列号4、序列号10和序列号12所示的氨基酸序列的锯齿比率(在下文中说明)为1：1.8～11.3的x/y的值分别为15.0％、15.0％、93.4％、92.7％和89.3％。
(2-i)的改造丝心蛋白可以由序列号3、序列号4、序列号10或序列号12所示的氨基酸序列构成的。
(2-ii)的改造丝心蛋白为含有与序列号3、序列号4、序列号10或序列号12所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。(2-ii)的改造丝心蛋白也为含有式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(2-ii)的改造丝心蛋白优选：与序列号3、序列号4、序列号10或序列号12所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将REP所含的由XGX(其中，G表示甘氨酸残基，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基。)构成的氨基酸序列的氨基酸残基总数设为z、将上述结构域序列中的REP的氨基酸残基总数设为w时，z/w为50.9％以上。
上述的改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任意一端或两端含有标签序列。由此，能够实现改造丝心蛋白的分离、固定化、检测和可视化等。
作为标签序列，可列举例如利用与其他分子的特异性亲和性(结合性、affinity)的亲和性标签。作为亲和性标签的具体例，可列举组氨酸标签(His标签)。His标签是由4至10个左右组氨酸残基排列而成的短肽，具有与镍等金属离子特异性结合的性质，因此可以用于通过金属螯合层析(chelating metal chromatography)进行的改造丝心蛋白的分离。作为标签序列的具体例，可列举例如序列号5所示的氨基酸序列(含有His标签序列的氨基酸序列)。
另外，也可以利用与谷胱甘肽特异性结合的谷胱甘肽-S-转移酶(GST)、与麦芽糖特异性结合的麦芽糖结合蛋白(MBP)等标签序列。
而且，还可以使用利用抗原抗体反应的“表位标签”。通过添加显示抗原性的肽(表位)作为标签序列，能够结合针对该表位的抗体。作为表位标签，可列举HA(流感病毒的血凝素的肽序列)标签、myc标签、FLAG标签等。通过利用表位标签，可以以高特异性容易地对改造丝心蛋白进行纯化。
也可以使用进一步利用特定的蛋白酶将标签序列切除而得到的改造丝心蛋白。也可以通过对经由该标签序列吸附的蛋白质进行蛋白酶处理而回收切除标签序列后的改造丝心蛋白。
作为含有标签序列的改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举：(2-iii)含有序列号8、序列号9、序列号11或序列号13所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白；或(2-iv)含有与序列号8、序列号9、序列号11或序列号13所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号6、序列号7、序列号8、序列号9、序列号11和序列号13所示的氨基酸序列分别为在序列号1、序列号2、序列号3、序列号4、序列号10和序列号12所示的氨基酸序列的N末端添加序列号5所示的氨基酸序列(含有His标签序列和铰链序列)而成的氨基酸序列。
(2-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号8、序列号9、序列号11或序列号13所示的氨基酸序列构成。
(2-iv)的改造丝心蛋白为含有与序列号8、序列号9、序列号11或序列号13所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。(2-iv)的改造丝心蛋白也为含有式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(2-iv)的改造丝心蛋白优选：与序列号8、序列号9、序列号11或序列号13所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将REP所含的由XGX(其中，G表示甘氨酸残基，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基。)构成的氨基酸序列的氨基酸残基总数设为z、将上述结构域序列中的REP的氨基酸残基总数设为w时，z/w为50.9％以上。
上述的改造丝心蛋白可以含有用于将重组蛋白生产系统所生产的蛋白质释放到宿主外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
(A)n基序的含量降低的改造丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比(A)n基序的含量降低的氨基酸序列。该改造丝心蛋白的结构域序列可以称为：具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少一个或两个以上(A)n基序发生了缺失的氨基酸序列的结构域序列。
(A)n基序的含量降低的改造丝心蛋白可以具有相当于从天然来源的丝心蛋白中缺失了10～40％的(A)n基序的氨基酸序列。
(A)n基序的含量降低的改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于从N末端侧向C末端侧至少每1～3个(A)n基序中缺失了一个(A)n基序的氨基酸序列。
(A)n基序的含量降低的改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有相当于与天然来源的丝心蛋白相比从N末端侧向C末端侧至少依次重复发生了两个连续的(A)n基序的缺失和一个(A)n基序的缺失的氨基酸序列。
(A)n基序的含量降低的改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有相当于从N末端侧向C末端侧至少使(A)n基序每隔2发生了缺失的氨基酸序列。
(A)n基序的含量降低的改造丝心蛋白可以具有如下氨基酸序列：该氨基酸序列含有式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，并且，从N末端侧向C末端侧将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数依次进行比较，将设氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数为1时另一REP的氨基酸残基数之比为1.8～11.3的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加而得到的合计值的最大值设为x、将结构域序列的氨基酸残基总数设为y时，x/y为20％以上、30％以上、40％以上或50％以上。(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于氨基酸残基总数可以为83％以上，优选为86％以上，更优选为90％以上，进一步优选为95％以上，进一步更优选为100％(意味着仅由丙氨酸残基构成)。
参照图1进一步详细说明x/y的计算方法。图1示出从改造丝心蛋白除去N末端序列和C末端序列而得到的结构域序列。该结构域序列从N末端侧(左侧)起具有(A)n基序-第1REP(50个氨基酸残基)-(A)n基序-第2REP(100个氨基酸残基)-(A)n基序-第3REP(10个氨基酸残基)-(A)n基序-第4REP(20个氨基酸残基)-(A)n基序-第5REP(30个氨基酸残基)-(A)n基序的序列。
以不重复的方式从N末端侧向C末端侧依次选择相邻的两个[(A)n基序-REP]单元。此时，可以存在未被选择的[(A)n基序-REP]单元。图1中示出方式1(第1REP与第2REP的比较、和第3REP与第4REP的比较)、方式2(第1REP与第2REP的比较、和第4REP与第5REP的比较)、方式3(第2REP与第3REP的比较、和第4REP与第5REP的比较)、方式4(第1REP与第2REP的比较)。需要说明的是，也存在这种方法以外的选择方法。
接着，对于各方式，比较所选择的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元中的各REP的氨基酸残基数。通过求出将氨基酸残基数相对少的一者设为1时的、另一氨基酸残基数的比来进行比较。例如，在比较第1REP(50个氨基酸残基)与第2REP(100个氨基酸残基)时，将氨基酸残基数相对少的第1REP设为1时，第2REP的氨基酸残基数的比为100/50＝2。同样地，在比较第4REP(20个氨基酸残基)与第5REP(30个氨基酸残基)时，将氨基酸残基数相对少的第4REP设为1时，第5REP的氨基酸残基数的比为30/20＝1.5。
图1中，用实线示出将氨基酸残基数相对少的一者设为1时、另一氨基酸残基数的比为1.8～11.3的[(A)n基序-REP]单元的组。以下将这样的比称为锯齿比率。在将氨基酸残基数相对少的一者设为1时、另一氨基酸残基数的比小于1.8或超过11.3的[(A)n基序-REP]单元的组则用虚线示出。
在各方式中，将实线所示的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的全部氨基酸残基数相加(不仅REP，(A)n基序的氨基酸残基数也是。)。然后对相加而得到的合计值进行比较，将该合计值最大的方式的合计值(合计值的最大值)设为x。在图1所示的例子中，方式1的合计值最大。
然后，将x除以结构域序列的氨基酸残基总数y，由此可以计算x/y(％)。
在(A)n基序的含量降低的改造丝心蛋白中，x/y优选为50％以上，更优选为60％以上，进一步优选为65％以上，进一步更优选为70％以上，进一步还优选为75％以上，特别优选为80％以上。x/y的上限没有特别限定，例如可以为100％以下。在锯齿比率为1：1.9～11.3的情况下，x/y优选为89.6％以上，在锯齿比率为1：1.8～3.4的情况下，x/y优选为77.1％以上，在锯齿比率为1：1.9～8.4的情况下，x/y优选为75.9％以上，在锯齿比率为1：1.9～4.1的情况下，x/y优选为64.2％以上。
在(A)n基序的含量降低的改造丝心蛋白为在结构域序列中两个以上存在的(A)n基序中的至少7个仅由丙氨酸残基构成的改造丝心蛋白的情况下，x/y优选为46.4％以上，更优选为50％以上，进一步优选为55％以上，进一步更优选为60％以上，进一步还优选为70％以上，特别优选为80％以上。x/y的上限没有特别限定，为100％以下即可。
(A)n基序的含量降低的改造丝心蛋白例如可以通过从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中使编码(A)n基序的序列中的一个或两个以上缺失、使得x/y为64.2％以上而得到。另外，例如也可以如下得到：设计出相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中使一个或两个以上(A)n基序发生缺失、使得x/y为64.2％以上的氨基酸序列，并且化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸，由此而得到。在任何一种情况下，都可以在相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中使(A)n基序发生了缺失的改造的基础上，进一步进行相当于置换、缺失、***和/或添加一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
