改性丝心蛋白纤维
阅读说明：本技术 改性丝心蛋白纤维 (Modified fibroin fibers ) 是由 安部佑之介 松尾真人 富樫翔太 于 2019-09-27 设计创作，主要内容包括：本发明提供一种改性丝心蛋白纤维,其具有纺丝后不可逆收缩的收缩履历,所述改性丝心蛋白纤维包含改性丝心蛋白,不可逆收缩前的原料纤维的纤维直径超过25μm。(The present invention provides a modified fibroin fiber having a shrinkage history of irreversible shrinkage after spinning, the modified fibroin fiber comprising modified fibroin, and a raw material fiber before irreversible shrinkage having a fiber diameter of more than 25 μm.)
技术领域
本发明涉及一种改性丝心蛋白纤维。
背景技术
丝心蛋白为纤维状蛋白质中的一种，最大含有90％导致β折叠片形成的甘氨酸残基、丙氨酸残基及丝氨酸残基(非专利文献1)。作为丝心蛋白，已知有构成昆虫及蜘蛛类所产生的丝的蛋白质(蚕丝蛋白、大黄蜂丝蛋白质、蜘蛛丝蛋白质)等。
将丝心蛋白纺丝得到的丝心蛋白纤维具有通过与水分接触(例如，向水或者热水中浸渍、或暴露于高湿度环境等)而收缩的特性。该特性在制造工序及制成产品时会产生各种问题，也会对使用丝心蛋白纤维所制作的产品产生影响。
作为用于防止产品收缩的防缩方法，报道有例如如下方法等：丝织物的防缩加工法(专利文献1)，其特征在于，将使用完成精练的强捻纱的丝织物在拉紧状态下浸渍在水、其他溶剂或这些的混合体系中加温规定时间；及动物纤维产品的形状固定化方法(专利文献2)，其特征在于，对处于成型为所需形状的状态下的动物纤维产品施加处理，使其与120～200℃的高压饱和水蒸气接触，从而将该纤维产品固定为水蒸气处理时的形状。
现有技术文献
专利文献
专利文献1：日本特公平2-6869号公报
专利文献2：日本特开平6-294068号公报
非专利文献
非专利文献1：Asakura等,Encyclopedia of Agricultural Science,AcademicPress:New York,NY,1994年,4卷,p.1-11
发明内容
发明想要解决的课题
诸如专利文献1及2中公开的防缩方法是针对纤维产品的防缩方法，难以直接用于作为素材的纤维的防缩。这些方法对于使用丝心蛋白纤维制作的各种产品缺乏通用性。如果能够不依赖于这种防缩方法而降低丝心蛋白纤维自身的收缩，则在工业上将非常有用，而且具有通用性。
本发明的目的在于提供一种降低了纤维自身收缩的丝心蛋白纤维。
用于解决课题的手段
本发明人等为了解决上述课题反复进行了潜心探讨。结果发现，通过调整作为改性丝心蛋白纤维或改性丝心蛋白纤维的基础的原料纤维的纤维直径会降低改性丝心蛋白纤维因与水分接触而产生的收缩。本发明基于该新型的见解。
即，本发明涉及例如以下的各发明。
[1]
一种改性丝心蛋白纤维，其具有纺丝后不可逆收缩的收缩履历，其中，所述改性丝心蛋白纤维包含改性丝心蛋白，不可逆收缩前的原料纤维的纤维直径超过25μm。
[2]
根据[1]所述的改性丝心蛋白纤维，其中，上述收缩履历为通过使原料纤维与水接触而不可逆收缩的收缩履历或通过使原料纤维加热松弛而不可逆收缩的收缩履历。
[3]
根据[1]或[2]所述的改性丝心蛋白纤维，其中，所述改性丝心蛋白纤维基本不包含由纺丝过程中的拉伸所产生的残余应力。
[4]
根据[1]～[3]中任一项所述的改性丝心蛋白纤维，其中，由下述式(1)定义的收缩率为3.3％以下，
式(1)：收缩率(％)＝(1-(由湿润状态干燥后的改性丝心蛋白纤维的长度/制成湿润状态后的改性丝心蛋白纤维的长度))×100。
[5]
根据[1]～[4]中任一项所述的改性丝心蛋白纤维，其中，上述改性丝心蛋白为改性蛛丝丝心蛋白。
[6]
根据[1]～[5]中任一项所述的改性丝心蛋白纤维，其中，上述改性丝心蛋白为疏水性改性蛛丝丝心蛋白。
[7]
根据[1]～[6]中任一项所述的改性丝心蛋白纤维，其中，所述改性丝心蛋白纤维相对于上述不可逆收缩前的原料纤维的纤维直径具有低于±20％的纤维直径。
[8]
根据[1]～[7]中任一项所述的改性丝心蛋白纤维，其中，剖面形状为圆形或楕圆形。
[9]
根据[1]～[8]中任一项所述的改性丝心蛋白纤维，其中，所述改性丝心蛋白纤维具有哑光色调的外观。
[10]
一种产品，其包含[1]～[9]中任一项所述的改性丝心蛋白纤维。
[11]
根据[10]所述的产品，其中，上述产品选自由纤维、纱线、布帛、针织物、编织物、无纺布、纸张、及棉构成的组。
[12]
一种改性丝心蛋白纤维的制造方法，其具备使原料纤维不可逆收缩的收缩工序，
上述原料纤维包含改性丝心蛋白，
上述收缩工序前上述原料纤维具有超过25μm的纤维直径。
[13]
根据[12]所述的制造方法，其中，上述收缩工序中，通过使原料纤维与水接触而使原料纤维不可逆收缩、或通过使原料纤维加热松弛而使原料纤维不可逆收缩。
[14]
根据[12]或[13]所述的制造方法，其中，上述收缩工序中，由纺丝过程中的拉伸所产生的原料纤维中的残余应力基本全部被释放。
[15]
根据[12]～[14]中任一项所述的制造方法，其中，上述改性丝心蛋白为改性蛛丝丝心蛋白。
[16]
根据[12]～[15]中任一项所述的制造方法，其中，上述改性丝心蛋白为疏水性改性蛛丝丝心蛋白。
[17]
一种改性丝心蛋白纤维，其包含改性丝心蛋白，具有超过25μm的纤维直径，由下述式(1)定义的收缩率为3.3％以下，
式(1)：收缩率(％)＝(1-(由湿润状态干燥后的改性丝心蛋白纤维的长度/制成湿润状态后的改性丝心蛋白纤维的长度))×100。
[18]
根据[17]所述的改性丝心蛋白纤维，其中，上述改性丝心蛋白纤维具有纺丝后不可逆收缩的收缩履历。
[19]
根据[18]所述的改性丝心蛋白纤维，其中，所述改性丝心蛋白纤维相对于不可逆收缩前的原料纤维的纤维直径具有低于±20％的纤维直径。
[20]
根据[18]或[19]所述的改性丝心蛋白纤维，其中，上述收缩履历为通过使原料纤维与水接触而不可逆收缩的收缩履历或通过使原料纤维加热松弛而不可逆收缩的收缩履历。
[21]
根据[17]～[20]中任一项所述的改性丝心蛋白纤维，其中，所述改性丝心蛋白纤维基本不包含由纺丝过程中的拉伸所产生的残余应力。
[22]
根据[17]～[21]中任一项所述的改性丝心蛋白纤维，其中，上述改性丝心蛋白为改性蛛丝丝心蛋白。
[23]
根据[17]～[22]中任一项所述的改性丝心蛋白纤维，其中，上述改性丝心蛋白为疏水性改性蛛丝丝心蛋白。
[24]
根据[17]～[23]中任一项所述的改性丝心蛋白纤维，其中，剖面形状为圆形或楕圆形。
[25]
根据[17]～[24]中任一项所述的改性丝心蛋白纤维，其中，所述改性丝心蛋白纤维具有哑光色调的外观。
[26]
一种产品，其包含[17]～[25]中任一项所述的改性丝心蛋白纤维。
[27]
根据[26]所述的产品，其中，上述产品选自由纤维、纱线、布帛、针织物、编织物、无纺布、纸张、及棉构成的组。
发明效果
根据本发明，可以提供一种降低了纤维自身收缩的丝心蛋白纤维。
附图说明
[图1]为示出改性丝心蛋白的结构域序列的一例的示意图。
[图2]为示出改性丝心蛋白的结构域序列的一例的示意图。
[图3]为示出改性丝心蛋白的结构域序列的一例的示意图。
[图4]为简要示出用于制造原料纤维的纺丝装置的一例的说明图。
[图5]为示出通过与水接触而产生的原料纤维的长度变化的例子的图。
[图6]为简要示出用于制造改性丝心蛋白纤维的制造装置的一例的说明图。
[图7]为简要示出用于制造改性丝心蛋白纤维的制造装置的一例的说明图。
[图8]为简要示出用于制造改性丝心蛋白纤维的制造装置的一例的说明图。
[图9]为示出能够设于图8中的高温加热炉的速度调节机构及温度调节机构的说明图。
[图10]为一种实施方式中的改性丝心蛋白纤维的剖面形状的扫描型电子显微镜(SEM)的图像。
[图11]为示出吸湿发热性试验的结果的一例的图表。
具体实施方式
以下，对本发明的实施方式进行详细说明。但本发明并不限定于以下的实施方式。
(改性丝心蛋白)
本实施方式中的改性丝心蛋白为包含式1：[(A)n基序-REP]m、或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。改性丝心蛋白的结构域序列的N端侧及C端侧中任意一者或两者上可以进一步添加有氨基酸序列(N端序列及C端序列)。N端序列及C端序列不限定于此，典型地为具有丝心蛋白中特征性的氨基酸基序的重复的区域，由约100个残基的氨基酸构成。需要说明的是，在本实施方式中，从作为改性丝心蛋白保温性、吸湿发热性及/或阻燃性也很优异方面出发，优选使用改性蛛丝丝心蛋白。
本说明书中，“改性丝心蛋白”表示人为制造的丝心蛋白(人造丝心蛋白)。改性丝心蛋白可以为其结构域序列与天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列不同的丝心蛋白，也可以为其结构域序列与天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列相同的丝心蛋白。另外，本说明书中所述的“天然来源的丝心蛋白”也是包含式1：[(A)n基序-REP]m、或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。
“改性丝心蛋白”可以为直接利用天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列的蛋白，也可以为依据天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列对该氨基酸序列进行改性而成的蛋白(例如，通过对克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列进行改性来改性氨基酸序列而成的蛋白)，另外，还可以为不依赖于天然来源的丝心蛋白而人工地设计及合成的蛋白(例如，通过化学合成编码所设计的氨基酸序列的核酸而具有所需的氨基酸序列的蛋白)。
本说明书中，“结构域序列”为产生丝心蛋白特有的结晶区域(典型地，相当于氨基酸序列的(A)n基序。)和非晶区域(典型地，相当于氨基酸序列的REP。)的氨基酸序列，表示式1：[(A)n基序-REP]m、或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的氨基酸序列。在此，(A)n基序表示以丙氨酸残基为主的氨基酸序列，氨基酸残基数为2～27。(A)n基序的氨基酸残基数可以为2～20、4～27、4～20、8～20、10～20、4～16、8～16、或10～16的整数。另外，(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于氨基酸残基总数的比只要为40％以上即可，也可以为60％以上、70％以上、80％以上、83％以上、85％以上、86％以上、90％以上、95％以上、或100％(表示仅由丙氨酸残基构成。)。结构域序列中存在多个的(A)n基序的至少7个可以仅由丙氨酸残基构成。REP表示由2～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。REP可以为由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列，也可以为10～40、10～60、10～80、10～100、10～120、10～140、10～160、或10～180个氨基酸残基构成的氨基酸配列。m表示2～300的整数，可以为8～300、10～300、20～300、40～300、60～300、80～300、10～200、20～200、20～180、20～160、20～140或20～120的整数。存在多个的(A)n基序可以为彼此相同的氨基酸序列，也可以为彼此不同的氨基酸序列。存在多个的REP可以为彼此相同的氨基酸序列，也可以为彼此不同的氨基酸序列。
本实施方式中的改性丝心蛋白可以通过例如对克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列进行例如相当于取代、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基的氨基酸序列的改性而得到。氨基酸残基的取代、缺失、插入及/或添加能够通过定点诱变法等本领域技术人员周知的方法来进行。具体而言，能够依据Nucleic Acid Res.10,6487(1982),Methods in Enzymology,100,448(1983)等文献中记载的方法来进行。
天然来源的丝心蛋白为包含式1：[(A)n基序-REP]m、或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质，具体而言，可列举例如昆虫或蜘蛛类所产生的丝心蛋白。
作为昆虫所产生的丝心蛋白，可列举例如：家蚕(Bombyx mori)、野蚕(Bombyxmandarina)、天蚕(Antheraea yamamai)、柞蚕(Anteraea pernyi)、樟蚕(Eriogynapyretorum)、蓖麻蚕(Pilosamia Cynthia ricini)、樗蚕(Samia cynthia)、双黑目天蚕蛾(Caligura japonica)、印度柞蚕(Antheraea mylitta)、琥珀蚕(Antheraea assama)等蚕所产生的蚕丝蛋白、及雀蜂(Vespa simillima xanthoptera)的幼虫所吐出的蜂丝蛋白。
作为昆虫所产生的丝心蛋白的更具体的例子，可列举例如：蚕·丝心蛋白L链(GenBank登录号M76430(碱基序列)、及AAA27840.1(氨基酸序列))。
作为蜘蛛类所产生的丝心蛋白，可列举例如：大腹园蛛、十字园蛛、肥胖园蛛、五纹园蛛及野岛园蛛(Araneus nojimai)等属于园蛛属(Araneus属)的蜘蛛、青新园蛛、嗜水新园蛛、灌木新园蛛及类青新园蛛等属于新园蛛属(Neoscona属)的蜘蛛、棕类岬蛛等属于岬蛛属(Pronus属)的蜘蛛、蟾蜍曲腹蛛及对称曲腹蛛等属于曲腹蛛属(Cyrtarachne属)的蜘蛛、库氏棘腹蛛及乳突棘腹蛛等属于棘腹蛛属(Gasteracantha属)的蜘蛛、何氏瘤腹蛛及六刺瘤腹蛛等属于瘤腹蛛属(Ordgarius属)的蜘蛛、悦目金蛛、小悦目金蛛及横纹金蛛等属于金蛛属(Argiope属)的蜘蛛、双峰尾园蛛等属于尾园蛛属(Arachnura属)的蜘蛛、褐吊叶蛛等属于吊叶蛛属(Acusilas属)的蜘蛛、摩鹿加云斑蛛、方格云斑蛛及全色云斑蛛等属于云斑蛛属(Cytophora属)的蜘蛛、丑锥头蛛等属于锥头蛛属(Poltys属)的蜘蛛、八疣尘蛛、四突尘蛛、圆腹尘蛛及黑尾尘蛛等属于尘蛛属(Cyclosa属)的蜘蛛、及日本壮头蛛等属于壮头蛛属(Chorizopes属)的蜘蛛所产生的蛛丝蛋白；以及前齿肖蛸、锥腹肖蛸、直伸肖蛸及鳞纹肖蛸等属于肖蛸属(Tetragnatha属)的蜘蛛、纵条银鳞蛛、肩斑银鳞蛛及小肩斑银鳞蛛等属于银鳞蛛属(Leucauge属)的蜘蛛、棒络新妇及斑络新妇等属于络新妇属(Nephila属)的蜘蛛、美丽麦蛛等属于麦蛛属(Menosira属)的蜘蛛、柔弱粗螯蛛等属于锯螯蛛属(Dyschiriognatha属)的蜘蛛、黑寡妇蜘蛛、红背蜘蛛、几何寇蛛及间斑寇蛛等属于冠蛛属(Latrodectus属)的蜘蛛、及属于育儿网蛛属(Euprosthenops属)的蜘蛛等属于肖蛸科(Tetragnathidae科)的蜘蛛所产生的蛛丝蛋白。作为蛛丝蛋白，可列举例如：MaSp(MaSp1及MaSp2)、ADF(ADF3及ADF4)等牵引丝蛋白、MiSp(MiSp1及MiSp2)等。
作为蜘蛛类所产生的蛛丝蛋白的更具体的例子，可列举例如：fibroin-3(adf-3)[来自Araneus diadematus](GenBank登录号AAC47010(氨基酸序列)、U47855(碱基序列))、fibroin-4(adf-4)[来自Araneus diadematus](GenBank登录号AAC47011(氨基酸序列)、U47856(碱基序列))、dragline silk protein spidroin 1[来自Nephila clavipes](GenBank登录号AAC04504(氨基酸序列)、U37520(碱基序列))、major ampullate spidroin1[来自Latrodectus hesperus](GenBank登录号ABR68856(氨基酸序列)、EF595246(碱基序列))、dragline silk protein spidroin 2[来自Nephila clavata](GenBank登录号AAL32472(氨基酸序列)、AF441245(碱基序列))、major ampullate spidroin 1[来自Euprosthenops australis](GenBank登录号CAJ00428(氨基酸序列)、AJ973155(碱基序列))、及major ampullate spidroin 2[Euprosthenops australis](GenBank登录号CAM32249.1(氨基酸序列)、AM490169(碱基序列))、minor ampullate silk protein 1[Nephila clavipes](GenBank登录号AAC14589.1(氨基酸序列))、minor ampullate silkprotein 2[Nephila clavipes](GenBank登录号AAC14591.1(氨基酸序列))、minorampullate spidroin-like protein[Nephilengys cruentata](GenBank登录号ABR37278.1(氨基酸序列)等。
作为天然来源的丝心蛋白的更具体的例子，能够进一步列举NCBI GenBank中注册了序列信息的丝心蛋白。例如，能够通过从NCBI GenBank中注册的序列信息中包含INV作为DIVISION的序列中提取出在DEFINITION记载了spidroin、ampullate、fibroin、“silk及polypeptide”、或“silk及protein”作为关键字的序列、从CDS中提取出记载了特定的product的字符串、从SOURCE中提取出了在TISSUE TYPE中记载了特定的字符串的序列来确认。
本实施方式中的改性丝心蛋白可以为改性蚕丝(silk)丝心蛋白(对蚕所产生的丝蛋白的氨基酸序列进行改性而成的蛋白)，也可以为改性蛛丝丝心蛋白(对蜘蛛类所产生的蛛丝蛋白的氨基酸序列进行改性而成的蛋白)。作为改性丝心蛋白，优选改性蛛丝丝心蛋白。
作为改性丝心蛋白的具体的例子，可列举：来自由蜘蛛的大壶状腺产生的大吐丝管牵引丝蛋白质的改性丝心蛋白(第一改性丝心蛋白)、具有降低了甘氨酸残基的含量的结构域序列的改性丝心蛋白(第二改性丝心蛋白)、具有降低了(A)n基序的含量的结构域序列的改性丝心蛋白(第三改性丝心蛋白)、降低了甘氨酸残基的含量及(A)n基序的含量的改性丝心蛋白(第四改性丝心蛋白)、具有包含局部疏水性指数较大的区域的结构域序列的改性丝心蛋白(第五改性丝心蛋白)、以及具有降低了谷氨酰胺残基的含量的结构域序列的改性丝心蛋白(第六改性丝心蛋白)。
作为第一改性丝心蛋白，可列举包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。在第一改性丝心蛋白中，(A)n基序的氨基酸残基数优选3～20的整数，更优选4～20的整数，进一步优选8～20的整数，更进一步优选10～20的整数，更进一步优选4～16的整数，特别优选8～16的整数，最优选10～16的整数。作为第一改性丝心蛋白，式1中，构成REP的氨基酸残基的数量优选为10～200个残基，更优选10～150个残基，进一步优选为20～100个残基，进一步优选为20～75个残基。作为第一改性丝心蛋白，式1：[(A)n基序-REP]m所示的氨基酸序列中所含的甘氨酸残基、丝氨酸残基及丙氨酸残基的总残基数相对于氨基酸残基数整体优选为40％以上，更优选为60％以上，进一步优选为70％以上。
第一改性丝心蛋白可以为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的氨基酸序列的单元，且C端序列为序列号1～3中任一项所示的氨基酸序列或与序列号1～3中任一项所示的氨基酸序列具有90％以上的同源性的氨基酸序列的多肽。
序列号1所示的氨基酸序列与由ADF3(GI：1263287、NCBI)的氨基酸序列的C端的50个残基的氨基酸构成的氨基酸序列相同，序列号2所示的氨基酸序列与从序列号1所示的氨基酸序列的C端起除去20个残基后的氨基酸序列相同，序列号3所示的氨基酸序列与从序列号1所示的氨基酸序列的C端除去29个残基后的氨基酸序列相同。
作为第一改性丝心蛋白的更具体的例子，能够列举包含(1-i)序列号4(recombinant spider silk protein ADF3KaiLargeNRSH1)所示的氨基酸序列、或与(1-ii)序列号4所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列的改性丝心蛋白。序列同一性优选为95％以上。
序列号4所示的氨基酸序列为使在N端添加有由起始密码子、His10标签及HRV3C蛋白酶(Human rhinovirus 3C蛋白酶)识别位点构成的氨基酸序列(序列号5)的ADF3的氨基酸序列中以使第1～13个重复区域增加至大致2倍，并且翻译在第1154个氨基酸残基终止的方式产生变异而成的氨基酸序列。序列号4所示的氨基酸序列的C端的氨基酸序列与序列号3所示的氨基酸序列相同。
(1-i)的改性丝心蛋白可以为由序列号4所示的氨基酸序列构成的蛋白。
在第二改性丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比降低了甘氨酸残基的含量的氨基酸序列。第二改性丝心蛋白可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少REP中的一个或多个甘氨酸残基被取代为其他的氨基酸残基的氨基酸序列。
第二改性丝心蛋白可以为下述蛋白：其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于选自REP中的GGX及GPGXX(其中，G表示甘氨酸残基，P表示脯氨酸残基，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基。)中的至少一个基序序列中至少一个或多个该基序序列中的一个甘氨酸残基被取代为其他的氨基酸残基的氨基酸序列。
在第二改性丝心蛋白中，上述的甘氨酸残基被取代为其他的氨基酸残基的基序序列的比例相对于总基序序列可以为10％以上。
第二改性丝心蛋白可以具有如下氨基酸序列：包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，将从上述结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C端为止的序列而成的序列中的全部REP中所含的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基。)构成的氨基酸序列的总氨基酸残基数设为z，将从上述结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C端为止的序列而成的序列中的总氨基酸残基数设为w时，z/w为30％以上、40％以上、50％以上或50.9％以上。(A)n基序中的相对于氨基酸残基总数的丙氨酸残基数可以为83％以上，优选为86％以上，更优选为90％以上，进一步优选为95％以上，更进一步优选为100％(表示仅由丙氨酸残基构成)。
第二改性丝心蛋白优选为通过将GGX基序的一个甘氨酸残基取代为其他的氨基酸残基而提高了由XGX构成的氨基酸序列的含有比例的蛋白。在第二改性丝心蛋白中，结构域序列中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例优选为30％以下，更优选为20％以下，进一步优选为10％以下，更进一步优选为6％以下，更进一步优选为4％以下，特别优选为2％以下。结构域序列中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例能够通过与由下述XGX构成的氨基酸序列的含有比例(z/w)的计算方法相同的方法来计算。
下面，进一步详细说明z/w的计算方法。首先，在包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的丝心蛋白(改性丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，自从结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列而成的序列中所含的全部REP中提取出由XGX构成的氨基酸序列。构成XGX的氨基酸残基的总数为z。例如，在提取出50个由XGX构成的氨基酸序列的情况下(无重复)，z为50×3＝150。另外，例如，在由XGXGX构成的氨基酸序列的情况那样存在两个XGX中所含的X(中央的X)的情况下，扣除重复量来进行计算(XGXGX的情况下为5个氨基酸残基)。w为从结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列而成的序列中所含的总氨基酸残基数。例如，在图1所示的结构域序列的情况下，w为4+50+4+100+4+10+4+20+4+30＝230(除去了位于最C端侧的(A)n基序。)。接着，通过z除以w，能够算出z/w(％)。
在此，对天然来源的丝心蛋白中的z/w进行说明。首先，如上所述，通过例示了NCBIGenBank中注册了氨基酸序列信息的丝心蛋白的方法进行确认，结果提取出了663种丝心蛋白(其中，来自蜘蛛类的丝心蛋白为415种)。在所提取出的全部的丝心蛋白中，根据包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，且丝心蛋白中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例为6％以下的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列，通过上述的计算方法，计算z/w。其结果，天然来源的丝心蛋白中的z/w均低于50.9％(最高为50.86％)。
在第二改性丝心蛋白中，z/w优选为50.9％以上，更优选为56.1％以上，进一步优选为58.7％以上，更进一步优选为70％以上，更进一步优选为80％以上。z/w的上限没有特别限制，可以为例如95％以下。
第二改性丝心蛋白能够通过例如下述方法进行改性而得到：从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中取代编码甘氨酸残基的碱基序列的至少一部分以编码其他的氨基酸残基。此时，作为所改性的甘氨酸残基，可以选择GGX基序及GPGXX基序中的一个甘氨酸残基，另外，也可以进行取代以使z/w为50.9％以上。另外，也可以通过例如根据天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列设计满足上述方案的氨基酸序列，并化学合成编码所设计的氨基酸序列的核酸来得到。在任意一个情况下，均可以在除相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的甘氨酸残基取代为其他的氨基酸残基的改性之外，进一步进行相当于取代、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基的氨基酸序列的改性。
作为上述的其他的氨基酸残基，只要其为甘氨酸残基以外的氨基酸残基，则没有特别限制，优选缬氨酸(V)残基、亮氨酸(L)残基、异亮氨酸(I)残基、蛋氨酸(M)残基、脯氨酸(P)残基、苯丙氨酸(F)残基及色氨酸(W)残基等疏水性氨基酸残基、谷氨酰胺(Q)残基、天冬酰胺(N)残基、丝氨酸(S)残基、赖氨酸(K)残基及谷氨酰胺酸(E)残基等亲水性氨基酸残基，更优选缬氨酸(V)残基、亮氨酸(L)残基、异亮氨酸(I)残基、苯丙氨酸(F)残基及谷氨酰胺(Q)残基，进一步优选谷氨酰胺(Q)残基。
作为第二改性丝心蛋白的更具体的例子，能够列举包含(2-i)序列号6(Met-PRT380)、序列号7(Met-PRT410)、序列号8(Met-PRT525)或者序列号9(Met-PRT799)所示的氨基酸序列、或与(2-ii)序列号6、序列号7、序列号8或者序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列的改性丝心蛋白。
下面，对(2-i)的改性丝心蛋白进行说明。序列号6所示的氨基酸序列是将相当于天然来源的丝心蛋白的序列号10(Met-PRT313)所示的氨基酸序列的REP中的全部GGX取代为GQX而成的。序列号7所示的氨基酸序列是使序列号6所示的氨基酸序列中从N端侧向C端侧使(A)n基序每隔两个产生缺失，并进一步在C端序列的近前处插入一个[(A)n基序-REP]而成的。序列号8所示的氨基酸序列是在序列号7所示的氨基酸序列的各(A)n基序的C端侧插入两个丙氨酸残基，并进一步将一部分谷氨酰胺(Q)残基取代为丝氨酸(S)残基，以与序列号7的分子量大致相同的方式使C端侧的一部分氨基酸缺失而成的。序列号9所示的氨基酸序列是序列号7所示的氨基酸序列中所存在的20个结构域序列的区域(其中，该区域的C端侧的多个氨基酸残基被取代。)重复四次而成的序列的C端添加有规定的铰链序列和His标签序列而成的。
序列号10所示的氨基酸序列(相当于天然来源的丝心蛋白)中的z/w的值为46.8％。序列号6所示的氨基酸序列、序列号7所示的氨基酸序列、序列号8所示的氨基酸序列、及序列号9所示的氨基酸序列中的z/w的值分别为58.7％、70.1％、66.1％及70.0％。另外，序列号10、序列号6、序列号7、序列号8及序列号9所示的氨基酸序列的锯齿比率(将于后文叙述)1：1.8～11.3中的x/y的值分别为15.0％、15.0％、93.4％、92.7％及89.8％。
(2-i)的改性丝心蛋白可以为由序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列构成的蛋白。
(2-ii)的改性丝心蛋白可以包含与序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列。另外，(2-ii)的改性丝心蛋白也是包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列同一性优选为95％以上。
在(2-ii)的改性丝心蛋白中，优选地，将与序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性，且REP中所含的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基。)构成的氨基酸序列的总氨基酸残基数设为z，将上述结构域序列中的REP的总氨基酸残基数设为w时，z/w为50.9％以上。
第二改性丝心蛋白可以在N端及C端中任意一者或两者上包含标签序列。由此，能够进行改性丝心蛋白的分离、固定化、检测及可视化等。
作为标签序列，能够列举例如：利用与其他分子的特异性亲和性(结合性、亲和力)的亲和力标签。作为亲和力标签的具体例，能够列举组氨酸标签(His标签)。His标签为4～10个左右组氨酸残基排列而成的短肽，其具有与镍等金属离子特异性结合的性质，因此，能够用于利用金属螯合层析(chelating metal chromatography)分离改性丝心蛋白。作为标签序列的具体例，可列举例如：序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列及铰链序列的氨基酸序列)。
另外，也能够利用与谷胱甘肽特异性结合的谷胱甘肽-S-转移酶(GST)、与麦芽糖特异性结合的麦芽糖结合蛋白质(MBP)等标签序列。
此外，也能够使用利用抗原抗体反应的“表位标签”。通过将显示抗原性的肽(表位)作为标签序列添加，能够结合针对该表位的抗体。作为表位标签，能够列举：HA(流感病毒的血凝素的肽序列)标签、myc标签、FLAG标签等。通过利用表位标签，能够以高特异性容易地纯化改性丝心蛋白。
此外，也能够使用用特定的蛋白酶切除标签序列后的蛋白。通过对经由该标签序列吸附的蛋白质进行蛋白酶处理，也能够回收切除标签序列后的改性丝心蛋白。
作为包含标签序列的改性丝心蛋白的更具体的例子，能够列举包含(2-iii)序列号12(PRT380)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或者序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列、或与(2-iv)序列号12、序列号13、序列号14或者序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列的改性丝心蛋白。
序列号16(PRT313)、序列号12、序列号13、序列号14及序列号15所示的氨基酸序列为分别在序列号10、序列号6、序列号7、序列号8及序列号9所示的氨基酸序列的N端添加有序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列及铰链序列)而成的氨基酸序列。
(2-iii)的改性丝心蛋白可以为由序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列构成的蛋白。