作为(A)n基序的含量降低的改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举：(3-i)含有序列号2、序列号4、序列号10或序列号12所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白；或(3-ii)含有与序列号2、序列号4、序列号10或序列号12所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(3-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号2所示的氨基酸序列为从相当于天然来源的丝心蛋白的序列号1所示的氨基酸序列中从N末端侧向C末端侧使(A)n基序每隔两个发生缺失、进一步在C末端序列的近前***一个[(A)n基序-REP]而得到的氨基酸序列。序列号4所示的氨基酸序列为将序列号2所示的氨基酸序列的REP中的全部GGX置换为GQX而得到的氨基酸序列。序列号10所示的氨基酸序列为向序列号4所示的氨基酸序列的各(A)n基序的C末端侧***两个丙氨酸残基、进一步将部分谷氨酰胺(Q)残基置换为丝氨酸(S)残基、并且使N末端侧的部分氨基酸缺失而使得与序列号4的分子量几乎相同而得到的氨基酸序列。序列号12所示的氨基酸序列为在使存在于序列号9所示的氨基酸序列中的20个的结构域序列区域(其中，该区域的C末端侧的数氨基酸残基被进行了置换。)重复4次的序列的C末端添加His标签而得到的氨基酸序列。
序列号1所示的氨基酸序列(相当于天然来源的丝心蛋白)的锯齿比率为1：1.8～11.3的x/y的值为15.0％。序列号2所示的氨基酸序列和序列号4所示的氨基酸序列的x/y的值均为93.4％。序列号10所示的氨基酸序列的x/y的值为92.7％。序列号12所示的氨基酸序列的x/y的值为89.3％。序列号1、序列号2、序列号4、序列号10和序列号12所示的氨基酸序列的z/w的值分别为46.8％、56.2％、70.1％、66.1％和70.0％。
(3-i)的改造丝心蛋白可以由序列号2、序列号4、序列号10或序列号12所示的氨基酸序列构成。
(3-ii)的改造丝心蛋白为含有与序列号2、序列号4、序列号10或序列号12所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。(3-ii)的改造丝心蛋白也为含有式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(3-ii)的改造丝心蛋白优选：与序列号2、序列号4、序列号10或序列号12所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且从N末端侧向C末端侧将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数依次进行比较，将设氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数为1时另一REP的氨基酸残基数的比为1.8～11.3(锯齿比率为1：1.8～11.3)的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加得到的合计值的最大值设为x、将结构域序列的氨基酸残基总数设为y时，x/y为64.2％以上。
上述的改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任一末端或两末端含有上述的标签序列。
作为含有标签序列的改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举：(3-iii)含有序列号7、序列号9、序列号11或序列号13所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白；或(2-iv)含有与序列号7、序列号9、序列号11或序列号13所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号6、序列号7、序列号8、序列号9、序列号11和序列号13所示的氨基酸序列分别为在序列号1、序列号2、序列号3、序列号4、序列号10和序列号12所示的氨基酸序列的N末端添加序列号5所示的氨基酸序列(含有His标签)而得到的氨基酸序列。
(3-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号7、序列号9、序列号11或序列号13所示的氨基酸序列构成。
(3-iv)的改造丝心蛋白为含有与序列号7、序列号9、序列号11或序列号13所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。(3-iv)的改造丝心蛋白也为含有式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(3-iv)的改造丝心蛋白优选：与序列号7、序列号9、序列号11或序列号13所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且从N末端侧向C末端侧将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数依次进行比较，将设氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数为1时另一REP的氨基酸残基数的比为1.8～11.3的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加而得到的合计值的最大值设为x、将结构域序列的氨基酸残基总数设为y时，x/y为64.2％以上。
上述的改造丝心蛋白可以含有用于将重组蛋白生产系统所生产的蛋白质释放到宿主外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
甘氨酸残基的含量和(A)n基序的含量降低的改造丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比在(A)n基序的含量降低的基础上还降低了甘氨酸残基的含量的氨基酸序列。该改造丝心蛋白的结构域序列可以称为：具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于在至少一个或两个以上的(A)n基序发生了缺失的基础上、进一步至少将REP中的一个或两个以上甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基而得到的氨基酸序列的结构域序列。即，为兼具上述的甘氨酸残基的含量降低的改造丝心蛋白和(A)n基序的含量降低的改造丝心蛋白的特征的改造丝心蛋白。具体方式等如甘氨酸残基的含量降低的改造丝心蛋白和(A)n基序的含量降低的改造丝心蛋白中所说明。
作为甘氨酸残基和(A)n基序的含量降低的改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举：(4-i)含有序列号4、序列号10或序列号12所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白；或(4-ii)含有与序列号4、序列号10或序列号12所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。含有序列号4、序列号10或序列号12所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白的具体的方式如上所述。
另一实施方式的改造丝心蛋白可以为下述改造丝心蛋白：其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上氨基酸残基被置换为疏水性指标大的氨基酸残基、和/或在REP中***一个或两个以上疏水性指标大的氨基酸残基而得到的、在局部含有疏水性指标大的区域的氨基酸序列。
在局部疏水性指标大的区域优选由连续的2～4个氨基酸残基构成。
上述疏水性指标大的氨基酸残基更优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)和丙氨酸(A)中的氨基酸残基。
本实施方式的改造丝心蛋白中，可以在与天然来源的丝心蛋白相比相当于将REP中的一个或两个以上氨基酸残基置换为疏水性指标大的氨基酸残基、和/或在REP中***一个或两个以上疏水性指标大的氨基酸残基的改造的基础上，进一步进行与天然来源的丝心蛋白相比相当于置换、缺失、***和/或添加了一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
本实施方式的改造丝心蛋白例如可以通过从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中将REP中的一个或两个以上亲水性氨基酸残基(例如疏水性指标为负的氨基酸残基)置换为疏水性氨基酸残基(例如疏水性指标为正的氨基酸残基)、和/或在REP中***一个或两个以上疏水性氨基酸残基而得到。另外，例如也可以通过设计相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的一个或两个以上亲水性氨基酸残基置换为疏水性氨基酸残基、和/或在REP中***一个或两个以上疏水性氨基酸残基的氨基酸序列，并化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。在任何一种情况下，都可以在相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的一个或两个以上亲水性氨基酸残基置换为疏水性氨基酸残基、和/或在REP中***一个或两个以上疏水性氨基酸残基的改造的基础上，进一步进行相当于置换、缺失、***和/或添加了一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
又一实施方式的改造丝心蛋白可以具有如下氨基酸序列：该氨基酸序列含有式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，并且，将从上述结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列所含的全部REP中连续的4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域所含的氨基酸残基的总数设为p、将从上述结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列所含的氨基酸残基的总数设为q时，p/q为6.2％以上。
关于氨基酸残基的疏水性指标，使用公知的指标(Hydropathy index：Kyte J，&Doolittle R(1982)“A simple method for displaying the hydropathic character ofa protein”，J.Mol.Biol.，157，pp.105-132)。具体而言，各氨基酸的疏水性指标(hydropathy index、以下也记为“HI”。)如下述表1所示。
[表1]
氨基酸
HI
氨基酸
HI
异亮氨酸(Ile)
4.5
色氨酸(Trp)
-0.9
缬氨酸(Val)
4.2
酪氨酸(Tyr)
-1.3
亮氨酸(Leu)
3.8
脯氨酸(Pro)
-1.6
苯丙氨酸(Phe)
2.8
组氨酸(His)
-3.2
半胱氨酸(Cys)
2.5
天冬酰胺(Asn)
-3.5
甲硫氨酸(Met)
1.9
天冬氨酸(Asp)
-3.5
丙氨酸(Ala)
1.8
谷氨酰胺(Gln)
-3.5
甘氨酸(Gly)
-0.4
谷氨酸(Glu)
-3.5
苏氨酸(Thr)
-0.7
赖氨酸(Lys)
-3.9
丝氨酸(Ser)
-0.8
精氨酸(Arg)
-4.5
进一步详细地说明p/q的计算方法。计算中，使用从式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列(以下记为“序列A”)。首先，算出序列A所含的全部REP中连续的4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值。疏水性指标的平均值用连续的4个氨基酸残基所含的各氨基酸残基的HI的总和除以4(氨基酸残基数)而求出。对全部的连续的4个氨基酸残基求出疏水性指标的平均值(各氨基酸残基被用于1～4次平均值的计算)。接着，确定出连续的4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域。即使在某一氨基酸残基对应于多个“疏水性指标的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”的情况下，在区域中也作为一个氨基酸残基而含有。并且，该区域所含的氨基酸残基的总数为p。另外，序列A所含的氨基酸残基的总数为q。
例如，在提取到20处“疏水性指标的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”的情况下(无重复)，在连续的4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域中含有20处连续的4个氨基酸残基(无重复)，p为20×4＝80。另外，例如，在2处“疏水性指标的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”仅有一个氨基酸残基重复存在的情况下，在连续的4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域中含有7个氨基酸残基(p＝2×4-1＝7。“-1”为重复部分的扣除)。例如，在图2所示的结构域序列的情况下，“疏水性指标的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”不重复且存在7个，因此p为7×4＝28。另外，例如在图2所示的结构域序列的情况下，q为4+50+4+40+4+10+4+20+4+30＝170(不含存在于C末端侧的最后的(A)n基序)。然后，用p除以q，由此可以计算p/q(％)。在图2的情况下，28/170＝16.47％。
本实施方式的改造丝心蛋白中，p/q优选为6.2％以上，更优选为7％以上，进一步优选为10％以上，进一步更优选为20％以上，进一步还优选为30％以上。p/q的上限没有特别限定，可以为例如45％以下。
本实施方式的改造丝心蛋白例如可以通过如下方法得到：对于克隆出的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列，将REP中的一个或两个以上亲水性氨基酸残基(例如疏水性指标为负的氨基酸残基)置换为疏水性氨基酸残基(例如疏水性指标为正的氨基酸残基)、和/或在REP中***一个或两个以上疏水性氨基酸残基，以使其满足上述p/q的条件，由此改造成在局部含有疏水性指标大的区域的氨基酸序列。另外，例如也可以通过由天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列设计出满足上述p/q的条件的氨基酸序列，并化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。在任何一种情况下，都可以在与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上氨基酸残基被置换为疏水性指标大的氨基酸残基、和/或在REP中***一个或两个以上疏水性指标大的氨基酸残基的改造的基础上，进一步进行相当于置换、缺失、***和/或添加了一个或两个以上氨基酸残基的改造。
作为疏水性指标大的氨基酸残基，没有特别限制，优选异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)和丙氨酸(A)，更优选缬氨酸(V)、亮氨酸(L)和异亮氨酸(I)。
作为改造丝心蛋白的其他的具体例，可列举：(5-i)含有序列号20、序列号22或序列号23所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白；或(5-ii)含有与序列号20、序列号22或序列号23所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(5-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号19所示的氨基酸序列为使天然来源的丝心蛋白的(A)n基序中的丙氨酸残基连续的氨基酸序列发生缺失、从而使得丙氨酸残基连续的个数变为5而得到的氨基酸序列。序列号20所示的氨基酸序列为相对于序列号19所示的氨基酸序列每隔一个REP***2处分别由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)、并且使C末端侧的部分氨基酸发生缺失而使得与序列号19所示的氨基酸序列的分子量几乎相同而得到的氨基酸序列。序列号21所示的氨基酸序列为相对于序列号19所示的氨基酸序列在各(A)n基序的C末端侧***两个丙氨酸残基、进一步将部分谷氨酰胺(Q)残基置换为丝氨酸(S)残基、并且使C末端侧的部分氨基酸缺失而使得与序列号19所示的氨基酸序列的分子量几乎相同而得到的氨基酸序列。序列号22所示的氨基酸序列为相对于序列号21所示的氨基酸序列每隔一个REP***1处分别由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)而得到的氨基酸序列。序列号23所示的氨基酸序列为相对于序列号21所示的氨基酸序列每隔一个REP***2处分别由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)而得到的氨基酸序列。
(5-i)的改造丝心蛋白可以由序列号20、序列号22或序列号23所示的氨基酸序列构成。
(5-ii)的改造丝心蛋白为含有与序列号20、序列号22或序列号23所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。(5-ii)的改造丝心蛋白也为含有式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(5-ii)的改造丝心蛋白优选：与序列号20、序列号22或序列号23所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将从结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列所含的全部REP中连续的4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域所含的氨基酸残基的总数设为p、将从结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列所含的氨基酸残基的总数设为q时，p/q为6.2％以上。
上述的改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任意一个末端或两个末端含有标签序列。
作为含有标签序列的改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举：(5-iii)含有序列号24、序列号25或序列号26所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白；或(5-iv)含有与序列号24、序列号25或序列号26所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号24、序列号25和序列号26所示的氨基酸序列分别为在序列号20、序列号22和序列号23所示的氨基酸序列的N末端添加序列号5所示的氨基酸序列(含有His标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。
(5-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号24、序列号25或序列号26所示的氨基酸序列构成。
(5-iv)的改造丝心蛋白为含有与序列号24、序列号25或序列号26所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。(5-iv)的改造丝心蛋白也为含有式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(5-iv)的改造丝心蛋白优选：与序列号24、序列号25或序列号26所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将从结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列所含的全部REP中连续的4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域所含的氨基酸残基的总数设为p，将从结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列所含的氨基酸残基的总数设为q时，p/q为6.2％以上。
上述的改造丝心蛋白可以含有用于将重组蛋白生产系统所生产的蛋白质释放到宿主外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
另一实施方式的改造丝心蛋白具有与天然来源的丝心蛋白相比谷氨酰胺残基的含量降低的氨基酸序列。
本实施方式的改造丝心蛋白优选在REP的氨基酸序列中含有选自GGX基序和GPGXX基序中的至少一种基序。
在本实施方式的改造丝心蛋白于REP中含有GPGXX基序的情况下，GPGXX基序含有率通常为1％以上，可以为5％以上，优选为10％以上。GPGXX基序含有率的上限没有特别限定，可以为50％以下，可以为30％以下。
在本说明书中，“GPGXX基序含有率”为通过以下方法计算的值。