(2-iv)的改性丝心蛋白包含与序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列。另外，(2-iv)的改性丝心蛋白也是包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列同一性优选为95％以上。
在(2-iv)的改性丝心蛋白中，优选地，将与序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性，且REP中所含的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基。)构成的氨基酸序列的总氨基酸残基数设为z，将上述结构域序列中的REP的总氨基酸残基数设为w时，z/w为50.9％以上。
第二改性丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白质生产系中所生产的蛋白质释放至宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列能够根据宿主的种类适当地设置。
第三改性丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比降低了(A)n基序的含量的氨基酸序列。第三改性丝心蛋白的结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于缺失了至少一个或多个(A)n基序的氨基酸序列。
第三改性丝心蛋白可以具有相当于从天然来源的丝心蛋白中使10～40％的(A)n基序缺失的氨基酸序列。
第三改性丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于从N端侧向C端侧至少每1～3个(A)n基序中一个(A)n基序缺失的氨基酸序列。
第三改性丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于从N端侧向C端侧至少依次重复产生了两个连续的(A)n基序的缺失、及一个(A)n基序的缺失的氨基酸序列。
第三改性丝心蛋白中，其结构域序列可以具有相当于从N端侧向C端侧至少使(A)n基序每隔两个产生缺失的氨基酸序列。
第三改性丝心蛋白可以具有如下氨基酸序列：包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，且，将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加得到的合计值的最大值设为x，将结构域序列的总氨基酸残基数设为y时，x/y为20％以上、30％以上、40％以上或50％以上，其中，从N端侧向C端侧将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数依次进行比较后，将氨基酸残基数较少的REP的氨基酸残基数设为1时，另一个REP的氨基酸残基数的比为1.8～11.3。(A)n基序中的相对于氨基酸残基总数的丙氨酸残基数可以为83％以上，优选为86％以上，更优选为90％以上，进一步优选为95％以上，更进一步优选为100％(表示仅由丙氨酸残基构成)。
参考图1，对x/y的计算方法进行更详细地说明。图1中示出从改性丝心蛋白中除去N端序列及C端序列后的结构域序列。该结构域序列具有从N端侧(左侧)起为(A)n基序-第一REP(50个氨基酸残基)-(A)n基序-第二REP(100个氨基酸残基)-(A)n基序-第三REP(10个氨基酸残基)-(A)n基序-第四REP(20个氨基酸残基)-(A)n基序-第五REP(30个氨基酸残基)-(A)n基序这样的序列。
从N端侧向C端侧依次选择相邻的两个[(A)n基序-REP]单元，并使其不重复。此时，可以存在未被选择的[(A)n基序-REP]单元。图1中示出了模式1(第一REP与第二REP的比较、及第三REP与第四REP的比较)、模式2(第一REP与第二REP的比较、及第四REP与第五REP的比较)、模式3(第二REP与第三REP的比较、及第四REP与第五REP的比较)、模式4(第一REP与第二REP的比较)。需要说明的是，此外还存在其他选择方法。
接着，针对各模式，将所选择的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元中的各REP的氨基酸残基数进行比较。该比较为通过求出将氨基酸残基数更少的一者设为1时另一者的氨基酸残基数的比来进行。例如，在第一REP(50个氨基酸残基)与第二REP(100个氨基酸残基)比较的情况下，将氨基酸残基数更少的第一REP设为1时，第二REP的氨基酸残基数为比100/50＝2。同样地，在第四REP(20个氨基酸残基)与第五REP(30个氨基酸残基)比较的情况下，将氨基酸残基数更少的第四REP设为1时，第五REP的氨基酸残基数的比为30/20＝1.5。
图1中，用实线示出了将氨基酸残基数更少的一者设为1时，另一者的氨基酸残基数的比为1.8～11.3的[(A)n基序-REP]单元的组。本说明书中，将该比称为锯齿比率。用虚线示出了将氨基酸残基数更少的一者设为1时，另一者的氨基酸残基数的比低于1.8或超过11.3的[(A)n基序-REP]单元的组。
在各模式中，将用实线表示的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的全部氨基酸残基数相加(不仅是REP，还有(A)n基序的氨基酸残基数。)。并且，对相加得到的合计值进行比较，将该合计值最大的模式的合计值(合计值的最大值)设为x。在图1所示的例子中，模式1的合计值最大。
接着，通过x除以结构域序列的总氨基酸残基数y，能够算出x/y(％)。
第三改性丝心蛋白中，x/y优选为50％以上，更优选为60％以上，进一步优选为65％以上，更进一步优选为70％以上，更进一步优选为75％以上，特别优选为80％以上。x/y的上限没有特别限制，例如可以为100％以下。在锯齿比率为1：1.9～11.3的情况下，x/y优选为89.6％以上，在锯齿比率为1：1.8～3.4的情况下，x/y优选为77.1％以上，在锯齿比率为1：1.9～8.4的情况下，x/y优选为75.9％以上，在锯齿比率为1：1.9～4.1的情况下，x/y优选为64.2％以上。
在第三改性丝心蛋白为结构域序列中存在多个的(A)n基序的至少7个仅由丙氨酸残基构成的改性丝心蛋白的情况下，x/y优选为46.4％以上，更优选为50％以上，进一步优选为55％以上，更进一步优选为60％以上，更进一步优选为70％以上，特别优选为80％以上。x/y的上限没有特别限制，只要为100％以下即可。
在此，对天然来源的丝心蛋白中的x/y进行说明。首先，如上所述，利用例示出NCBIGenBank注册了氨基酸序列信息的丝心蛋白的方法进行确认后，结果提取出663种丝心蛋白(其中，来自蜘蛛类的丝心蛋白为415种)。在所提取出的全部丝心蛋白中，根据式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列构成的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列，利用上述的计算方法计算x/y。其结果，天然来源的丝心蛋白中的x/y均低于64.2％(最高为64.14％)。
第三改性丝心蛋白例如可以通过从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中使编码(A)n基序的序列的一个或多个产生了缺失以使x/y为64.2％以上而得到的。另外，也可以通过例如设计相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中使一个或多个(A)n基序产生了缺失以使x/y为64.2％以上的氨基酸序列，并化学合成编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。在任意一个情况下，均可以除相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中使(A)n基序缺失的改性之外，进一步进行相当于取代、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基的氨基酸序列的改性。
作为第三改性丝心蛋白的更具体的例子，能够列举包含(3-i)序列号17(Met-PRT399)、序列号7(Met-PRT410)、序列号8(Met-PRT525)或者序列号9(Met-PRT799)所示的氨基酸序列、或与(3-ii)序列号17、序列号7、序列号8或者序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列的改性丝心蛋白。
下面，对(3-i)的改性丝心蛋白进行说明。序列号17所示的氨基酸序列为从相当于天然来源的丝心蛋白的序列号10(Met-PRT313)所示的氨基酸序列中使从N端侧向C端侧使(A)n基序每隔两个产生缺失，并进一步在C端序列的近前处插入一个[(A)n基序-REP]而成的氨基酸序列。序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列如第二改性丝心蛋白中所说明那样。
序列号10所示的氨基酸序列(相当于天然来源的丝心蛋白)的锯齿比率1：1.8～11.3中的x/y的值为15.0％。序列号17所示的氨基酸序列、及序列号7所示的氨基酸序列中的x/y的值均为93.4％。序列号8所示的氨基酸序列中的x/y的值为92.7％。序列号9所示的氨基酸序列中的x/y的值为89.8％。序列号10、序列号17、序列号7、序列号8及序列号9所示的氨基酸序列中的z/w的值分别为46.8％、56.2％、70.1％、66.1％及70.0％。
(3-i)的改性丝心蛋白可以为由序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列构成的蛋白。
(3-ii)的改性丝心蛋白包含与序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列。另外，(3-ii)的改性丝心蛋白也是包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列同一性优选为95％以上。
在(3-ii)的改性丝心蛋白中，优选地，与序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性，且相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加得到的合计值的最大值设为x，将结构域序列的总氨基酸残基数设为y时，x/y为64.2％以上，其中，从N端侧向C端侧将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数依次进行比较后，将氨基酸残基数较少的REP的氨基酸残基数设为1时，另一个REP的氨基酸残基数的比为1.8～11.3(锯齿比率为1：1.8～11.3)。
第三改性丝心蛋白可以在N端及C端中任意一者或两者上包含上述的标签序列。
作为包含标签序列的改性丝心蛋白的更具体的例子，能够列举包含(3-iii)序列号18(PRT399)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或者序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列、或与(3-iv)序列号18、序列号13、序列号14或者序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列的改性丝心蛋白。
序列号18、序列号13、序列号14及序列号15所示的氨基酸序列为分别在序列号17、序列号7、序列号8及序列号9所示的氨基酸序列的N端添加有序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列及铰链序列)而成的氨基酸序列。
(3-iii)的改性丝心蛋白可以为由序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列构成的蛋白。
(3-iv)的改性丝心蛋白包含与序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列。另外，(3-iv)的改性丝心蛋白也是包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列同一性优选为95％以上。
在(3-iv)的改性丝心蛋白中，优选地，将与序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性，且相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加的合计值的最大值设为x，将结构域序列的总氨基酸残基数设为y时，x/y为64.2％以上，其中，从N端侧向C端侧将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数依次进行比较后，将氨基酸残基数较少的REP的氨基酸残基数设为1时，另一个REP的氨基酸残基数的比为1.8～11.3。
第三改性丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白质生产系中所生产的蛋白质释放至宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列能够根据宿主的种类适当地设置。
第四改性丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比除降低了(A)n基序的含量之外，还降低了甘氨酸残基的含量的氨基酸序列。第四改性丝心蛋白的结构域序列可以具有相当于与天然来源的丝心蛋白相比除缺失了至少一个或多个(A)n基序之外，进一步将REP中的至少一个或多个甘氨酸残基取代为其他的氨基酸残基的氨基酸序列。即，第四改性丝心蛋白为兼具上述的第二改性丝心蛋白和第三改性丝心蛋白的特征的改性丝心蛋白。具体的方案等如第二改性丝心蛋白、及第三改性丝心蛋白中所述。
作为第四改性丝心蛋白的更具体的例子，能够列举包含(4-i)序列号7(Met-PRT410)、序列号8(Met-PRT525)、序列号9(Met-PRT799)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或者序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列、或与(4-ii)序列号7、序列号8、序列号9、序列号13、序列号14或者序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列的改性丝心蛋白。包含序列号7、序列号8、序列号9、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列的改性丝心蛋白的具体的方案如上所述。
第五改性丝心蛋白可以为如下蛋白：其结构域序列具有包含局部疏水性指数较大的区域的氨基酸序列，该氨基酸序列相当于与天然来源的丝心蛋白相比，REP中的一个或多个氨基酸残基被取代为疏水性指数较大的氨基酸残基、及/或REP中插入有一个或多个疏水性指数较大的氨基酸残基。
局部疏水性指数较大的区域优选由连续的2～4个氨基酸残基构成。
上述的疏水性指数较大的氨基酸残基优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、蛋氨酸(M)及丙氨酸(A)的氨基酸残基。
在第五改性丝心蛋白中，除相当于与天然来源的丝心蛋白相比，REP中的一个或多个氨基酸残基被取代为疏水性指数较大的氨基酸残基、及/或REP中插入有一个或多个疏水性指数较大的氨基酸残基的改性之外，可以进一步具有相当于与天然来源的丝心蛋白相比取代、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基的氨基酸序列的改性。
第五改性丝心蛋白能够通过例如从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中将REP中的一个或多个亲水性氨基酸残基(例如，疏水性指数为负的氨基酸残基)取代为疏水性氨基酸残基(例如，疏水性指数为正的氨基酸残基)、及/或在REP中插入一个或多个疏水性氨基酸残基而得到。另外，也能够通过例如设计相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的一个或多个亲水性氨基酸残基取代为疏水性氨基酸残基、及/或REP中插入有一个或多个疏水性氨基酸残基的氨基酸序列，并化学合成编码所设计的氨基酸序列的核酸来得到。在任意一个情况下，均可以在除相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的一个或多个亲水性氨基酸残基取代为疏水性氨基酸残基、及/或在REP中插入有一个或多个疏水性氨基酸残基的改性之外，进一步进行相当于取代、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基的氨基酸序列的改性。