在含有式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在从结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列所含的全部REP中，将该区域所含的GPGXX基序的个数的总数乘以3而得到的数(即，相当于GPGXX基序中的G和P的总数)设为s，将从结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列且除去(A)n基序而得到的全部REP的氨基酸残基的总数设为t时，以s/t来计算GPGXX基序含有率。
在GPGXX基序含有率的计算中，将“从结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得的序列”作为对象是为了排除下述影响，所述影响为：“位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列”(相当于REP的序列)中有时含有与丝心蛋白的特征性序列的相关性低的序列，在m小的情况下(即结构域序列短的情况下)会影响GPGXX基序含有率的计算结果。需要说明的是，在“GPGXX基序”位于REP的C末端的情况下，即使“XX”为例如“AA”时也作为“GPGXX基序”来处理。
图3为示出改造丝心蛋白的结构域序列的示意图。参照图3来具体说明GPGXX基序含有率的计算方法。首先，在图3所示的改造丝心蛋白的结构域序列(“[(A)n基序-REP]m-(A)n基序”型。)中，全部REP都含有在“从结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列”(图3中“区域A”所示的序列。)中，因此用于计算s的GPGXX基序的个数为7，s为7×3＝21。同样地，由于全部REP都含有在“从结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列”(图1中“区域A”所示的序列。)中，因此从该序列进一步除去(A)n基序而得到的全部REP的氨基酸残基的总数t为50+40+10+20+30＝150。然后，将s除以t，由此可以计算s/t(％)，在图3的改造丝心蛋白的情况下，为21/150＝14.0％。
本实施方式的改造丝心蛋白中，谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下，更优选为7％以下，进一步优选为4％以下，特别优选为0％。
在本说明书中，“谷氨酰胺残基含有率”为通过以下方法计算的值。
在含有式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在将从结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列(相当于图3的“区域A”的序列。)所含的全部REP中，将该区域所含的谷氨酰胺残基的总数设为u，将从结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列且除去(A)n基序而得到的全部REP的氨基酸残基的总数设为t时，以u/t来计算谷氨酰胺残基含有率。在谷氨酰胺残基含有率的计算中以“从结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列”为对象的理由与上述的理由相同。
本实施方式的改造丝心蛋白可以为其结构域序列具有相当于与天然来源的丝心蛋白相比使REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基发生缺失或置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
“其他氨基酸残基”为谷氨酰胺残基以外的氨基酸残基即可，优选为疏水性指标大于谷氨酰胺残基的氨基酸残基。氨基酸残基的疏水性指标如表1所示。
如表1所示，作为疏水性指标大于谷氨酰胺残基的氨基酸残基，可列举选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)丙氨酸(A)、甘氨酸(G)、苏氨酸(T)、丝氨酸(S)、色氨酸(W)、酪氨酸(Y)、脯氨酸(P)和组氨酸(H)中的氨基酸残基。这些之中，更优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)和丙氨酸(A)中的氨基酸残基，进一步优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)和苯丙氨酸(F)中的氨基酸残基。
本实施方式的改造丝心蛋白的REP的疏水度优选为-0.8以上，更优选为-0.7以上，进一步优选0以上，进一步更优选为0.3以上，特别优选为0.4以上。REP的疏水度的上限没有特别限定，可以为1.0以下，可以为0.7以下。
本说明书中，“REP的疏水度”为通过以下方法计算的值。
在含有式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在从结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列(相当于图1的“区域A”的序列。)所含的全部REP中，将该区域的各氨基酸残基的疏水性指标的总和设为v，将从结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列且除去(A)n基序而得到的全部REP的氨基酸残基的总数设为t时，以v/t来计算REP的疏水度。在REP的疏水度的计算中以“从结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列”为对象的理由与上述的理由相同。
本实施方式的改造丝心蛋白可以在相当于其结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比缺失了REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基、和/或将REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基的改造的基础上，还具有相当于进一步置换、缺失、***和/或添加一个或两个以上的氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
本实施方式的改造丝心蛋白例如可以通过从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中使REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基缺失、和/或将REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基而得到。另外，例如也可以通过设计相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中使REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基缺失、和/或将REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列，并对编码所设计的氨基酸序列的核酸进行化学合成而得到。
作为本发明的改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举：(6-i)含有序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号38或序列号39所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白；或(6-ii)含有与序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号38或序列号39所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(6-i)的改造丝心蛋白进行说明。
序列号4所示的氨基酸序列(Met-PRT410)为基于作为天然来源的丝心蛋白的金纺蜘蛛(GenBank登录号：P46804.1、GI：1174415)的碱基序列和氨基酸序列，对(A)n基序中的丙氨酸残基连续而成的氨基酸序列进行使丙氨酸残基连续数为5个等用于提高生产率的氨基酸改造而得到的氨基酸序列。另一方面，Met-PRT410未进行谷氨酰胺残基(Q)的改造，因此谷氨酰胺残基含有率与天然来源的丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率为相同程度。
序列号27所示的氨基酸序列(M＿PRT888)为将Met-PRT410(序列号4)中的QQ全部置换为VL而得到的氨基酸序列。
序列号28所示的氨基酸序列(M＿PRT965)为将Met-PRT410(序列号4)中的QQ全部置换为TS、且将其余的Q置换为A而得到的氨基酸序列。
序列号29所示的氨基酸序列(M＿PRT889)为将Met-PRT410(序列号4)中的QQ全部置换为VL、且将其余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号30所示的氨基酸序列(M＿PRT916)为将Met-PRT410(序列号4)中的QQ全部置换为VI、且将其余的Q置换为L而得到的氨基酸序列。
序列号31所示的氨基酸序列(M＿PRT918)为将Met-PRT410(序列号4)中的QQ全部置换为VF、且将其余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号37所示的氨基酸序列(M＿PRT525)为相对于Met-PRT410(序列号4)在丙氨酸残基连续而成的区域(A5)***两个丙氨酸残基、使C末端侧的结构域序列缺失两个而使得与Met-PRT410的分子量几乎相同、且将13处谷氨酰胺残基(Q)置换为丝氨酸残基(S)或脯氨酸残基(P)而得到的氨基酸序列。
序列号38所示的氨基酸序列(M＿PRT699)为将M＿PRT525(序列号37)中的QQ全部置换为VL而得到的氨基酸序列。
序列号39所示的氨基酸序列(M＿PRT698)为将M＿PRT525(序列号37)中的QQ全部置换为VL、且将其余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号38和序列号39所示的氨基酸序列的谷氨酰胺残基含有率均为9％以下(表2)。
[表2]
改造丝心蛋白
谷氨酰胺残基含有率
GPGXX基序含有率
REP的疏水度
Met-PRT410(序列号4)
17.7％
27.9％
-1.52
M_PRT888(序列号27)
6.3％
27.9％
-0.07
M_PRT965(序列号28)
0.0％
27.9％
-0.65
M_PRT889(序列号29)
0.0％
27.9％
0.35
M_PRT916(序列号30)
0.0％
27.9％
0.47
M_PRT918(序列号31)
0.0％
27.9％
0.45
M_PRT525(序列号37)
13.7％
26.4％
-1.24
M_PRT699(序列号38)
3.6％
26.4％
-0.78
M_PRT698(序列号39)
0.0％
26.4％
-0.03
(6-i)的改造丝心蛋白可以由序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号38或序列号39所示的氨基酸序列构成。