第五改性丝心蛋白可以具有下述氨基酸序列：在包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，且从上述结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C端为止的序列而成的序列中所含的全部REP中，将连续4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域中所含的氨基酸残基的总数设为p，将从上述结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C端为止的序列而成的序列中所含的氨基酸残基的总数设为q时，p/q为6.2％以上。
关于氨基酸残基的疏水性指数，使用公知的指数(Hydropathy index:Kyte J,&Doolittle R(1982)“A simple method for displaying the hydropathic character ofa protein”,J.Mol.Biol.,157,pp.105-132)。具体而言，各氨基酸的疏水性指数(hydropathy index，以下，也记作“HI”。)如下述表1所示。
[表1]
氨基酸
HI
氨基酸
HI
异亮氨酸(Ile)
4.5
色氨酸(Trp)
-0.9
缬氨酸(Val)
4.2
酪氨酸(Tyr)
-1.3
亮氨酸(Leu)
3.8
脯氨酸(Pro)
-1.6
苯丙氨酸(Phe)
2.8
组氨酸(His)
-3.2
半胱氨酸(Cys)
2.5
天冬酰胺(Asn)
-3.5
蛋氨酸(Met)
1.9
天冬氨酸(Asp)
-3.5
丙氨酸(Ala)
1.8
谷氨酰胺(Gln)
-3.5
甘氨酸(Gly)
-0.4
谷氨酸(Glu)
-3.5
苏氨酸(Thr)
-0.7
赖氨酸(Lys)
-3.9
丝氨酸(Ser)
-0.8
精氨酸(Arg)
-4.5
下面，进一步详细说明p/q的计算方法。计算中使用从式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列中除去从位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列而成的序列(以下，称为“序列A”)。首先，在序列A中所含的全部REP中，计算连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值。疏水性指数的平均值通过连续的4个氨基酸残基中所含的各氨基酸残基的HI的总和除以4(氨基酸残基数)而求得。疏水性指数的平均值针对全部的连续4个氨基酸残基而求得(各氨基酸残基用于计算1～4个平均值。)。接着，确定连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域。即使在某个氨基酸残基相当于多个“疏水性指数的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”的情况下，该某个氨基酸残基也作为1个氨基酸残基包含于区域中。并且，该区域中所含的氨基酸残基的总数为p。另外，序列A中所含的氨基酸残基的总数为q。
例如，在“疏水性指数的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”提取了20处的情况下(无重复)，在连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域中包含20个连续的4个氨基酸残基(无重复)，p为20×4＝80。另外，例如，在两个“疏水性指数的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”重复存在一个氨基酸残基的情况下，在连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域中包含7个氨基酸残基(p＝2×4-1＝7。“-1”表示扣除重复量。)。例如，在图2所示的结构域序列的情况下，“疏水性指数的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”无重复地存在7个，因此，p为7×4＝28。另外，例如，在图2所示的结构域序列的情况下，q为4+50+4+40+4+10+4+20+4+30＝170(不包含存在于C端侧的最后的(A)n基序)。接着，p除以q，由此能够算出p/q(％)。在图2的情况下，28/170＝16.47％。
在第五改性丝心蛋白中，p/q优选为6.2％以上，更优选为7％以上，进一步优选为10％以上，更进一步优选为20％以上，更进一步优选为30％以上。p/q的上限不受特别限制，可以为例如45％以下。
第五改性丝心蛋白能够通过例如以满足上述的p/q的条件的方式，将REP中的一个或多个亲水性氨基酸残基(例如，疏水性指数为负的氨基酸残基)取代为疏水性氨基酸残基(例如，疏水性指数为正的氨基酸残基)、及/或在REP中插入一个或多个疏水性氨基酸残基，将克隆出的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列改性于包含局部疏水性指数较大的区域的氨基酸序列来得到。另外，还可以通过例如根据天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列设计满足上述的p/q的条件的氨基酸序列，并化学合成编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。在任意一个情况下，均可以在除相当于与天然来源的丝心蛋白相比REP中的一个或多个氨基酸残基被取代为疏水性指数较大的氨基酸残基、及/或REP中插入有一个或多个疏水性指数较大的氨基酸残基的改性之外，进一步进行相当于取代、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基的改性。
作为疏水性指数较大的氨基酸残基，没有特别限制，优选异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、蛋氨酸(M)及丙氨酸(A)，更优选缬氨酸(V)、亮氨酸(L)及异亮氨酸(I)。
作为第五改性丝心蛋白的更具体的例子，能够列举包含(5-i)序列号19(Met-PRT720)、序列号20(Met-PRT665)或者序列号21(Met-PRT666)所示的氨基酸序列、或与(5-ii)序列号19、序列号20或者序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列的改性丝心蛋白。
下面，对(5-i)的改性丝心蛋白进行说明。序列号19所示的氨基酸序列是对于序列号7(Met-PRT410)所示的氨基酸序列除去C端侧的端末的结构域序列，每隔一个REP分别插入两处由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)，并进一步将一部分谷氨酰胺(Q)残基取代为丝氨酸(S)残基，且使C端侧的一部分氨基酸缺失而成的。序列号20所示的氨基酸序列是对于序列号8(Met-PRT525)所示的氨基酸序列每隔一个REP分别插入一个由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)而成的。序列号21所示的氨基酸序列是对于序列号8所示的氨基酸序列每隔一个REP分别插入两处由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)而成的。
(5-i)的改性丝心蛋白可以为由序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列构成的蛋白。
(5-ii)的改性丝心蛋白包含与序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列。另外，(5-ii)的改性丝心蛋白也是包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列同一性优选为95％以上。
在(5-ii)的改性丝心蛋白中，优选地，在具有与序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性，且从结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列而成的序列中所含的全部REP中，在将连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域中所含的氨基酸残基的总数设为p，将从结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列而成的序列中所含的氨基酸残基的总数设为q时，p/q为6.2％以上。
第五改性丝心蛋白可以在N端及C端中任意一者或两者上包含标签序列。
作为包含标签序列的改性丝心蛋白的更具体的例子，能够列举包含(5-iii)序列号22(PRT720)、序列号23(PRT665)或者序列号24(PRT666)所示的氨基酸序列、或与(5-iv)序列号22、序列号23或者序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列的改性丝心蛋白。
序列号22、序列号23及序列号24所示的氨基酸序列为分别在序列号19、序列号20及序列号21所示的氨基酸序列的N端添加有序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列及铰链序列)而成的氨基酸序列。
(5-iii)的改性丝心蛋白可以为由序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列构成的蛋白。
(5-iv)的改性丝心蛋白包含与序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列。另外，(5-iv)的改性丝心蛋白也是包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列同一性优选为95％以上。
在(5-iv)的改性丝心蛋白中，优选地，在与序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性，且从结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列而成的序列中所含的全部REP中，将连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域中所含的氨基酸残基的总数设为p，将从结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列而成的序列中所含的氨基酸残基的总数设为q时，p/q优选为6.2％以上。
第五改性丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白质生产系中所生产的蛋白质释放至宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列能够根据宿主的种类适当地设置。
第六改性丝心蛋白具有与天然来源的丝心蛋白相比降低了谷氨酰胺残基的含量的氨基酸序列。
第六改性丝心蛋白优选在REP的氨基酸序列中包含选自GGX基序及GPGXX基序中的至少一个基序。
在第六改性丝心蛋白的REP中包含GPGXX基序的情况下，GPGXX基序含有率通常为1％以上，可以为5％以上，优选为10％以上。GPGXX基序含有率的上限没有特别限制，可以为50％以下，也可以为30％以下。
本说明书中，“GPGXX基序含有率”为通过以下的方法而算出的值。
在包含式1：[(A)n基序-REP]m、或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改性丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在从结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列而成的序列中所含的全部REP中，将该区域中所含的GPGXX基序的个数的总数乘以3得到的数(即，相当于GPGXX基序中的G及P的总数)设为s，将从结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列，并进一步除去(A)n基序后的全部REP的氨基酸残基的总数设为t，此时，作为s/t计算GPGXX基序含有率。
计算GPGXX基序含有率时，由于“从位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列”(相当于REP的序列)中具有与丝心蛋白的特征性的序列的相关性较低的序列，在m较小的情况下(即，结构域序列较短的情况下)，会影响GPGXX基序含有率的计算结果，因此，为了排除该影响，将“从结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列而成的序列”作为对象。需要说明的是，在“GPGXX基序”位于REP的C端的情况下，即使在“XX”为例如“AA”的情况下，也作为“GPGXX基序”处理。
图3为示出改性丝心蛋白的结构域序列的示意图。参考图3对GPGXX基序含有率的计算方法进行具体地说明。首先，在图3所示的改性丝心蛋白的结构域序列(“[(A)n基序-REP]m-(A)n基序”类型。)中，全部的REP包含于“从结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列而成的序列”(图3中，由“区域A”所示的序列。)中，因此，用于计算s的GPGXX基序的个数为7，s为7×3＝21。同理，全部的REP包含于“从结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列而成的序列”(图3中，由“区域A”所示的序列。)中，因此，从该序列中进一步除去(A)n基序后的全部REP的氨基酸残基的总数t为50+40+10+20+30＝150。接着，通过s除以t，能够算出s/t(％)，在图3的改性丝心蛋白的情况下，21/150＝14.0％。
在第六改性丝心蛋白中，谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下，更优选为7％以下，进一步优选为4％以下，特别优选为0％。
本说明书中，“谷氨酰胺残基含有率”为通过以下的方法而算出的值。
在包含式1：[(A)n基序-REP]m、或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改性丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在从结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列而成的序列(相当于图5的“区域A”的序列。)中所含的全部REP中，将该区域中所含的谷氨酰胺残基的总数设为u，将从结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列，并进一步除去(A)n基序后的全部REP的氨基酸残基的总数设为t，此时，作为u/t计算谷氨酰胺残基含有率。计算谷氨酰胺残基含有率时，将“从结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列而成的序列”作为对象的理由与上述的理由相同。
在第六改性丝心蛋白中，其结构域序列可以具有相当于与天然来源的丝心蛋白相比缺失了REP中的一个或多个谷氨酰胺残基、或将其取代为其他的氨基酸残基的氨基酸序列。
“其他的氨基酸残基”只要为谷氨酰胺残基以外的氨基酸残基即可，优选为疏水性指数大于谷氨酰胺残基的氨基酸残基。氨基酸残基的疏水性指数如表1所示。
如表1所示，作为疏水性指数大于谷氨酰胺残基的氨基酸残基，能够列举选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、蛋氨酸(M)丙氨酸(A)、甘氨酸(G)、苏氨酸(T)、丝氨酸(S)、色氨酸(W)、酪氨酸(Y)、脯氨酸(P)及组氨酸(H)的氨基酸残基。其中，更优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、蛋氨酸(M)及丙氨酸(A)的氨基酸残基，进一步优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)及苯丙氨酸(F)的氨基酸残基。
在第六改性丝心蛋白中，REP的疏水性度优选为-0.8以上，更优选为-0.7以上，进一步优选为0以上，更进一步优选为0.3以上，特别优选为0.4以上。REP的疏水性度的上限没有特别限制，可以为1.0以下，也可以为0.7以下。
本说明书中，“REP的疏水性度”为通过以下的方法而算出的值。
在包含式1：[(A)n基序-REP]m、或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改性丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在从结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列而成的序列(相当于图3的“区域A”的序列。)中所含的全部REP中，在将该区域的各氨基酸残基的疏水性指数的总和设为v，将从结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列，并进一步除去(A)n基序后的全部REP的氨基酸残基的总数设为t，此时，作为v/t计算REP的疏水性度。计算REP的疏水性度时，将“从结构域序列中除去自位于最C端侧的(A)n基序至结构域序列的C端为止的序列而成的序列”作为对象的理由与上述的理由相同。
在第六改性丝心蛋白中，其结构域序列除相当于与天然来源的丝心蛋白相比缺失了REP中的一个或多个谷氨酰胺残基、及/或将REP中的一个或多个谷氨酰胺残基取代为其他氨基酸残基的改性之外，还可以进一步具有相当于取代、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基的氨基酸序列的改性。
第六改性丝心蛋白通过例如能够从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中使REP中的一个或多个谷氨酰胺残基缺失、及/或将REP中的一个或多个谷氨酰胺残基取代为其他氨基酸残基而得到。另外，也能够通过例如设计相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中缺失REP中的一个或多个谷氨酰胺残基、及/或将REP中的一个或多个谷氨酰胺残基取代为其他的氨基酸残基的氨基酸序列，并化学合成编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。
作为第六改性丝心蛋白的更具体的例子，能够列举包含(6-i)序列号25(Met-PRT888)、序列号26(Met-PRT965)、序列号27(Met-PRT889)、序列号28(Met-PRT916)、序列号29(Met-PRT918)、序列号30(Met-PRT699)、序列号31(Met-PRT698)、序列号32(Met-PRT966)、序列号41(Met-PRT917)或者序列号42(Met-PRT1028)所示的氨基酸序列的改性丝心蛋白、或包含与(6-ii)序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号41或者序列号42所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列的改性丝心蛋白。
下面，对(6-i)的改性丝心蛋白进行说明。序列号25所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列(Met-PRT410)中的QQ全部取代为VL而成的。序列号26所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部取代为TS，且将剩余的Q取代为A而成的。序列号27所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部取代为VL，且将剩余的Q取代为I而成的。序列号28所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部取代为VI，且将剩余的Q取代为L而成的。序列号29所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部取代为VF，且将剩余的Q取代为I而成的。
序列号30所示的氨基酸序列是将序列号8所示的氨基酸序列(Met-PRT525)中的QQ全部取代为VL而成的。序列号31所示的氨基酸序列是将序列号8所示的氨基酸序列中的QQ全部取代为VL，且将剩余的Q取代为I而成的。
序列号32所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列(Met-PRT410)中存在的20个结构域序列的区域重复两次而成的序列中的QQ全部取代为VF，且将剩余的Q取代为I而成的。
序列号41所示的氨基酸序列(Met-PRT917)是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部取代为LI，且将剩余的Q取代为V而成的。序列号42所示的氨基酸序列(Met-PRT1028)是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部取代为IF，且将剩余的Q取代为T而成的。
序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号41及序列号42所示的氨基酸序列的谷氨酰胺残基含有率均为9％以下(表2)。
[表2]
(6-i)的改性丝心蛋白可以为由序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号41或序列号42所示的氨基酸序列构成的蛋白。
(6-ii)的改性丝心蛋白可以包含与序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号41或序列号42所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列。另外，(6-ii)的改性丝心蛋白也是包含式1：[(A)n基序-REP]m、或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。上述序列同一性优选为95％以上。
(6-ii)的改性丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下。另外，(6-ii)的改性丝心蛋白的GPGXX基序含有率优选为10％以上。
第六改性丝心蛋白可以在N端及C端中任意一者或两者上包含标签序列。由此，可以进行改性丝心蛋白的分离、固定化、检测及可视化等。
作为包含标签序列的改性丝心蛋白的更具体的例子，能够列举包含与(6-iii)序列号33(PRT888)、序列号34(PRT965)、序列号35(PRT889)、序列号36(PRT916)、序列号37(PRT918)、序列号38(PRT699)、序列号39(PRT698)、序列号40(PRT966)、序列号43(PRT917)或者序列号44(PRT1028)所示的氨基酸序列的改性丝心蛋白、或包含与(6-iv)序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号43或者序列号44所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列的改性丝心蛋白。
序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号43及序列号44所示的氨基酸序列为分别在序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号41及序列号42所示的氨基酸序列的N端添加有序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列及铰链序列)而成的氨基酸序列。由于仅在N端添加有标签序列，因此，谷氨酰胺残基含有率没有变化，序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号43及序列号44所示的氨基酸序列的谷氨酰胺残基含有率均为9％以下(表3)。
[表3]
(6-iii)的改性丝心蛋白可以为由序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号43或序列号44所示的氨基酸序列构成的蛋白。
(6-iv)的改性丝心蛋白包含与序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号43或序列号44所示的氨基酸序列具有90％以上的序列同一性的氨基酸序列。另外，(6-iv)的改性丝心蛋白也是包含式1：[(A)n基序-REP]m、或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。上述序列同一性优选为95％以上。
(6-iv)的改性丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下。另外，(6-iv)的改性丝心蛋白的GPGXX基序含有率优选为10％以上。
第六改性丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白质生产系中生产的蛋白质释放至宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列能够根据宿主的种类适当地设置。
改性丝心蛋白可以为兼备第一改性丝心蛋白、第二改性丝心蛋白、第三改性丝心蛋白、第四改性丝心蛋白、第五改性丝心蛋白、及第六改性丝心蛋白所具有的特征中的至少两个以上特征的改性丝心蛋白。
改性丝心蛋白可以为亲水性改性丝心蛋白，也可以为疏水性改性丝心蛋白。“疏水性改性丝心蛋白”是求得构成改性丝心蛋白的全部氨基酸残基的疏水性指数(HI)的总和，接着该总和除以氨基酸残基总数而得到的值(平均HI)0以上的改性丝心蛋白。疏水性指数如表1所示。另外，“亲水性改性丝心蛋白”是指上述平均HI低于0的改性丝心蛋白。从对于水分的耐收缩性更加优异的观点出发，本实施方式中的改性丝心蛋白的平均疏水性指数(HI)优选为-1.3以上，优选为-0.8以上，优选超过-0.8，优选为-0.7以上，优选为-0.6以上，更优选为-0.5以上，优选为-0.4以上，优选为-0.3以上，优选为-0.2以上，优选为-0.1以上，更优选为0以上，更优选为0.1以上，更优选为0.2以上，进一步优选为0.3以上，特别优选为0.4以上。另外，平均疏水性指数(HI)可以为1.5以下、1.4以下或1.3以下。
作为疏水性改性丝心蛋白，能够列举例如:上述的第六改性丝心蛋白。作为疏水性改性丝心蛋白的更具体的例子，可列举包含下述氨基酸序列的改性丝心蛋白:序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号33或序列号43所示的氨基酸配列、序列号35、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号41或序列号44所示的氨基酸配列。
作为亲水性改性丝心蛋白，能够列举:上述的第一改性丝心蛋白、第二改性丝心蛋白、第三改性丝心蛋白、第四改性丝心蛋白、及第五改性丝心蛋白。作为亲水性改性丝心蛋白的更具体的例子，可列举包含下述氨基酸配列的改性丝心蛋白:序列号4所示的氨基酸配列、序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸配列、序列号13、序列号11、序列号14或序列号15所示的氨基酸配列、序列号18、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸配列、序列号17、序列号11、序列号14或序列号15所示的氨基酸配列、序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸配列。
(改性丝心蛋白的制造方法)
上述任意一个的实施方式中的改性丝心蛋白也可以通过例如利用宿主表达该核酸的方法来生产，其中，该宿主是被表达载体转化而成的，该表达载体具有编码该改性丝心蛋白的核酸序列和可操作地连接于该核酸序列的一个或多个调控序列。
编码改性丝心蛋白的核酸的制造方法不受特别限制。能够通过例如利用编码天然的丝心蛋白的基因，通过聚合酶链式反应(PCR)等进行扩增并克隆，并通过基因工程手法进行改性的方法、或化学合成的方法来制造该核酸。核酸的化学合成方法也不受特别限制，例如，能够基于从NCBI的网络数据库等中获得的丝心蛋白的氨基酸序列信息，将由AKTAoligopilot plus 10/100(GE HEALTHCARE JAPAN株式会社)等自动合成的寡核苷酸用PCR等连接的方法来化学合成基因。此时，为了方便改性丝心蛋白的纯化及/或确认，也可以合成用于编码改性丝心蛋白的核酸，该改性丝心蛋白在上述的氨基酸序列的N端由添加有起始密码子及His10标签构成的氨基酸序列的氨基酸序列构成。
调控序列为控制宿主中的改性丝心蛋白的表达的序列(例如，启动子、增强子、核糖体结合序列、转录终止序列等)，能够根据宿主的种类适当地选择。作为启动子，可以使用在宿主细胞中起作用，并可以诱导表达改性丝心蛋白的诱导型启动子。诱导型启动子是能够通过存在诱导物质(表达诱导剂)、不存在阻遏分子、或升高或者降低温度、渗透压或者pH值等物理因素来控制转录的启动子。
表达载体的种类能够根据质粒载体、病毒载体、粘粒载体、fosmid载体、人工染色体载体等、宿主的种类适当地选择。作为表达载体，优选使用可以在宿主细胞中独立复制、或可以向宿主的染色体中整合，并在能够转录编码改性丝心蛋白的核酸的位置处含有启动子的载体。
作为宿主，原核生物、以及酵母、丝状真菌、昆虫细胞、动物细胞及植物细胞等真核生物均能够优选使用。
作为原核生物的宿主的优选例子，能够列举：属于埃希氏菌属、短芽孢杆菌属、沙雷氏菌属、芽孢杆菌属、微杆菌属、短杆菌属、棒杆菌属及假单胞菌属等的细菌。作为属于埃希氏菌属的微生物，能够列举例如大肠杆菌等。作为属于短芽孢杆菌属的微生物，能够列举例如土壤短芽孢杆菌等。作为属于沙雷氏菌属的微生物，能够列举例如液化沙雷氏菌等。作为属于芽孢杆菌属的微生物，能够列举例如草芽孢杆菌等。作为示于微杆菌属的微生物，能够列举例如嗜氨微杆菌等。作为属于短杆菌属的微生物，能够列举例如叉开短杆菌等。作为属于棒杆菌属的微生物，能够列举例如产氨棒杆菌等。作为属于假单胞菌(Pseudomonas)属的微生物，能够列举例如恶臭假单胞菌等。
在将原核生物作为宿主的情况下，作为导入编码改性丝心蛋白的核酸的载体，能够列举例如：pBTrp2(Boehringer Mannheim公司制造)、pGEX(Pharmacia公司制造)、pUC18、pBluescriptII、pSupex、pET22b、pCold、pUB110、pNCO2(日本特开2002-238569号公报)等。
作为真核生物的宿主，能够列举例如酵母及丝状真菌(霉菌等)。作为酵母，能够列举例如：属于酵母属、毕赤酵母属、裂殖酵母属等的酵母。作为丝状真菌，能够列举例如：属于曲霉属、青霉属、木霉(Trichoderma)属等的丝状真菌。
在将真核生物作为宿主的情况下，作为导入编码改性丝心蛋白的核酸的载体，能够列举例如：YEP13(ATCC37115)、YEp24(ATCC37051)等。作为向上述宿主细胞导入表达载体的方法，只要为向上述宿主细胞导入DNA的方法，则均能够使用。能够列举例如：使用钙离子的方法〔Proc.Natl.Acad.Sci.USA,69,2110(1972)〕、电穿孔法、原生质球法、原生质体法、乙酸锂法、感受态法等。
作为利用被表达载体转化的宿主表达核酸的方法，除直接表达之外，还能够依据分子克隆第2版中记载的方法等，进行分泌生产、融合蛋白质表达等。
改性丝心蛋白能够通过例如将被表达载体转化后的宿主在培养用培养基中培养，使该改性丝心蛋白在培养用培养基中生成及积蓄，并从该培养用培养基中采集该改性丝心蛋白而制造。在培养用培养基中培养宿主的方法能够按照培养宿主时通常所使用的方法来进行。
在宿主为大肠杆菌等原核生物或酵母等真核生物的情况下，作为培养用培养基，只要为含有宿主能够同化的碳源、氮源及无机盐类等，并能够高效地培养宿主的培养基，则可以使用天然培养基及合成培养基的任意一种。
作为碳源，只要为上述转化微生物能够同化的物质即可，能够使用例如：葡萄糖、果糖、蔗糖、及含有这些的糖蜜、淀粉及淀粉水解物等碳水化合物、乙酸及丙酸等有机酸、以及乙醇及丙醇等醇类。作为氮源，能够使用例如：氨、氯化铵、硫酸铵、乙酸铵及磷酸铵等无机酸或有机酸的铵盐、其他含氮化合物、以及蛋白胨、肉提取物、酵母提取物、玉米浆、酪蛋白水解物、豆粕及豆粕水解物、各种发酵菌体及其消化物。作为无机盐类，能够使用例如：磷酸二氢钾、磷酸氢二钾、磷酸镁、硫酸镁、氯化钠、硫酸亚铁、硫酸锰、硫酸铜及碳酸钙。
大肠杆菌等原核生物或酵母等真核生物的培养能够在例如振荡培养或深部通气搅拌培养等有氧条件下进行。培养温度为例如15～40℃。培养时间通常为16小时～7天。培养中的培养用培养基的pH优选保持为3.0～9.0。培养用培养基的pH的调节能够使用无机酸、有机酸、碱溶液、尿素、碳酸钙及氨等来进行。