(6-ii)的改造丝心蛋白为含有与序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号38或序列号39所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。(6-ii)的改造丝心蛋白也为含有式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(6-ii)的改造丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下。另外，(6-ii)的改造丝心蛋白的GPGXX基序含有率优选为10％以上。
上述的改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任一末端或两末端含有标签序列。由此，能实现改造丝心蛋白的分离、固定化、检测和可视化等。
作为含有标签序列的改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举：(6-iii)含有序列号32、序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号40或序列号41所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白；或(6-iv)含有与序列号32、序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号40或序列号41所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号32、序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号40和序列号41所示的氨基酸序列分别为在序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号38和序列号39所示的氨基酸序列的N末端添加序列号5所示的氨基酸序列(含有His标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。由于仅在N末端添加了标签序列，因此谷氨酰胺残基含有率没有变化，序列号32、序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号40和序列号41所示的氨基酸序列的谷氨酰胺残基含有率均为9％以下(表3)。
[表3]
改造丝心蛋白
谷氨酰胺残基含有率
GPGXX基序含有率
REP的疏水度度
PRT888(序列号32)
6.3％
27.9％
-0.07
PRT965(序列号33)
0.0％
27.9％
-0.65
PRT889(序列号34)
0.0％
27.9％
0.35
PRT916(序列号35)
0.0％
27.9％
0.47
PRT918(序列号36)
0.0％
27.9％
0.45
PRT699(序列号40)
3.6％
26.4％
-0.78
PRT698(序列号41)
0.0％
26.4％
-0.03
(6-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号32、序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号40或序列号41所示的氨基酸序列构成。
(6-iv)的改造丝心蛋白为含有与序列号32、序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号40或序列号41所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。(6-iv)的改造丝心蛋白也为含有式1：[(A)n基序-REP]m、或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(6-iv)的改造丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下。另外，(6-iv)的改造丝心蛋白的GPGXX基序含有率优选为10％以上。
上述的改造丝心蛋白可以含有用于将重组蛋白生产系统所生产的蛋白质释放到宿主外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
(改造丝心蛋白的制造方法)
本实施方式的改造丝心蛋白(以下有时也简记为“蛋白质”)例如可以如下生产：利用被具有编码该改造丝心蛋白的核酸序列和以可工作的方式连接于该核酸序列的一个或两个以上的调控序列的表达载体转化的宿主来表达该核酸，从而生产。
编码改造丝心蛋白的核酸的制造方法没有特别限制。例如，可以通过使用编码天然的丝心蛋白的基因通过聚合酶链式反应(PCR)等进行扩增、克隆并利用基因工程方法进行改造的方法、或进行化学合成的方法来制造该核酸。核酸的化学合成方法也没有特别限制，例如，可以通过将基于由NCBI的网络数据库等获得的蛋白质的氨基酸序列信息、并且用AKTA oligopilot plus 10/100(GE Healthcare·Japan株式会社)等自动合成的寡核苷酸利用PCR等进行连接的方法来化学合成基因。此时，为了容易地进行蛋白质的纯化和/或确认，可以合成编码在上述的氨基酸序列的N末端添加了起始密码子和由His10标签构成的氨基酸序列的氨基酸序列所构成的蛋白质的核酸。
调控序列为控制宿主中的改造丝心蛋白的表达的序列(例如启动子、增强子、核糖体结合序列、转录终止序列等)，可根据宿主的种类适当选择。作为启动子，可以适宜在宿主细胞中具有功能、能够诱导表达改造丝心蛋白的诱导性启动子。诱导性启动子为可以通过诱导物质(表达诱导剂)存在、阻遏分子不存在或者温度、渗透压或pH值的上升或下降等物理因素控制转录的启动子。
表达载体的种类可以根据宿主的种类而适当选择质粒载体、病毒载体、柯斯质粒(cosmid)载体、福斯质粒(fosmid)载体、人工染色体载体等。作为表达载体，优选使用在宿主细胞中能够自主复制、或者能够整合到宿主的染色体中且在能够转录编码蛋白质的核酸的位置含有启动子的表达载体。
作为宿主，原核生物以及酵母、丝状真菌、昆虫细胞、动物细胞和植物细胞等真核生物中的任一者均可以适宜地使用。
作为原核生物的宿主的优选例，可列举属于埃希氏菌属、短芽孢杆菌属、沙雷氏菌属、芽孢杆菌属、微杆菌属、短杆菌属、棒杆菌属和假单胞菌属等的细菌。作为属于埃希氏菌属的微生物，可列举例如大肠杆菌(Escherichia coli)等。作为属于短芽孢杆菌属的微生物，可列举例如土壤短芽孢杆菌(Brevibacillus agri)等。作为属于沙雷氏菌属的微生物，可列举例如液化沙雷氏菌(Serratia liquefacience)等。作为属于芽孢杆菌属的微生物，可列举例如枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)等。作为属于微杆菌属的微生物，可列举例如嗜氨微杆菌(Microbacterium ammoniaphilum)等。作为属于短杆菌属的微生物，可列举例如叉开短杆菌(Brevivacterium divaricatum)等。作为属于棒杆菌属的微生物，可列举产氨棒杆菌(Corynebacterium ammoniagenes)等。作为属于假单胞菌(Pseudomonas)属的微生物，可列举例如恶臭假单胞菌(Pseudomonas putida)等。
在以原核生物为宿主时，作为导入编码蛋白质的核酸的载体，可列举例如pBTrp2(勃林格殷格翰公司制)、pGEX(Pharmacia公司制)、pUC18、pBluescriptII、pSupex、pET22b、pCold、pUB110、pNCO2(日本特开2002-238569号公报)等。
作为真核生物的宿主，可列举例如酵母和丝状真菌(霉菌等)。作为酵母，可列举例如属于酵母属、毕赤酵母属、裂殖酵母属等的酵母。作为丝状真菌，可列举例如曲霉属、青霉属、木霉(Trichoderma)属等的丝状真菌。
在以真核生物作为宿主时，作为导入编码改造丝心蛋白的核酸的载体，可列举例如YEp13(ATCC37115)、YEp24(ATCC37051)等。作为向上述宿主细胞中导入表达载体的方法，只要是向上述宿主细胞中导入DNA的方法则均可以使用。可列举例如使用钙离子的方法〔Proc.Natl.Acad.Sci.USA，69，2110(1972)〕、电穿孔法、原生质球法、原生质体法、醋酸锂法、感受态细胞法等。
作为基于利用表达载体转化后的宿主的核酸表达方法，除了直接表达以外，还可以依据分子克隆第2版中记载的方法等进行分泌生产、融合蛋白表达等。
改造丝心蛋白例如可以如下制造：将利用表达载体转化后的宿主在培养用培养基中培养，使该蛋白质在培养用培养基中生成、蓄积、并从该培养用培养基中收集，从而制造。将宿主在培养用培养基中培养的方法可以按照宿主的培养中通常使用的方法来进行。
在宿主为大肠杆菌等原核生物或酵母等真核生物的情况下，作为培养用培养基，只要是含有宿主可同化的碳源、氮源和无机盐类等、能够高效地进行宿主的培养的培养基，则可以使用天然培养基、合成培养基中的任一种。
作为碳源，只要是上述转化微生物可同化的碳源即可，可以使用例如葡萄糖、果糖、蔗糖以及含有这些糖的糖蜜、淀粉和淀粉水解物等碳水化合物、乙酸和丙酸等有机酸、以及乙醇和丙醇等醇类。作为氮源，可以使用例如氨、氯化铵、硫酸铵、乙酸铵和磷酸铵等无机酸或有机酸的铵盐、其它含氮化合物、以及蛋白胨、肉提取物、酵母提取物、玉米浆、酪蛋白水解物、豆粕和豆粕水解物、各种发酵菌体和其消化产物。作为无机盐类，可以使用例如磷酸二氢钾、磷酸氢二钾、磷酸镁、硫酸镁、氯化钠、硫酸亚铁、硫酸锰、硫酸铜和碳酸钙。
大肠杆菌等原核生物或酵母等真核生物的培养例如可以在振荡培养或深部通气搅拌培养等需氧条件下进行。培养温度例如为15～40℃。培养时间通常为16小时～7天。培养中的培养用培养基的pH优选保持于3.0～9.0。培养用培养基的pH的调整可以使用无机酸、有机酸、碱溶液、尿素、碳酸钙和氨等进行。
另外，在培养中，可以根据需要在培养用培养基中添加氨苄青霉素和四环素等抗生素。在对利用使用诱导型启动子作为启动子的表达载体转化后的微生物进行培养时，可以根据需要在培养基中添加诱导剂。例如，在对利用使用lac启动子的表达载体转化后的微生物进行培养时，可以在培养基中添加异丙基-β-D-硫代吡喃半乳糖苷等；在对利用使用trp启动子的表达载体转化后的微生物进行培养时，可以在培养基中添加吲哚丙烯酸等。
表达后的蛋白质的分离、纯化可以利用通常使用的方法来进行。例如，在该蛋白质以溶解状态在细胞内表达的情况下，在培养结束后，通过离心分离回收宿主细胞，悬浮于水系缓冲液中后，利用超声波破碎机、弗氏压碎器、Manton-Gaulin匀浆器和戴诺研磨机(DYNO-MILL)等将宿主细胞破碎，得到无细胞提取液。从通过对该无细胞提取液进行离心分离而得到的上清中，单独或组合使用蛋白质的分离纯化中通常使用的方法、即溶剂提取法、利用硫酸铵等的盐析法、脱盐法、利用有机溶剂的沉淀法、使用二乙氨基乙基(DEAE)-琼脂糖、DIAION HPA-75(三菱化成公司制)等树脂的阴离子交换层析法、使用S-琼脂糖FF(Pharmacia公司制)等树脂的阳离子交换层析法、使用丁基琼脂糖、苯基琼脂糖等树脂的疏水性层析法、使用分子筛的凝胶过滤法、亲和层析法、聚焦层析法、等电聚焦电泳等电泳法等方法，能够得到纯化制备品。
另外，在蛋白质在细胞内形成不溶体而进行表达的情况下，同样地回收宿主细胞后将其破碎并进行离心分离，由此以沉淀级分的形式回收蛋白质的不溶体。回收的蛋白质的不溶体可以利用蛋白质变性剂进行可溶化。该操作后，通过与上述同样的分离纯化法能够得到蛋白质的纯化制备品。在该蛋白质被分泌至细胞外的情况下，可以从培养上清中回收该蛋白质。即，通过利用离心分离等方法对培养物进行处理而取得培养上清，通过使用与上述同样的分离纯化法，能够从该培养上清中得到纯化制备品。