另外，培养期间，可以根据需要向培养用培养基中添加氨苄青霉素及四环素等抗生素。在培养被使用诱导型启动子作为启动子的表达载体转化后的微生物时，也可以根据需要向培养基中添加诱导剂。例如，在培养被使用lac启动子的表达载体转化后的微生物时，可以向培养基中添加异丙基-β-D-硫代吡喃半乳糖苷等，在培养被使用trp启动子的表达载体转化后的微生物时，可以向培养基中添加吲哚丙烯酸等。
表达后的改性丝心蛋白的分离及纯化能够通过通常所使用的的方法来进行。例如，在该改性丝心蛋白在细胞内以溶解状态表达的情况下，培养结束后，通过离心分离回收宿主细胞，并将其悬浮于水系缓冲液之后，通过超声波破碎机、French press、manton-gaulin匀浆器及戴诺研磨机(dyno-mill)等将宿主细胞破碎，得到无细胞提取液。通过将该无细胞提取液离心分离得到上清，单独或组合使用通常用于蛋白质的分离纯化的方法、即溶剂提取法、利用硫酸铵等的盐析法、脱盐法、利用有机溶剂的沉淀法、二乙胺基乙基(DEAE)-琼脂糖、使用DIAION HPA-75(三菱化成公司制造)等树脂的阴离子交换层析法、使用S-Sepharose FF(Pharmacia公司制造)等树脂的阳离子交换层析法、使用丁基琼脂糖、苯基琼脂糖等树脂的疏水性层析法、使用分子筛的凝胶过滤法、亲和层析法、聚焦层析法、等电聚焦电泳等电泳法等方法，能够从上清中得到纯化标准品。
另外，在改性丝心蛋白在细胞内形成不溶体而表达的情况下，同样在回收宿主细胞之后，将其破碎并进行离心分离，由此作为沉淀级分回收改性丝心蛋白的不溶体。回收的改性丝心蛋白的不溶体能够被蛋白质改性剂可溶化。该操作之后，能够通过与上述相同的分离纯化法得到改性丝心蛋白的纯化标准品。在该改性丝心蛋白被分泌至细胞外的情况下，能够从培养上清中回收该改性丝心蛋白。即，能够通过利用离心分离等手法处理培养物而取得培养上清，并通过使用与上述相同的分离纯化法从该培养上清中得到纯化标准品。
〔纺丝原液〕
本实施方式中的纺丝原液(纺丝液)包含改性丝心蛋白和溶剂。
本实施方式中的纺丝原液的溶剂只要为能够溶解改性丝心蛋白的物质，则均可以使用，可列举例如：六氟异丙醇(HFIP)、六氟丙酮(HFA)、二甲基亚砜(DMSO)、N,N-二甲基甲酰胺(DMF)、N,N-二甲基乙酰胺(DMA)、1,3-二甲基-2-咪唑啉酮(DMI)、N-甲基-2-吡咯烷酮(NMP)、乙腈、N-甲基吗啉-N-氧化物(NMO)及甲酸等。从改性丝心蛋白的溶解性更加良好的观点出发，更优选六氟异丙醇、二甲基亚砜及甲酸，进一步优选二甲基亚砜及甲酸。这些有机溶剂可以包含水。这些溶剂可以单独使用一种，也可以混合使用两种以上。
作为本实施方式中的纺丝原液中的改性丝心蛋白的浓度，将纺丝原液总量设为100重量％时，其优选为5～40重量％，更优选为7～40重量％，更优选为10～40重量％，更优选为7～35重量％，更优选为10～35重量％，更优选为12～35重量％，更优选为15～35重量％，更优选为15～30重量％，进一步优选为20～35重量％，特别优选为20～30重量％，特别优选为25～35重量％。若改性丝心蛋白的浓度为5重量％以上，生产性更为提高。如改性丝心蛋白的浓度为40重量％以下，则能够更加稳定地从喷丝头喷出纺丝原液，进而提高生产性。
也可以根据需要向本实施方式中的纺丝原液中添加无机盐。无机盐能够用作改性丝心蛋白的溶解促进剂。作为无机盐，可列举例如：碱金属卤化物、碱土金属卤化物、及碱土金属硝酸盐等。作为无机盐的具体例，可列举：碳酸锂、氯化锂、氯化钙、硝酸钙、溴化锂、溴化钡、溴化钙、氯酸钡、高氯酸钠、高氯酸锂、高氯酸钡、高氯酸钙、高氯酸镁。可以将这些中的至少一种无机盐添加于溶剂。
本实施方式中的纺丝原液的制备法不受特别限定，可以将改性丝心蛋白与溶剂分别按照任意的顺序混合。可以将纺丝原液搅拌或振荡一段时间以促进溶解。此时，可以根据需要基于所使用的改性丝心蛋白及溶剂将纺丝原液加热至可溶解的温度。纺丝原液可以加热至例如30℃以上、40℃以上、50℃以上、60℃以上、70℃以上、80℃以上、或90℃以上。加热温度的上限为例如溶剂的沸点以下。
本实施方式中的纺丝原液的粘度可以根据纤维的用途及纺丝方法适当设置。例如，在40℃下，纺丝原液的粘度可以为1,000～35,000mPa·sec、1,000～30,000mPa·sec、1,000～20,000mPa·sec、3,000～20,000mPa·sec、5,000～30,000mPa·sec、5,000～15,000mPa·sec、5,000～12,000mPa·sec、5,000～10,000mPa·sec、7,000～30,000mPa·sec、7,000～12,000mPa·sec、10,000～30,000mPa·sec等。纺丝原液的粘度能够使用例如京都电子工业公司制造的商品名“EMS粘度计”来测定。
〔原料纤维〕
本实施方式中的原料纤维是将上述的改性丝心蛋白纺丝而成的，包含上述的改性丝心蛋白作为主成分。本实施方式中的原料纤维为纺丝后但不可逆收缩前的纤维。原料纤维的纤维直径优选超过25μm。
原料纤维的纤维直径的下限值优选超过25μm，可以为28μm以上、30μm以上、32μm以上、34μm以上、35μm以上、36μm以上、38μm以上、40μm以上、45μm以上、50μm以上、55μm以上、65μm以上。
原料纤维的纤维直径的上限值优选为120μm以下，可以为115μm以下、110μm以下、105μm以下、100μm以下、95μm以下、90μm以下、85μm以下、80μm以下、75μm以下。
原料纤维的纤维直径可以为超过25μm～120μm、超过25μm～115μm、超过25μm～110μm、超过25μm～105μm、超过25μm～100μm、超过25μm～95μm、超过25μm～90μm、超过25μm～85μm、30μm～120μm、30μm～115μm、30μm～110μm、30μm～105μm、30μm～100μm、30μm～95μm、30μm～90μm、30μm～85μm、35μm～120μm、35μm～115μm、35μm～110μm、35μm～105μm、35μm～100μm、35μm～95μm、35μm～90μm、35μm～85μm、40μm～120μm、40μm～115μm、40μm～110μm、40μm～105μm、40μm～100μm、40μm～95μm、40μm～90μm、40μm～85μm、45μm～120μm、45μm～115μm、45μm～110μm、45μm～105μm、45μm～100μm、45μm～95μm、45μm～90μm、45μm～85μm、48μm～120μm、48μm～115μm、48μm～110μm、48μm～105μm、48μm～100μm、48μm～95μm、48μm～90μm、48μm～85μm、50μm～120μm、50μm～115μm、50μm～110μm、50μm～105μm、50μm～100μm、50μm～95μm、50μm～90μm、50μm～85μm、55μm～120μm、55μm～115μm、55μm～110μm、55μm～105μm、55μm～100μm、55μm～95μm、55μm～90μm、55μm～85μm、55μm～80μm、60μm～120μm、60μm～115μm、60μm～110μm、60μm～105μm、60μm～100μm、60μm～95μm、60μm～90μm、60μm～85μm、55μm～120μm、55μm～115μm、55μm～110μm、55μ～105μm、55μm～100μm、55μm～95μm、55μm～90μm、55μm～85μm、65μm～120μm、65μm～115μm、65μm～110μm、65μm～105μm、65μm～100μm、65μm～95μm、65μm～90μm、65μm～85μm、60μm～80μm。通过使纤维直径超过25μm，能够降低与水分接触而产生的收缩。通过使纤维直径为120μm以下，能够更高效地在形成纤维时进行脱溶剂。
〔原料纤维的制造方法〕
〔纺丝工序〕
本实施方式中的原料纤维的制造方法能够通过公知的湿法纺丝法、干式纺丝法、干湿法纺丝法或熔融纺丝法等来制造。本实施方式的原料纤维的制造方法能够使用例如图4所示的纺丝装置来实施。作为优选的纺丝方法，能够列举湿法纺丝或干湿法纺丝。
图4为简要示出用于制造原料纤维的纺丝装置的一例的说明图。图4所示的纺丝装置10为用于干湿法纺丝的纺丝装置的一例，其自上游侧起依次具有挤压装置1、凝固浴槽20、清洗浴槽(拉伸浴槽)21、及干燥装置4。
挤压装置1具有储存槽7，其中蓄存纺丝原液(纺丝液)6。凝固液11蓄存于凝固浴槽20。纺丝原液6通过安装于储存槽7的下端部的齿轮泵8从喷丝头(喷嘴)9挤出。在实验室规模下，可以将纺丝原液填充于料筒，并使用注射泵等将其从喷嘴挤出。将被挤出的纺丝原液6经过气隙19供料(导入)至凝固浴槽20的凝固液11内。在凝固液11内从纺丝原液中除去溶剂,改性丝心蛋白凝固，从而形成纤维状凝固体。接着，将纤维状凝固体供料至清洗浴槽21内的清洗液12中并拉伸。拉伸倍率根据设于清洗浴槽21内的第一夹送辊13与第二夹送辊14的速度比来决定。然后，将被拉伸后的纤维状凝固体供料至干燥装置4内，在纱路22内干燥，并将其卷绕于络筒。如此一来，原料纤维作为通过纺丝装置10最终卷绕于络筒的卷绕物5而得到。需要说明的是，18a～18g为导丝器。
作为凝固液11，只要其为能够脱溶剂的溶剂即可，可列举例如：甲醇、乙醇及2-丙醇等碳原子数1～5的低级醇、以及丙酮等。凝固液11可以适当地包含水。在使用具有直径0.1～0.6mm的喷嘴的注射泵作为喷头9的情况下，挤压速度优选每孔0.2～6.0ml/小时，更优选为1.4～4.0ml/小时。作为凝固后的改性丝心蛋白通过凝固液11中的距离(实质上为从导丝器18a至导丝器18b的距离)，只要具有能够高效地脱溶剂的长度即可，例如为200～500mm。未拉伸纱的拾取速度可以为例如1～100m/分、1～20m/分，优选为1～3m/分。如拾取速度为1m/分以上，则能够充分提高生产性。若拾取速度为100m/分以下，则能够防止显著的溶剂液体飞散。凝固液11中的滞留时间只要为从纺丝原液中除去溶剂的时间即可，可以为例如0.01～3分钟，优选为0.05～0.15分钟。另外，也可以在凝固液11中进行拉伸(预拉伸)。凝固浴槽20也可以多段设置，另外，拉伸可以根据需要在每段或特定的段进行。
喷丝头的喷头形状、孔形状、孔数等不受特别限定，能够根据所需的纤维直径及单纱根数等适当选择。
在喷丝头的孔形状为圆形的情况下，作为孔径，能够示例0.01mm以上且0.6mm以下。若孔径为0.01mm以上，则能够降低压力损失，能够控制设备费用。若孔径为0.6mm以下，则能够降低用于减小纤维直径的拉伸操作的必要性，从而能够降低从喷出至拾取期间产生拉伸断线的可能性。
通过喷丝头时纺丝原液的温度、及喷丝头的温度不受特别限定，只要根据所使用的纺丝原液的浓度及粘度、有机溶剂的种类等适当调整即可。从防止改性丝心蛋白的劣化等观点出发，该温度优选30℃～100℃。另外，从降低溶剂挥发导致的压力升高、纺丝原液的固形化导致产生管路内堵塞的可能性这一观点出发，该温度优选将低于所使用的溶剂的沸点的温度作为上限。由此提高工序稳定性。
凝固液11的温度不受特别限定，可以为40℃以下、30℃以下、25℃以下、20℃以下、10℃以下、或5℃以下。从作业性、冷却成本等观点出发，优选为0℃以上。需要说明的是，例如能够通过使用具有内部具备换热器的凝固浴槽20及冷却循环装置的纺丝装置10来调整凝固液11的温度。例如，向设置在凝固浴槽20内的换热器中流入通过冷却循环装置冷却至规定温度的介质，由此能够通过凝固液11与换热器之间的换热来将温度调整至上述范围内。该情况下，可以通过将用于凝固液11的溶剂作为介质进行循环而高效地进行冷却。
蓄存凝固液的凝固浴槽可以设有多个。
凝固后的改性丝心蛋白(纤维状凝固体)离开凝固浴槽或清洗浴槽之后可以直接卷绕于络筒，也可以通过干燥装置被干燥后再卷绕于络筒。
作为凝固后的改性丝心蛋白(纤维状凝固体)通过凝固液中的距离，只要能够高效地进行脱溶剂即可，可以根据从喷嘴挤出纺丝原液的速度(喷出速度)等来确定。凝固后的改性丝心蛋白(或纺丝原液)在凝固液中的滞留时间可以根据凝固后的改性丝心蛋白通过凝固液中的距离、从喷嘴挤出纺丝原液的速度等来确定。
〔拉伸工序〕
本实施方式的原料纤维的制造方法可以进一步包含将凝固后的改性丝心蛋白(纤维状凝固体)拉伸的工序(拉伸工序)。作为拉伸方法，可列举湿热拉伸、干热拉伸等。拉伸工序例如可以在凝固浴槽20内实施，也可以在清洗浴槽21内实施。拉伸工序还可以在空气中实施。
在清洗浴槽21内实施的拉伸可以为在温水中、温水中加入有有机溶剂等而得到的溶液中等进行的所谓的湿热拉伸。湿热拉伸的温度优选为50～90℃。若该温度为50℃以上，则能够稳定地减小细线的孔径。另外，若温度为90℃以下，则容易设置温度，纺丝稳定性提升。温度更优选75～85℃。
湿热拉伸能够在温水中、温水加入了有机溶剂等而得到的溶液中或蒸汽加热中进行。温度可以为例如40～200℃、50～180℃、50～150℃、75～90℃。湿热拉伸中的拉伸倍率相对于未拉伸纱(或预拉伸纱)可以为例如1～30倍、2～25倍、2～20倍、2～15倍、2～10倍、2～8倍、2～6倍、2～4倍。其中，拉伸倍率只要在能够得到所需的纤维的细度、机械物性等特性的范围内，则不受限定。
干热拉伸能够通过使用具备接触型热板及非接触型炉子等热源的装置在空气中进行拉伸来进行，不受特别限定，只要为能够将纤维升温至规定的温度，且可以以规定的倍率进行拉伸的装置即可。温度可以为例如100℃～270℃、140℃～230℃、140℃～200℃、160℃～200℃、160℃～180℃。
干热拉伸工序中的拉伸倍率相对于未拉伸纱(或预拉伸纱)可以为例如1～30倍、2～30倍、2～20倍、3～15倍，优选为3～10倍，更优选为3～8倍，进一步优选为4～8倍。其中，拉伸倍率只要在能够得到所需的纤维的细度、机械物性等特性的范围内，则不受限定。
作为拉伸工序，可以将湿热拉伸及干热拉伸分别单独进行，另外也可以将这些以多段或组合后进行。即，能够适当地组合湿热拉伸及干热拉伸后进行拉伸工序，例如，通过湿热拉伸进行第一段拉伸，通过干热拉伸进行第二段拉伸，或通过湿热拉伸进行第一段拉伸，通过湿热拉伸进行第二段拉伸，再通过干热拉伸进行第三段拉伸。
经过拉伸工序后的原料纤维的最终拉伸倍率的下限值相对于未拉伸纱(或预拉伸纱)优选为1倍、2倍、3倍、4倍、5倍、6倍、7倍、8倍、或9倍中的任意之一。经过拉伸工序后的原料纤维的最终拉伸倍率的上限值优选为40倍、30倍、20倍、15倍、14倍、13倍、12倍、11倍、或10倍中的任意之一。另外，例如最终拉伸倍率可以为3～40倍、3～30倍、5～30倍、5～20倍、5～15倍、5～13倍。其中，拉伸倍率只要在能够得到所需的纤维的细度、机械物性等特性的范围内，则不受限定。通过调节拉伸倍率，能够将得到的原料纤维的纤维直径调节为任意的值。
干燥之前或之后，可以根据需要向未拉伸纱(或者预拉伸纱)或拉伸纱赋予油剂以赋予抗静电性、收束性及润滑性等。所赋予的油剂的种类及赋予量等不受特别限定，考虑纤维的使用用途、纤维的处理性等能够适当调整。
本实施方式中的制造方法可以进一步具备在纺丝原液的喷出前过滤纺丝原液的工序(过滤工序)、及/或喷出前将纺丝原液脱泡的工序(脱泡工序)。
〔改性丝心蛋白纤维的制造方法(收缩工序)〕
本实施方式中的改性丝心蛋白纤维能够通过具备使上述原料纤维不可逆收缩的收缩工序的方法来制造。在使原料纤维不可逆收缩的收缩工序中，可以通过使原料纤维与水接触而使原料纤维不可逆收缩、或者也可以通过使原料纤维加热松弛而使原料纤维不可逆收缩。在通过与水接触而使原料纤维不可逆收缩的情况下，可以将不可逆收缩后的纤维干燥而使其进一步收缩。
〔通过与水接触来进行的收缩工序(接触工序)〕
图5为示出通过与水接触而产生的原料纤维(包含改性丝心蛋白的纤维)的长度变化的例子的图。本实施方式中的原料纤维(包含改性丝心蛋白的纤维)具有通过与低于沸点的水接触(湿润)而收缩(一次收缩)的特性(图5中，“一次收缩”所示的长度变化)。一次收缩后，若使其干燥，则进一步收缩(图5中，“二次收缩”所示的长度变化)。二次收缩后，若再次使其与水接触，则伸长至与二次收缩前相同或近似的长度，若之后反复进行干燥和湿润，则以与二次收缩相同程度的宽度(图5中，“伸缩率(收缩率)”所示的宽度)反复进行收缩和伸长。即，通过使原料纤维与水接触而产生的一次收缩为不可逆收缩。因此，通过在收缩工序中使原料纤维与水接触，能够得到本实施方式中的具有不可逆收缩的收缩履历的改性丝心蛋白纤维。将通过使原料纤维与水接触而不可逆收缩(一次收缩)的工序下面称为“接触工序”。
一般认为，接触工序中的原料纤维(包含改性丝心蛋白的纤维)的不可逆收缩(图5中的“一次收缩”)因例如以下的理由而产生。即，一般认为，理由之一起因于原料纤维(包含改性丝心蛋白的纤维)的一次结构，另外，另一个理由为例如在由于制造工序中的拉伸等而具有残余应力的原料纤维(包含改性丝心蛋白的纤维)中，水渗入纤维间或纤维内，从而缓和了残余应力。
接触工序中，使纺丝后但与水接触前的原料纤维与水接触，从而将原料纤维制成湿润状态。湿润状态表示原料纤维的至少一部分被水润湿的状态。由此，能够不借助外力而使原料纤维收缩。该收缩是不可逆的(相当于图5的“一次收缩”)。