(人造丝心蛋白长丝的制造方法)
人造丝心蛋白长丝(以下有时称为“人造蛋白质长丝”，有时简称为“蛋白质纤维”)只要含有改造丝心蛋白作为主要成分即可，可含有其他蛋白质、夹杂物。人造丝心蛋白长丝优选为人造蛛丝丝心蛋白长丝。人造丝心蛋白长丝可以通过公知的纺丝方法来制造。即，例如在制造含有改造丝心蛋白作为主要成分的蛋白质长丝时，首先将基于上述方法制造的改造丝心蛋白、根据需要与作为溶解促进剂的无机盐一起添加到二甲基亚砜(DMSO)、N,N-二甲基甲酰胺(DMF)、甲酸或六氟异丙醇(HFIP)等溶剂中，溶解，制作纺丝原液。接着，使用该纺丝原液，通过湿式纺丝、干式纺丝、干湿式纺丝或熔融纺丝等公知的纺丝方法进行纺丝，可以得到蛋白质长丝。作为优选的纺丝方法，可列举湿式纺丝或干湿式纺丝。
图3为示意性示出用于制造蛋白质长丝的纺丝装置的一例的说明图。图3所示的纺丝装置10为干湿式纺丝用的纺丝装置的一例，具有挤出装置1、未拉伸丝制造装置2、湿热拉伸装置3和干燥装置4。
对使用纺丝装置10的纺丝方法进行说明。首先，利用齿轮泵8将储藏于储槽7中的纺丝原液6从管头9挤出。在实验室规模上，可以将纺丝原液填充至注射器中，使用注射泵从喷嘴挤出。接着，挤出的纺丝原液6经过气隙19被供给至凝固液槽20的凝固液11内，溶剂被除去，改造丝心蛋白发生凝固，形成纤维状凝固体。接着，纤维状凝固体被供给至拉伸浴槽21内的温水12中而进行拉伸。拉伸倍率由供给夹持辊13与引离夹持辊14的速度比决定。然后，拉伸后的纤维状凝固体被供给至干燥装置4，在丝道22内干燥，以卷丝体5的形式得到蛋白质长丝36。18a～18g为导丝器。
作为凝固液11，只要是能够脱溶剂的溶剂即可，可列举例如甲醇、乙醇和2-丙醇等碳数1～5的低级醇、以及丙酮等。凝固液11可以适当含有水。凝固液11的温度优选为0～30℃。在使用具有直径0.1～0.6mm的喷嘴作为管头9的注射泵的情况下，挤出速度优选为每一孔0.2～6.0mL/小时，更优选为每一孔1.4～4.0mL/小时。凝固的改造丝心蛋白在凝固液11中通过的距离(实质上为从导丝器18a至导丝器18b的距离)只要是能够有效地进行脱溶剂的长度即可，例如为200～500mm。未拉伸丝的引离速度例如可以为1～20m/分钟，优选为1～3m/分钟。在凝固液11中的停留时间例如可以为0.01～3分钟，优选为0.05～0.15分钟。另外，可以在凝固液11中进行拉伸(预拉伸)。凝固液槽20可以设置多段，并且可以根据需要在各段或特定的段中进行拉伸。
需要说明的是，关于得到蛋白质长丝时实施的拉伸，除了例如上述的在凝固液槽20内进行的预拉伸和在拉伸浴槽21内进行的湿热拉伸以外，还可以采用干热拉伸。
湿热拉伸可以在温水中、向温水中添加有机溶剂等而得到的溶液中或蒸气加热中进行。作为温度，例如可以为50～90℃，优选为75～85℃。在湿热拉伸中，可以将未拉伸丝(或预拉伸丝)拉伸例如1～10倍，优选拉伸2～8倍。
干热拉伸可以使用管式电热炉、干热板等来进行。作为温度，例如可以为140℃～270℃，优选为160℃～230℃。在干热拉伸中，可以将未拉伸丝(或预拉伸丝)拉伸例如0.5～8倍，优选拉伸1～4倍。
湿热拉伸和干热拉伸可以分别单独进行，另外也可以将它们以多步或组合进行。即，可以以湿热拉伸进行第一步拉伸，以干热拉伸进行第二步拉伸；或者第一步拉伸进行湿热拉伸，第二步拉伸进行湿热拉伸，进一步以干热拉伸进行第三步拉伸等，可以将湿热拉伸和干热拉伸适当组合进行。
关于最终的拉伸倍率，其下限值相对于未拉伸丝(或预拉伸丝)优选为超过1倍、2倍以上、3倍以上、4倍以上、5倍以上、6倍以上、7倍以上、8倍以上、9倍以上中的任一拉伸倍率，上限值优选为40倍以下、30倍以下、20倍以下、15倍以下、14倍以下、13倍以下、12倍以下、11倍以下、10倍以下。
通过以上方法得到的蛋白质长丝的长度可根据纺丝的条件来适当调节，优选超过1500m，可以为10000m以上、15000m以上或20000m以上。
人造丝心蛋白长丝优选为与后述的水性介质(例如低于沸点的水等)接触且接着进行了干燥时的收缩率(干燥后的收缩率)达到超过7％的人造丝心蛋白长丝，该干燥后的收缩率可以为10％以上、15％以上、25％以上、32％以上、40％以上、48％以上、56％以上、64％以上、或72％以上。干燥后的收缩率通常为80％以下。在此，丝心蛋白长丝的干燥后的收缩率由下式来定义。
干燥后的收缩率＝{1-(与水性介质接触且接着进行干燥后的人造丝心蛋白长丝的长度/与水性介质接触之前的人造丝心蛋白长丝的长度)}×100(％)
另外，人造丝心蛋白长丝的、与后述的水性介质(例如低于沸点的水等)接触而呈湿润状态时的收缩率(湿润时收缩率)例如可以为2％以上，可以为2.5％以上、3％以上、3.5％以上、4％以上、4.5％以上、5％以上、5.5％以上或6％以上。湿润时收缩率的上限没有特别限定，可以为80％以下、60％以下、40％以下、20％以下、10％以下、7％以下、6％以下、5％以下、4％以下或3％以下。在此，湿润时收缩率可以由以下式子来计算。
湿润时收缩率＝{1-(与水性介质接触而呈湿润状态的人造丝心蛋白长丝的长度的长度/与水性介质接触之前的人造丝心蛋白长丝的长度)}×100(％)
＜工序b＞
工序b(切割工序)为对人造丝心蛋白长丝进行切割而得到人造丝心蛋白短纤维的工序。在此，在工序c之前进行工序b时，所切割的人造丝心蛋白长丝为卷曲前的人造丝心蛋白长丝，在工序c之后进行工序b时，所切割的人造丝心蛋白长丝为卷曲后的人造丝心蛋白长丝。
可以使用可切断蛋白质纤维的任意装置来进行切割。作为这样的装置，可列举例如台式纤维切断机(s/NO.IT-160201-NP-300)。
短纤维的长度没有特别限定，优选为20mm以上，可以为20～140mm或70～140mm、20～70mm。
＜工序c＞
工序c(卷曲工序)为使人造丝心蛋白长丝或人造丝心蛋白短纤维与水性介质接触而卷曲(以下有时称为“水卷曲”)的工序。在此，在工序b之前进行工序c时，与水接触而打卷、从而发生卷曲的是人造丝心蛋白长丝，在工序b之后进行工序c时，与水接触而打卷、从而发生卷曲的是切割人造丝心蛋白长丝而得到的人造丝心蛋白短纤维。
通过与水性介质接触，可以使人造丝心蛋白长丝或人造丝心蛋白短纤维不借助外力而卷曲。水性介质是指含水(包括水蒸气。)的液体或气体(蒸汽)的介质。水性介质可以为水，也可以为水与亲水性溶剂的混合液。另外，作为亲水性溶剂，还可以使用例如乙醇和甲醇等挥发性溶剂或其蒸气。水性介质可以为水与乙醇、甲醇等挥发性溶剂的混合液体，优选为水或水与乙醇的混合液体。通过使用含有挥发性溶剂或其蒸气的水性介质，可以提高水卷曲后的干燥速度，而且可能能够对最终得到的卷曲短纤维赋予柔软的质感。水与挥发性溶剂或其蒸气的比率没有特别限定，例如，水：挥发性溶剂或其蒸气以质量比计可以为10：90～90：10。水的比例优选为30质量％以上，可以为40质量％或50质量％以上。在水性介质为液体时，优选使油剂分散在水性介质中。这种情况下，可以同时进行水卷曲和油剂附着。需要说明的是，作为油剂，只要是例如抗静电用、减轻摩擦用、赋予柔软性用或赋予斥水性用等以工序通过性、功能性赋予等一般目的而使用的公知的油剂，则任意油剂都可以使用。需要说明的是，油剂的量没有特别限定，例如，相对于油剂和水性介质的总量可以为1～10质量％，或者可以为2～5质量％。
水性介质优选为含水(包括水蒸气)的10～230℃的液体或气体。水性介质的温度可以为10℃以上、25℃以上、40℃以上、60℃以上或100℃以上，可以为230℃以下、120℃以下、或100℃以下。更具体而言，在水性介质为气体(蒸汽)的情况下，水性介质的温度优选为100～230℃，更优选为100～120℃。若水性介质的蒸汽为230℃以下，则可以防止蛋白质长丝的热变性。在水性介质为液体的情况下，从高效率地赋予卷曲的观点出发，水性介质的温度优选为10℃以上、25℃以上或40℃以上，从使蛋白质长丝的纤维强度保持较高的观点出发，水性介质的温度优选为60℃以下。
与水性介质接触的时间没有特别限定，为30秒以上即可，可以为1分钟以上或2分钟以上，从生产率的观点出发，优选为10分钟以下。另外认为，在蒸汽的情况下，与液体相比可以以短时间得到大的收缩率。与水性介质接触可以在常压下进行，也可以在减压下(例如真空)进行。
作为与水性介质接触的方法，可列举：将人造丝心蛋白长丝或人造丝心蛋白短纤维浸渍于水性介质的方法；对人造丝心蛋白长丝或人造丝心蛋白短纤维喷雾水性介质的蒸汽的方法；使人造丝心蛋白长丝或人造丝心蛋白短纤维暴露于充满水性介质的蒸汽的环境的方法等。在水性介质为蒸汽的情况下，水性介质与人造丝心蛋白长丝或人造丝心蛋白短纤维的接触可以使用一般的蒸汽定型装置进行。作为蒸汽定型装置的具体例，可列举产品名：FMSA型蒸汽定型机(福伸工业株式会社制)、产品名：EPS-400(辻井染机工业株式会社制)等装置。作为利用水性介质的蒸汽使人造丝心蛋白长丝或人造丝心蛋白短纤维卷曲的方法的具体例，可列举：一面在规定的收容室内收容人造丝心蛋白长丝或人造丝心蛋白短纤维，一面向收容室内导入水性介质的蒸汽，将收容室内的温度调整为上述规定温度(例如100℃～230℃)且使蒸汽与人造丝心蛋白长丝或人造丝心蛋白短纤维接触。
需要说明的是，通过与水性介质接触而进行的人造丝心蛋白长丝或人造丝心蛋白短纤维的卷曲工序优选在不对人造丝心蛋白长丝、人造丝心蛋白短纤维施加任何拉伸力(在纤维轴向上完全不绷紧)的状态或仅施加规定大小的拉伸力(在纤维轴向上以规定量绷紧)的状态下实施。此时，能够通过调整施加于人造丝心蛋白长丝或人造丝心蛋白短纤维的拉伸力来控制卷曲的程度。作为施加于人造丝心蛋白长丝、人造丝心蛋白短纤维的拉伸力的调整方法，可列举例如：对人造丝心蛋白长丝、人造丝心蛋白短纤维悬吊各种重量的重物等，从而调整对这些长丝、短纤维负载的载荷的方法；在使长丝、短纤维松弛的状态下固定两末端、并且对其松弛量进行各种变更的方法；将长丝卷绕于纸筒或线轴等被卷绕体、并且适当变更此时的卷绕力(对纸筒、线轴的缠绕力)的方法等。
在使人造丝心蛋白长丝或人造丝心蛋白短纤维与水性介质接触(例如低于沸点的水等)后，可以进一步进行干燥。干燥方法没有特别限定，干燥可以是自然干燥，也可以用热风、热辊进行干燥。作为干燥温度，没有特别限定，例如可以为20～150℃，优选为40～120℃，更优选为60～100℃。
进行卷曲且接着进行干燥后的人造丝心蛋白长丝或人造丝心蛋白短纤维的收缩率(干燥后的收缩率)优选超过7％，可以为10％以上、15％以上、25％以上、32％以上、40％以上、48％以上、56％以上、64％以上或72％以上。干燥后的收缩率通常为80％以下。在此，干燥后的收缩率可以通过以下的式子来计算。
干燥后的收缩率＝{1-(进行卷曲且接着进行干燥后的人造丝心蛋白长丝或人造丝心蛋白质短纤维的长度/与水性介质接触之前的人造丝心蛋白长丝或人造丝心蛋白短纤维的长度)}×100(％)
另外，人造丝心蛋白长丝或人造丝心蛋白短纤维的、与水性介质(例如低于沸点的水等)接触而呈湿润状态时的收缩率(湿润时收缩率)例如可以为2％以上，可以为2.5％以上、3％以上、3.5％以上、4％以上、4.5％以上、5％以上、5.5％以上或6％以上。湿润时收缩率的上限为没有特别限定，可以为80％以下、60％以下、40％以下、20％以下、10％以下、7％以下、6％以下、5％以下、4％以下或3％以下。在此，湿润时收缩率可以通过以下的式子来计算。