接触工序中与原料纤维接触的水的温度可以低于沸点。由此，操作性及收缩工序的作业性等提升。另外，从充分缩短收缩时间的观点出发，水的温度的下限值优选为10℃以上，更优选为40℃以上，进一步优选为70℃以上，进一步优选为80℃以上，特别优选为90℃以上。水的温度的上限值优选为沸点以下。
接触工序中，使水与原料纤维接触的方法不受特别限定。作为该方法，可列举例如：将原料纤维浸渍在水中的方法、向原料纤维以常温或加温后的蒸汽等状态喷雾水的方法、及将原料纤维暴露在充分水蒸气的高湿度环境下的方法等。在这些方法中，从在接触工序中谋求有效缩短收缩时间，并且实现加工设备的简化等方面出发，优选将原料纤维浸渍在水中的方法。
若在接触工序中使原料纤维以松弛状态与水接触，则原料纤维不仅会收缩，还可能会以形成波浪状的方式卷缩。为了防止产生这种卷缩，可以在未使原料纤维松弛的状态下实施接触工序，例如，一边以不施加张力的程度将原料纤维沿纤维轴方向拉伸一边使其与水接触。
(干燥工序)
本实施方式中的改性丝心蛋白纤维的制造方法可以进一步具备干燥工序。干燥工序为将经过接触工序后的原料纤维(或经过接触工序得到的改性丝心蛋白纤维)干燥而使其进一步收缩的工序(相当于图5的“二次收缩”)。干燥可以为例如自然干燥，也可以使用干燥设备强制干燥。作为干燥设备，可以任意使用接触型或非接触型的公知的干燥设备。另外，干燥温度也是只要为例如比使原料纤维中所含的改性丝心蛋白分解或使原料纤维受到热损伤的温度更低的温度，则不受任何限定，通常为20～150℃的范围内的温度，优选为50～100℃的范围内的温度。通过使温度在该范围内，能够更快速且高效地干燥纤维，而不会产生纤维的热损伤、或使纤维中所含的改性丝心蛋白的分解。干燥时间根据干燥温度等适当设置，例如采用可以尽可能排除过干燥对改性丝心蛋白纤维的质量及物性等的影响的时间等。
图6为简要示出用于制造改性丝心蛋白纤维的制造装置的一例的说明图。图6所示的制造装置40具有下述部件而构成：输送原料纤维的进料辊42、卷绕改性丝心蛋白纤维38的络筒44、实施接触工序的水浴46、及实施干燥工序的干燥机48。
更详细而言，进料辊42配置为可以安装原料纤维36的卷绕物，并能够通过图中未示出的电动马达等的旋转连续自动地从原料纤维36的卷绕物中输出原料纤维36。络筒44配置为能够通过图中未示出的电动马达的旋转连续自动地卷绕改性丝心蛋白纤维38，其中，该改性丝心蛋白纤维38是从进料辊42输出之后经过了接触工序和干燥工序所制造的。需要说明的是，在此，进料辊42输出原料纤维36的速度与络筒44卷绕改性丝心蛋白纤维38的绕速度可以彼此独立控制。
水浴46与干燥机48在进料辊42和络筒44之间分别并列配置于原料纤维36的传送方向的上游侧和下游侧。需要说明的是，图6所示的制造装置40具有中继辊50及52，这些用于对从进料辊42向络筒44输送的接触工序之前及之后的原料纤维36进行中继。
水浴46具有加热器54，被该加热器54加温后的水47收纳在水浴46内。另外，张力辊56以浸渍在水47中的状态设置在水浴46内。由此，从进料辊42输出的原料纤维36以卷挂在张力辊56的状态浸渍在水浴46内的水47中，同时向络筒44侧输送。需要说明的是，原料纤维36在水47中的浸渍时间根据原料纤维36的输送速度适当控制。
干燥机48具有一对热辊58。一对热辊58可以卷挂离开水浴46内并向络筒44侧输送的原料纤维36。由此，在水浴46内浸渍于水47中的原料纤维36在干燥机48内被一对热辊58加热，并在干燥后，进一步向络筒44输出。
在使用具有这种结构的制造装置40制造改性丝心蛋白纤维38时，首先，使用例如图4所示的纺丝装置10将纺丝后的原料纤维36的卷绕物安装在进料辊42上。接着，从进料辊42连续输出原料纤维36，并使其在水浴46内浸渍在水47中。此时，例如预先使络筒44的卷绕速度低于进料辊42的输出速度。由此，原料纤维36以在进料辊42和络筒44之间处于未松弛的状态通过与水47接触而收缩，故而，能够防止产生卷缩。原料纤维36通过与水47接触而不可逆收缩(相当于图5的“一次收缩”)。
接着，将与水47接触后的原料纤维36(或经过与水47接触而制造的改性丝心蛋白纤维38)通过干燥机48的一对热辊58加热。由此，能够将与水47接触后的原料纤维36(或经过与水47接触而制造的改性丝心蛋白纤维38)干燥，从而使其进一步收缩(相当于图5的“二次收缩”)。此时，也能够控制进料辊42的输出速度与络筒44的卷绕速度的比率以防止改性丝心蛋白纤维38的长度产生变化。接着，将得到的改性丝心蛋白纤维38卷绕于络筒44，得到改性丝心蛋白纤维38的卷绕物。
需要说明的是，也可以使用诸如图7(b)所述的干热板64等仅由简单的热源构成的干燥设备来代替一对热辊58将与水47接触后的原料纤维36干燥。在该情况下，也可以通过与使用一对热辊58作为干燥设备时相同地调节进料辊42的输出速度和络筒44的卷绕速度彼此的相对速度来使改性丝心蛋白纤维的长度不变。在此，干燥机构由干热板64构成。另外，干燥机48并不是必须的。
如上所述，通过使用制造装置40，能够自动连续且非常容易地制造目标改性丝心蛋白纤维38。
图7为简要示出用于制造改性丝心蛋白纤维的制造装置的其他例子的说明图。图7(a)示出该制造装置所具备的实施接触工序(一次收缩)的加工装置，图7(b)示出该制造装置所具备的实施干燥工序的干燥装置。图7所示的制造装置具有实施针对原料纤维36的接触工序的加工装置60、及将接触工序后的原料纤维36(或经过接触工序而制造的改性丝心蛋白纤维38)干燥的干燥装置62，这些装置形成彼此独立的结构。
更具体而言，图7(a)所示的加工装置60具有如下的结构，即进料辊42、水浴46、及络筒44从原料纤维36的输送方向的上游向下游侧依次并列配置而成。这种加工装置60配置为使从进料辊42输出的原料纤维36浸渍在水浴46内的水47中以使之收缩。接着将得到的改性丝心蛋白纤维38卷绕于络筒44。此时，例如，预先使络筒44的卷绕速度低于进料辊42的输出速度。由此，原料纤维36以在进料辊42和络筒44之间松弛的状态下通过与水47接触而收缩，故而，能够防止向纤维施加张力。原料纤维36通过与水47接触而不可逆收缩(相当于图5的“一次收缩”)。
图7(b)所示的干燥装置62具有进料辊42及络筒44、以及干热板64。干热板64配置为干热面66在进料辊42和络筒44之间与改性丝心蛋白纤维38接触，并且沿其输送方向延伸。在该干燥装置62中，如上所述，例如也可以通过控制进料辊42的输出速度和络筒44的卷绕速度的比率来使改性丝心蛋白纤维38的长度不变。
通过使用具有这种结构的制造装置，在通过加工装置60使原料纤维36收缩而得到改性丝心蛋白纤维38之后，能够通过干燥装置62将改性丝心蛋白纤维38干燥。
需要说明的是，也可以从图7(a)所示的加工装置60中省去进料辊42和络筒44，而仅由水浴46构成加工装置。在使用具有这种加工装置的制造装置的情况下，例如改性丝心蛋白纤维以所谓的分批式制造。另外，图7(b)所示的干燥装置62并不是必须的。
〔利用加热松弛来进行的收缩工序〕
使原料纤维不可逆收缩的收缩工序也可以通过使原料纤维加热松弛来进行。原料纤维的加热松弛能够通过加热原料纤维，并使处于加热后的状态下的原料纤维松弛并收缩来进行。以下，在原料纤维通过加热松弛而收缩时，将加热原料纤维的工序称作“加热工序”，将使处于加热后的状态下的原料纤维松弛并收缩的工序称作“松弛收缩工序”。加热工序及松弛收缩工序能够通过例如图8及图9所示的高温加热松弛装置140来进行。
(加热工序)
加热工序中，原料纤维36的加热温度优选为用作原料纤维36的改性丝心蛋白的软化温度以上。本说明书中的改性丝心蛋白的软化温度是指通过缓和原料纤维36的应力而开始收缩的温度。在改性丝心蛋白的软化温度以上的加热松弛收缩中，纤维收缩至仅通过分离纤维中的水分而无法获得的程度，其结果，能够除去由纺丝过程中的拉伸所产生的纤维中的残余应力。
作为与上述的软化温度相对应的温度，可列举例如180℃。在于180℃以上的高温度范围下实施了加热松弛收缩的情况下，松弛倍率越大或温度越高，越能够高效地去除原料纤维中的残余应力。因此，原料纤维36的加热温度优选为180℃以上，更优选为180℃～280℃，更进一步优选为200℃～240℃，特别优选为220℃～240℃。
从不会损害加热处理后的纤维的伸长率的观点出发，加热工序中的加热时间、即高温加热炉143内的停留时间优选为60秒以下，更优选为30秒以下，进一步优选为5秒以下。一般认为该加热时间的长度不会对应力产生太大的影响。需要说明的是，若加热温度200℃下加热时间为5秒以下，则能够防止加热处理后的纤维的伸长率降低。
(松弛收缩工序)
松弛收缩工序中，松弛倍率优选为超过1倍，更优选为1.4倍以上，更进一步优选为1.7倍以上，特别优选为2倍以上。松弛倍率是指输出速度与原料纤维36的卷绕速度的比率，更具体而言，输出辊141的输出速度与卷绕辊142的卷绕速度的比率。
在使用高温加热松弛装置140进行的加热松弛方法中，只要原料纤维36可以在加热状态下松弛，则可以分别进行加热工序和松弛收缩工序。即，可以将加热装置设为与松弛装置分离独立的装置。在该情况下，在加热装置的后段(原料纤维36的输送方向上的下游侧)设有松弛装置，以在加热工序之后进行松弛收缩工序。
需要说明的是，针对原料纤维的加热松弛工序可以与原料纤维的制造工序分开实施。即，可以设有与高温加热松弛装置140相同的装置作为与纺丝装置25分离的独立的装置。可以采用将单独制造的原料纤维36置于输出辊上并从输出辊输出的方式。加热松弛工序可以针对一根原料纤维进行，或者也可以针对捆扎后的多根原料纤维进行。
〔交联工序〕
还可以进一步针对如上所述那样得到的具有不可逆收缩的收缩履历的改性丝心蛋白纤维或者针对不可逆收缩前的原料纤维进行交联工序，即是使纤维内的多肽分子间化学交联。能够交联的官能团可列举例如：胺基、羧基、硫醇基及羟基等。例如，多肽中所含的赖氨酸侧链的胺基能够通过脱水缩合与谷氨酸或天冬氨酸侧链的羧基由酰胺键交联。可以通过在真空加热下进行脱水缩合反应以进行交联，也可以通过碳二亚胺等脱水缩合剂进行交联。
多肽分子间的交联可以使用碳二亚胺、戊二醛等交联剂进行，也可以使用谷氨酰胺转胺酶等酶进行。碳二亚胺为通式R1N＝C＝NR2(其中，R1及R2分别独立地表示碳原子数1～6的烷基、包含环烷基的有机基团。)所示的化合物。作为碳二亚胺的具体例，可列举：1-乙基-3-(3-二甲基胺基丙基)碳二亚胺盐酸盐(EDC)、N,N’-二环己基碳二亚胺(DCC)、1-环己基-3-(2-吗啉基乙基)碳二亚胺、二异丙基碳二亚胺(DIC)等。其中，EDC及DIC的多肽分子间的酰胺键形成能力高且容易进行交联反应，所以优选。
作为交联处理，优选向纤维赋予交联剂并在真空加热干燥进行交联。作为交联剂，可以将纯品赋予纤维，也可以用碳原子数1～5的低级醇及缓冲液等稀释至0.005～10质量％的浓度后赋予纤维。交联处理优选在温度20～45℃下进行3～42小时。能够通过交联处理赋予纤维更高的应力(强度)。
〔改性丝心蛋白纤维〕
本实施方式中的改性丝心蛋白纤维具有纺丝后不可逆收缩的收缩履历，优选所述改性丝心蛋白纤维包含改性丝心蛋白，不可逆收缩前的原料纤维的纤维直径超过25μm。本实施方式中的改性丝心蛋白纤维通过例如上述的制造方法得到，故而，基本不包含由纺丝过程中的拉伸所产生的残余应力。
＜收缩率＞
本实施方式中的改性丝心蛋白纤维由下述式(1)定义的收缩率优选为3.3％以下。
式(1)：收缩率(％)＝(1-(由湿润状态干燥后的改性丝心蛋白纤维的长度/制成湿润状态后的改性丝心蛋白纤维的长度))×100
＝(1-(Ldry/Lwet))×100
关于纤维通过与水分接触而产生的收缩性，能够将例如由上述式(1)求得的收缩率作为指标来进行评价。“制成湿润状态后的改性丝心蛋白纤维的长度”及“由湿润状态干燥后的改性丝心蛋白纤维的长度”能够通过例如以下的方法来测定。
将长度约30cm的多根改性丝心蛋白纤维捆扎制成纤度150旦尼尔的纤维束。将该纤维束在40℃的水中浸渍(湿润)15分钟，并在室温下将其干燥2小时。干燥后，测定纤维束的长度。再次反复进行三次湿润、干燥，能够将湿润时的平均长度作为“制成湿润状态后的改性丝心蛋白纤维的长度”，将干燥时的平均长度作为“由湿润状态干燥后的改性丝心蛋白纤维的长度”。
在改性丝心蛋白纤维中，这样的收缩越少越优选，特别是在由改性丝心蛋白纤维构成的纺织物等产品中，优选该收缩较少。
将天然来源的丝心蛋白纺丝而成的丝心蛋白纤维，通常其收缩率为11～20％，而本发明中的改性丝心蛋白纤维通过使不可逆收缩前的原料纤维的纤维直径超过25μm，能够将由上述式(1)所定义的通过与水分接触而产生的收缩率降低至3.3％以下。
由式(1)定义的收缩率可以为3.2％以下、3.1％以下、3.0％以下、2.9％以下、2.8％以下、2.7％以下、2.6％以下、2.5％以下、2.4％以下、2.3％以下、2.2％以下、2.1％以下、2.0％以下、1.5％以下、1.0％以下、0.5％以下。
作为本实施方式中的改性丝心蛋白纤维的剖面形状，可以通过喷丝头的形状的不同而采用各种形状，改性丝心蛋白纤维的剖面形状可以为圆形或楕圆形。
本实施方式中的改性丝心蛋白纤维可以具有哑光色调的外观，也可以具有光泽色调的外观。通过适当调节纺丝工序中的脱溶剂速度和/或凝固速度，能够调节纤维的外观的光泽度。需要说明的是，本说明书中，“哑光色调的外观”是指外观为低光泽。
另外，本实施方式中的改性丝心蛋白纤维也可以为包含改性丝心蛋白，具有超过25μm的纤维直径，且由上述的式(1)定义的收缩率为3.3％以下的改性丝心蛋白纤维。本实施方式中的改性丝心蛋白纤维的纤维直径的下限值优选超过25μm，可以为28μm以上、30μm以上、32μm以上、33μm以上、超过33μm、34μm以上、35μm以上、36μm以上、38μm以上、40μm以上、45μm以上、50μm以上、55μm以上、65μm以上。
本实施方式中的改性丝心蛋白纤维的纤维直径的上限值优选为120μm以下，可以为115μm以下、110μm以下、105μm以下、100μm以下、95μm以下、90μm以下、85μm以下、80μm以下、75μm以下。改性丝心蛋白纤维的纤维直径可以超过25μm～120μm、超过25μm～115μm、超过25μm～110μm、超过25μm～105μm、超过25μm～100μm、超过25μm～95μm、超过25μm～90μm、超过25μm～85μm、30μm～120μm、30μm～115μm、30μm～110μm、30μm～105μm、30μm～100μm、30μm～95μm、30μm～90μm、30μm～85μm、超过33μm～120μm、34μm以上～120μm、35μm～120μm、35μm～115μm、35μm～110μm、35μm～105μm、35μm～100μm、35μm～95μm、35μm～90μm、35μm～85μm、40μm～120μm、40μm～115μm、40μm～110μm、40μm～105μm、40μm～100μm、40μm～95μm、40μm～90μm、40μm～85μm、45μm～120μm、45μm～115μm、45μm～110μm、45μm～105μm、45μm～100μm、45μm～95μm、45μm～90μm、45μm～85μm、48μm～120μm、48μm～115μm、48μm～110μm、48μm～105μm、48μm～100μm、48μm～95μm、48μm～90μm、48μm～85μm、50μm～120μm、50μm～115μm、50μm～110μm、50μm～105μm、50μm～100μm、50μm～95μm、50μm～90μm、50μm～85μm、55μm～120μm、55μm～115μm、55μm～110μm、55μm～105μm、60μm～120μm、60μm～115μm、60μm～110μm、60μm～105μm、60μm～100μm、60μm～95μm、60μm～90μm、60μm～85μm、65μm～120μm、65μm～115μm、65μm～110μm、65μm～105μm、65μm～100μm、65μm～95μm、65μm～90μm、65μm～85μm、55μm～100μm、55μm～95μm、55μm～90μm、55μm～85μm、55μm～80μm、60μm～80μm。通过使纤维直径超过25μm，能够充分降低通过与水分接触而产生的收缩。通过使纤维直径为120μm以下，能够更为提高生产性。
作为本实施方式中的改性丝心蛋白纤维，优选在使原料纤维不可逆收缩的收缩工序前后纤维直径的变化较少。具体而言，优选相对于不可逆收缩前的原料纤维的纤维直径改性丝心蛋白纤维具有低于±20％的纤维直径。相对于原料纤维的纤维直径，改性丝心蛋白纤维的纤维直径优选低于±20％，可以为±19％以下、±18％以下、±17％以下、±16％以下、±15％以下、低于±15％、±12％以下、±10％以下、低于±10％、±5％以下、低于±5％、±4％以下、低于±4％、±3％以下、低于±3％、±2％以下、低于±2％、±1％以下、低于±1％、±0.9％以下、±0.8％以下、±0.7％以下、±0.7％以下、±0.6％以下、±0.5％以下、低于±0.5％、±0.45％以下。需要说明的是，上述值能够通过(改性丝心蛋白纤维的纤维直径-原料纤维的纤维直径)/原料纤维的纤维直径×100％的算式求得。