湿润时收缩率＝{1-(与水接触而呈湿润状态的人造丝心蛋白长丝或人造丝心蛋白质短纤维的长度的长度/纺丝后且与水接触之前的人造丝心蛋白纤维的长度)}×100(％)
工序b和工序c可以通过间歇式来进行，也可以通过连续式来进行。在间歇式的情况下，可列举例如：将切割人造丝心蛋白长丝而得到的人造丝心蛋白短纤维投入加入了合适温度的水性溶剂的容器中，接触一定时间后取出，使其干燥。在连续式的情况下，例如一边从卷绕有人造丝心蛋白长丝的线轴送出长丝、一边浸渍于合适温度的水性介质后，通过吹送热风或送到热辊上而进行干燥，之后连续地进行切割。
＜蛋白质卷曲短纤维的用途＞
得到的蛋白质卷曲短纤维为呈现柔软的触感的单纤维，可以用于短纤纱、无纺布、合成材料等复合材料的制造中。
人造丝心蛋白纤维在纺丝后首次与水性介质接触时有可能以规定量发生收缩。利用本发明的制造方法得到的蛋白质卷曲短纤维由于已接触了水分(水性溶剂)，因此可以抑制由于在短纤维制造后的保管中、在使用了短纤维的产品的制造工序中的吸湿而导致的短纤维的尺寸变化(收缩)。
实施例
以下基于实施例更具体地说明本发明。但是，本发明不受以下的实施例限定。
＜人造蛛丝蛋白(人造蛛丝丝心蛋白)长丝的制造例＞
(1)质粒表达株的制作
基于金纺蜘蛛(Nephila clavipes)来源的丝心蛋白(GenBank登录号：P46804.1、GI：1174415)的碱基序列和氨基酸序列，设计了具有序列号13所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白(以下也称为“PRT799”。)。需要说明的是，序列号13所示的氨基酸序列具有相对于金纺蜘蛛来源的丝心蛋白的氨基酸序列实施了目的在于提高生产率的氨基酸残基的置换、***和缺失以的氨基酸序列，而且在N末端添加有序列号5所示的氨基酸序列(标签序列和铰链序列)。
然后，合成编码PRT799的核酸。该核酸中，在5’末端添加有NdeI位点，且在终止密码子下游添加有EcoRI位点。将该核酸克隆到克隆载体(pUC118)中。然后将该核酸用NdeI和EcoRI进行限制酶处理而进行切出后、重组到蛋白质表达载体pET-22b(+)中，得到表达载体。
(2)蛋白质的表达
用含有编码具有序列号13所示的氨基酸序列的蛋白质的核酸的pET22b(+)表达载体转化大肠杆菌BLR(DE3)。将该转化大肠杆菌用含氨苄青霉素的2mL的LB培养基培养15小时。将该培养液以使OD600达到0.005的方式添加到含氨苄青霉素的100mL的种子培养用培养基(表4)中。使培养液温度保持30℃，进行烧瓶培养直至OD600达到5为止(约15小时)，得到种子培养液。
[表4]
种子培养用培养基
将该种子培养液以使OD600达到0.05的方式添加到添加了500mL生产培养基(表5)的发酵罐中。使培养液温度保持37℃，在pH6.9下控制恒定而进行培养。另外，使培养液中的溶解氧浓度维持在作为溶解氧饱和浓度的20％。
[表5]
生产培养基
在生产培养基中的葡萄糖被完全消耗后，立即以1mL/分钟的速度添加补料液(葡萄糖455g/1L、酵母提取物120g/1L)。使培养液温度保持37℃，在pH6.9下控制恒定而进行培养。另外，将培养液中的溶解氧浓度维持在作为溶解氧饱和浓度的20％，进行20小时培养。然后，向培养液添加1M的异丙基-β-硫代吡喃半乳糖苷(IPTG)以使终浓度达到1mM，诱导表达改造丝心蛋白。在添加IPTG后经过20小时的时刻对培养液进行离心分离，回收菌体。使用由添加IPTG前和添加IPTG后的培养液制备的菌体进行SDS-PAGE，根据依赖于IPTG添加的目标改造丝心蛋白大小的条带的出现，确认到目标改造丝心蛋白的表达。
(3)蛋白质的纯化
将添加IPTG起2小时后回收的菌体用20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)洗涤。将洗涤后的菌体悬浮于含有约1mM的PMSF的20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)，用高压匀浆器(GEANiro Soavi公司制)破碎细胞。对破碎的细胞进行离心分离，得到沉淀物。将得到的沉淀物用20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)洗涤，直至达到高纯度为止。将洗涤后的沉淀物用8M胍缓冲液(8M盐酸胍、10mM磷酸二氢钠、20mM NaCl、1mM Tris-HCl、pH7.0)悬浮，使其达到100mg/mL的浓度，在60℃下用搅拌器搅拌30分钟而使其溶解。溶解后，用透析管(三光纯药株式会社制的纤维素管36/32)在水中进行透析。透析后，通过离心分离来回收所得到的白色的凝集蛋白质，用冷冻干燥机除去水分，回收冷冻干燥粉末，由此得到改造蛛丝丝心蛋白“PRT799”。
(4)蛋白质长丝的制造
以使浓度达到24质量％的方式向DMSO中添加上述的改造丝心蛋白(PRT799)，然后，以使浓度达到4.0质量％的方式添加作为溶解促进剂的LiCl。然后，使用摇床经3小时溶解改造丝心蛋白，得到DMSO溶液。去除得到的DMSO溶液中的灰尘和气泡，作为纺丝原液。纺丝原液的溶液粘度在90℃下为5000cP(厘泊)。
使用如上得到的纺丝原液和图4所示的纺丝装置10进行公知的干湿式纺丝，将人造蛛丝丝心蛋白纤维卷绕在线轴上。需要说明的是，在此，在下述条件下进行干湿式纺丝。
凝固液(甲醇)的温度：5～10℃
拉伸倍率：4.52倍
干燥温度：80℃
＜实施例1＞
将多根人造蛛丝蛋白的制造例中得到的卷绕在线轴上的人造蛛丝长丝捆扎，用台式纤维切断机切成40mm的长度，制作人造蛛丝蛋白短纤维。将制作的人造蛛丝蛋白短纤维在40℃的水中浸渍1分钟而使其打卷、从而卷曲后，在40℃下干燥18小时，得到卷曲短纤维。将得到的卷曲短纤维示于图5。需要说明的是，在水中浸渍时的人造蛛丝蛋白短纤维的收缩率为50％。
＜实施例2＞
将多根人造蛛丝蛋白的制造例中得到的卷绕在线轴上的人造蛛丝长丝捆扎，用台式纤维切断机切成40mm的长度，制作人造蛛丝蛋白短纤维。将市售的抗静电用油剂分散于水，使其达到1重量％的浓度(油剂分散液中的浓度)，得到油剂分散液。将制作的人造蛛丝蛋白短纤维在20℃的油剂分散液中浸渍1分钟而使其打卷而卷曲后，在40℃下干燥18小时，得到卷曲短纤维。将得到的卷曲短纤维示于图6。需要说明的是，在油剂分散液中浸渍时的人造蛛丝蛋白短纤维的收缩率为50％。
＜比较例＞
仅对人造蛛丝蛋白长丝进行切割，得到无卷曲短纤维。将得到的无卷曲短纤维的照片示于图7。
＜实施例3＞
将多根人造蛛丝蛋白的制造例中得到的卷绕在线轴上的人造蛛丝长丝捆扎，用台式纤维切断机切成40mm的长度，制作人造蛛丝蛋白短纤维。将制作的人造蛛丝蛋白短纤维在20℃的水与甲醇的混合液(甲醇浓度为50质量％)中浸渍1分钟而打卷、从而卷曲后，在40℃下干燥18小时，得到卷曲短纤维。
通过感应试验确认在水100％中浸渍而得到的实施例1的卷曲短纤维、在水与甲醇的混合液中浸渍而得到的实施例3的卷曲短纤维的各自的触感。明确了在水与甲醇的混合液中浸渍而得到的实施例3的卷曲短纤维具有更柔软的触感。
符号说明
1…挤出装置、2…未拉伸丝制造装置、3…湿热拉伸装置、4…干燥装置、6…纺丝原液、10…纺丝装置、20…凝固液槽、21…拉伸浴槽、36…蛋白质长丝。
序列表
<110> 丝芭博株式会社（Spiber Inc.）
<120> 蛋白质卷曲短纤维的制造方法（Method of Producing a Crimped Proteinstaple）
<130> FP19-0079-00
<160> 41
<170> PatentIn version 3.5
<210> 1
<211> 597
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT313
<400> 1
Met Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ala Ala Ala Gly Gly Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
20 25 30
Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly
35 40 45
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
50 55 60
Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala
65 70 75 80
Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
85 90 95
Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Gly Gln Gln
100 105 110
Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Ser Gly
115 120 125
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
130 135 140
Gly Ser Gly Gly Tyr Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
145 150 155 160
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro
165 170 175
Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
180 185 190
Gly Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly
195 200 205
Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gly Ser Ala Ala
210 215 220
Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr
225 230 235 240
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly
245 250 255
Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Tyr Gly Pro
260 265 270
Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala
275 280 285
Gly Gly Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
290 295 300
Pro Gly Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro
305 310 315 320
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro
325 330 335
Gly Gly Gln Gly Pro Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala
340 345 350
Ala Ala Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala
355 360 365
Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly
370 375 380
Pro Gly Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gln Gln Gly Pro
385 390 395 400
Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala
405 410 415
Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala
420 425 430
Ala Ala Gly Pro Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Ser Ala
435 440 445
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Gly Tyr
450 455 460
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
465 470 475 480
Ser Gly Gln Gln Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
485 490 495
Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro
500 505 510
Gly Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gly Tyr Gly
515 520 525
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Asn Gly Pro Gly Ser
530 535 540
Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Ser Ala Ala Ala
545 550 555 560
Ala Ala Gly Gly Tyr Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly
565 570 575
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln
580 585 590
Gly Pro Gly Ala Ser
595
<210> 2
<211> 590
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT399
<400> 2
Met Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ala Ala Ala Gly Gly Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
20 25 30
Gly Ser Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
35 40 45
Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gly Tyr Gly Pro
50 55 60
Gly Gly Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
65 70 75 80
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly
85 90 95
Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala
100 105 110
Gly Gly Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Ser Ala
115 120 125
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gly Tyr Gly Gln Gly Pro Tyr
130 135 140
Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly
145 150 155 160
Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro
165 170 175
Gly Gly Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr
180 185 190
Gly Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gly Ser Gly
195 200 205
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala
210 215 220
Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser
225 230 235 240
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly
245 250 255
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gly Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gly
260 265 270
Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala
275 280 285
Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala
290 295 300
Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Gly Gly Tyr Gly
305 310 315 320
Pro Gly Ser Ser Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser
325 330 335
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
340 345 350
Tyr Gly Pro Gly Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gln Gln
355 360 365
Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly
370 375 380
Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
385 390 395 400
Pro Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala
405 410 415
Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Gly Tyr Gly Pro Tyr
420 425 430
Gly Pro Gly Gly Ser Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Gln Gly Pro
435 440 445
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro
450 455 460
Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala
465 470 475 480
Gly Pro Gly Ser Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gly Asn Gly
485 490 495
Pro Gly Ser Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Ser
500 505 510
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly
515 520 525
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<211> 50
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<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
<400> 14
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<212> PRT
<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
<400> 15
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<211> 21
<212> PRT
<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
<400> 16
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1 5 10 15
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<210> 17
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<220>
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<210> 18
<211> 24
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> His标签和起始密码子
<400> 18
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20
<210> 19
<211> 590
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT410
<400> 19
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225 230 235 240
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245 250 255
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565 570 575
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