〔产品〕
本实施方式中的改性丝心蛋白纤维能够作为纤维(长纤维、短纤维、单丝、或复丝等)或纱线(纺纱、捻纱线、假捻纱、加工纱、混繊纱线、或混纺纱等)而应用于纺织物(布帛)、针织物、编织物、或者无纺布等、以及纸张及棉等。另外，也能够应用于手术用缝合丝、电气部件用的柔性紧固件、以及移植用生理活性材料(例如，人工韧带及主动脉带)等高强度用途。这些能够依据公知的方法来制造。
[实施例]
以下，基于实施例对本发明进行更具体的说明。但是，本发明不限定于以下的实施例。
〔改性丝心蛋白的制造〕
(1)表达载体的制作
基于来自络新妇蛛(Nephila clavipes)的丝心蛋白(GenBank登录号：P46804.1，GI：1174415)的碱基序列及氨基酸序列，设计具有序列号40的改性丝心蛋白(以下，也称为“PRT966”。)、具有序列号15的改性丝心蛋白(以下，也称为“PRT799”。)及具有序列号37的改性丝心蛋白(以下，也称为“PRT918”。)。需要说明的是，序列号40所示的氨基酸序列具有以提高疏水度为目的将序列号7所示的氨基酸序列中存在的20个结构域序列的区域重复两次而成的序列中的QQ全部取代为VF，并将剩余的Q全取代为I而成的序列，而且在N端添加有序列号11所示的氨基酸序列。另外，序列号15所示的氨基酸序列具有以提高生产性为目的对来自络新妇蛛的丝心蛋白的氨基酸序列实施了氨基酸残基的取代、插入及缺失而成的氨基酸序列，此外，在N端添加有序列号12所示的氨基酸序列(标签序列及铰链序列)。
接着，合成编码改性丝心蛋白PRT966，PRT799及PRT918的核酸，该改性丝心蛋白具有所设计的序列号40、序列号15及序列号37的氨基酸序列。该核酸中，在5’端于NdeI位点及终止密码子下游添加有EcoRI位点。将该核酸克隆至克隆载体(pUC118)。然后，用NdeI及EcoRI对该核酸进行酶切处理将其切除后，分别重组至蛋白质表达载体pET-22b(+)，从而得到表达载体。
(2)改性丝心蛋白的表达
用(1)中得到的表达载体转化大肠杆菌BLR(DE3)。将该转化大肠杆菌用包含氨苄青霉素的2mL的LB培养基培养15小时。将该培养液添加至包含氨苄青霉素的100mL的种子培养用培养基(表4)，使OD600达到0.005。将培养液温度保持为30℃，进行烧瓶培养直至OD600达到5(约15小时)，得到种子培养液。
[表4]
种子培养用培养基
将该种子培养液添加至添加有500mL生产培养基(表5)的发酵罐中，使OD600达到0.05。将培养液温度保持为37℃，将pH稳定控制至6.9进行培养。另外，将培养液中的溶解氧浓度保持为溶解氧饱和浓度的20％。
[表5]
生产培养基
生产培养基中的葡萄糖被完全消耗完之后，立刻以1mL/分钟的速度添加料液(葡萄糖455g/1L、Yeast Extract 120g/1L)。将培养液温度保持为37℃，将pH稳定控制至6.9进行培养。另外，将培养液中的溶解氧浓度保持为溶解氧饱和浓度的20％，培养20小时。然后，以相对于培养液使异丙基-β-硫代吡喃半乳糖苷最终浓度达到1mM的方式添加1M的异丙基-β-硫代吡喃半乳糖苷(IPTG)，从而诱导改性丝心蛋白表达。在添加IPTG后经过了20小时时，离心分离培养液，回收菌体。使用由添加IPTG前和添加IPTG后的培养液所制备的菌体进行SDS-PAGE，通过依赖于添加IPTG而出现的目标改性丝心蛋白尺寸的条带，确认目标改性丝心蛋白的表达。
(3)改性丝心蛋白的精制
将添加IPTG2小时后所回收的菌体用20mM Tris-HCl buffer(pH7.4)清洗。将清洗后的菌体悬浮于包含约1mM的PMSF的20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)中，通过高压均质机(GEA Niro Soavi公司制造)破碎细胞。离心分离破碎后的细胞，得到沉淀物。将得到的沉淀物用20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)清洗至高纯度。将清洗后的沉淀物用8M胍缓冲液(8M胍盐酸盐、10mM磷酸二氢钠、20mM NaCl、1mM Tris-HCl、pH7.0)悬浮使其达到100mg/mL的浓度，在60℃下用搅拌器搅拌30分钟使其溶解。溶解后，使用透析管(三光纯药株式会社制造的纤维素管36/32)用水进行透析。通过离心分离回收透析后得到的白色的凝聚蛋白质，用冻干机除去水分，回收冻干粉末，由此得到改性丝心蛋白(PRT966，PRT799及PRT918)。
〔原料纤维的制造〕
(1)纺丝液的制备
准备溶解有4.0质量％的LiCl的二甲基亚砜(DMSO)作为溶解用溶剂，将其与上述改性丝心蛋白的制造工序中得到的改性丝心蛋白(PRT966)26质量％混合，一边搅拌一边用90℃的铝块加热器加温1小时，将改性丝心蛋白溶解。用网眼1μm的金属过滤器过滤并脱泡，从而制备纺丝液。
(2)干湿法纺丝
将所制备的纺丝液填充于储罐，使用图4的纺丝装置从直径0.3mm的单孔喷嘴使用齿轮泵使纺丝液向100质量％甲醇凝固浴槽中喷出并凝固，从而形成纤维状凝固体。接着，将纤维状凝固体在水清洗浴中拉伸。通过调节水清洗浴中的拉伸倍率条件来控制纤维直径。在水清洗浴中清洗后，使用干热板将其干燥，从而得到作为实施例1～5及比较例的改性丝心蛋白纤维的基础的原料纤维。将得到的原料纤维用络筒卷绕。干湿法纺丝的条件如下。
挤压喷嘴直径：0.3mm
凝固液的温度：5℃
水清洗浴中的拉伸倍率：2.0～6.0倍
水清洗浴的温度：40℃
干燥温度：60℃
〔原料纤维的纤维直径评价〕
使用光学显微镜计算上述(2)中得到的原料纤维的直径并示于表6。测定值采用样本数n＝5的平均值。
〔改性丝心蛋白纤维的制造〕
(1)收缩工序(接触工序及干燥工序)
使用图4的纺丝装置将上述(2)中得到的原料纤维浸渍在40℃的水使之收缩，从而去除来自制造工序的纤维的残余应力。使用干热板将其干燥，得到实施例1～5及比较例的改性丝心蛋白纤维。将得到的改性丝心蛋白纤维用络筒卷绕。此时，通过使络筒的卷绕速度低于进料辊的输出速度以防止对纤维施加应力。得到的实施例1～5及比较例的改性丝心蛋白纤维的纤维直径示于表6。
(2)改性丝心蛋白纤维的剖面形状及外观评价
图10为(1)中得到的改性丝心蛋白纤维的剖面形状的扫描型电子显微镜(SEM)图像。可以观察到纤维的剖面形状为圆形。目测评价外观发现，与天然的蚕丝纤维相比得到的改性丝心蛋白纤维呈现哑光色调。
(3)改性丝心蛋白纤维的收缩性评价
将(1)中得到的改性丝心蛋白纤维整理为长度约30cm并多根捆扎，制成纤度150旦尼尔的纤维束。将该纤维束在40℃的水中浸渍(湿润)15分钟，并在室温下干燥2小时。干燥后，测定纤维束的长度。在此反复进行至少三次湿润、干燥，将湿润时的平均长度作为制成湿润状态后的改性丝心蛋白纤维的长度(Lwet)，干燥时的平均长度作为由湿润状态干燥后的改性丝心蛋白纤维的长度(Ldry)，按照下述式计算收缩率。测定值采用样本数n＝3的平均值。
式子：收缩率(％)＝(1-(Ldry/Lwet))×100
各纤维直径下的改性丝心蛋白纤维的收缩率示于表6。还示出了比较例1的改性丝心蛋白纤维的收缩率的值设为100时的相对值作为参考值。
[表6]
如表6所示，与纤维直径低于25μm的改性丝心蛋白纤维(比较例)相比，纤维直径超过25μm的改性丝心蛋白纤维(实施例1～5)收缩率低，且对于水的收缩性降低。另外，纤维直径为61μm～81μm的改性丝心蛋白纤维(实施例2及3)中，对于水的收缩性的降低效果最大。另外，改性丝心蛋白纤维的纤维直径相对于原料纤维的纤维直径最大为0.41％，最小为-0.02％，显示出非常良好的尺寸稳定性。
参考例1：改性丝心蛋白的燃烧性试验
向氯化锂的二甲基亚砜溶液(浓度：4.0质量％)中添加改性丝心蛋白(PRT799)的冻干粉末，并使粉末浓度为24质量％，使用摇床混合3小时混合使之溶解。然后，除去不溶物及气泡，得到改性丝心蛋白溶液(纺丝原液)。
将得到的纺丝原液加热至90℃，用网眼5μm的金属过滤器过滤，接着在30mL的不锈钢注射器内静置脱泡后，从机针直径0.2mm的实心喷嘴中将纺丝原液向100质量％甲醇凝固浴槽中喷出。喷出温度为90℃。凝固后，将得到的原纱卷绕并自然干燥，得到改性丝心蛋白纤维(原料纤维)。
使用将原料纤维捻合而成的捻纱，利用圆织机通过圆织制造针织布(细度：180旦尼尔、针数：18)。将从得到的针织布中切取20g用作试件。
燃烧性试验依据“消防危50号(平成7年5月31日)”中记载的“粉粒状或低熔点的合成树脂的试验方法”。试验在温度22℃、相对湿度45％、气压1021hPa的条件下实施。将测定结果(氧浓度(％)、燃烧率(％)、换算燃烧率(％))示于表7。
[表7]
氧浓度(％)
燃烧率(％)
换算燃烧率(％)
20.0
39.1
40.1
27.0
48.1
49.3
28.0
51.9
53.2
30.0
53.6
54.9
50.0
61.2
62.7
70.0
91.1
93.3
100.0
97.6
100.0
燃烧性试验的结果为，用改性丝心蛋白(PRT799)纤维织成的针织布的极限氧指数(LOI)值为27.2。通常若LOI值为26以上，则已知为阻燃性。由此可知，改性丝心蛋白的阻燃性优异。
参考例2：改性丝心蛋白的吸湿发热性评价
向氯化锂的二甲基亚砜溶液(浓度：4.0质量％)中添加改性丝心蛋白的冻干粉末，并使粉末的浓度为24质量％，使用摇床混合3小时使之溶解。然后，除去不溶物及气泡，得到改性丝心蛋白溶液(纺丝原液)。
将得到的纺丝原液加热至60℃，用网眼5μm的金属过滤器过滤，接着在30mL的不锈钢注射器内静置脱泡后，从机针直径0.2mm的实心喷嘴将纺丝原液向100质量％甲醇凝固浴槽中喷出。喷出温度为60℃。凝固后，将得到的原纱卷绕并自然干燥，得到改性丝心蛋白纤维(原料纤维)。
为了进行比较，准备了市售的羊毛纤维、棉纤维、莱赛尔纤维、人造丝纤维及聚酯纤维作为原料纤维。
使用各原料纤维利用横织机通过横织分别制造针织布。使用PRT918纤维或PRT799纤维的针织布的细度及针数如表8所示。使用其他原料纤维的针织布以形成与改性丝心蛋白纤维的针织布大致相同的覆盖系数的方式调整细度及针数。具体如下所述。
[表8]
将两张裁切为10cm×10cm的针织布合并，四边缝合制成试件(样品)。将试件在低湿度环境(温度20±2℃、相对湿度40±5％)下放置4小时以上后，转移至高湿度环境(温度20±2℃、相对湿度90±5％)，通过安装于试件内部中央的温度传感器每隔1分钟测定温度，共测定30分钟。
由测定结果按照下述式A求得最高吸湿发热度。
式A：最高吸湿发热度＝{(将样品在低湿度环境下放置至样品温度达到平衡之后转移至高湿度环境下时的样品温度的最高值)-(将样品在低湿度环境下放置至样品温度达到平衡后转移至高湿度环境下时的样品温度)}(℃)/样品重量(g)
图11为示出吸湿发热性试验的结果的一例的图表。图表的横轴表示将把样品从低湿度环境转移至高湿度环境的时刻设为0时在高湿度环境下的放置时间(分)。图表的纵轴表示温度传感器测得的温度(样品温度)。在图11所示的图表中，M所示的点与样品温度的最高值对应。
各针织布的最高吸湿发热度的计算结果示于表9。
[表9]
原料纤维
最高吸湿发热度(℃/g)
PRT918
0.040
PRT799
0.031
羊毛
0.020
棉
0.021
莱赛尔
0.018
人造丝
0.025
聚酯
0.010
如表9所示可知，与现有的材料相比，改性丝心蛋白(PRT918及PRT799)的最高吸湿发热度高，且吸湿发热性优异。
参考例3：改性丝心蛋白的保温性评价
向氯化锂的二甲基亚砜溶液(浓度：4.0质量％)中添加改性丝心蛋白的冻干粉末，并使粉末的浓度为24质量％，使用摇床混合3小时使之溶解。然后，去除不溶物及气泡，得到改性丝心蛋白溶液(纺丝原液)。
将得到的纺丝原液加热至60℃，用网眼5μm的金属过滤器过滤，接着在30mL的不锈钢注射器内静置脱泡后，从机针直径0.2mm的实心喷嘴将纺丝原液向100质量％甲醇凝固浴槽中喷出。喷出温度为60℃。凝固后，将得到的原纱卷绕并自然干燥，得到改性丝心蛋白纤维(原料纤维)。
为了进行比较，准备了市售的羊毛纤维、蚕丝纤维、棉纤维、人造丝纤维及聚酯纤维作为原料纤维。
使用各原料纤维利用横织机通过横织分别制造针织布。使用PRT966纤维或PRT799纤维的针织布的纱支、加捻根数、针数、克重如表10所示。使用原料纤维的针织布以达到与改性丝心蛋白纤维的针织布大致相同的覆盖系数的方式进行调整。具体如下所述。
[表10]
保温性使用katotech株式会社制造的KES-F7 Thermolab II测试机通过干接触法(设想皮肤与衣服在干燥状态直接接触时的方法)进行评价。将一张裁切为20cm×20cm的矩形的针织布用作试件(样品)。将试件置于设置为一定温度(30℃)的热板上，求得在风洞内风速为30cm/秒的条件下隔着试件所释放的热量(a)。在未放置试件的状态下，在上述相同的条件下求得所释放的热量(b)，按照下述式B计算保温率(％)。
式B：保温率(％)＝(1-a/b)×100
由测定结果按照下述式C求得保温性指数。
式C：保温性指数＝保温率(％)/样品的克重(g/m2)
保温性指数的计算结果示于表11。能够将其评价为保温性指数越高保温性越优异的材料。
[表11]
原料纤维
保温性指数
PRT966
0.33
PRT799
0.22
羊毛
0.16
蚕丝
0.11
棉
0.13
人造丝
0.02
聚酯
0.18
如表11所示可知，与现有的材料相比，改性丝心蛋白(PRT966及PRT799)的保温性指数高，且保温性优异。
如参考例1～3所示，若改性丝心蛋白为改性蛛丝丝心蛋白，则能够制成保温性、吸湿发热性和/或阻燃性更加优异的物品。通过使用改性蛛丝丝心蛋白制作本发明的纤维，能够得到保温性、吸湿发热性和/或阻燃性更为优异，并且对于水分的收缩率降低的纤维。
符号说明
1…挤压装置、2…未拉伸纱制造装置、3…湿热拉伸装置、4…干燥装置、6…纺丝液、10…纺丝装置、20…凝固浴槽、21…拉伸浴槽、25…纺丝装置、36…原料纤维、38…改性丝心蛋白纤维、40…制造装置、42…进料辊、44…络筒、46…水浴、48…干燥机、54…加热器、56…张力辊、58…热辊、60…加工装置、62…干燥装置、64…干热板、140…松弛收缩机构(加热机构)、141…输出机构、142…卷绕机构、146…速度调节机构、147…温度调节机构。
序列表
<110> 丝芭博株式会社（Spiber Inc.）
<120> 改性丝心蛋白纤维（Modified fibroin fiber）
<130> FP19-0977-00
<150> JP2018-185300
<151> 2018-09-28
<160> 44
<170> PatentIn version 3.5
<210> 1
<211> 50
<212> PRT
<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
<400> 1
Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu Leu Glu Val Val Ser Ala
1 5 10 15
Leu Val Ser Ile Leu Gly Ser Ser Ser Ile Gly Gln Ile Asn Tyr Gly
20 25 30
Ala Ser Ala Gln Tyr Thr Gln Met Val Gly Gln Ser Val Ala Gln Ala
35 40 45
Leu Ala
50
<210> 2
<211> 30
<212> PRT
<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
<400> 2
Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu Leu Glu Val Val Ser Ala
1 5 10 15
Leu Val Ser Ile Leu Gly Ser Ser Ser Ile Gly Gln Ile Asn
20 25 30
<210> 3
<211> 21
<212> PRT
<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
<400> 3
Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu Leu Glu Val Val Ser Ala
1 5 10 15
Leu Val Ser Ile Leu
20
<210> 4
<211> 1154
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> 重组蛛丝蛋白ADF3KaiLargeNRSH1
<400> 4
Met His His His His His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser
1 5 10 15
Leu Glu Val Leu Phe Gln Gly Pro Ala Arg Ala Gly Ser Gly Gln Gln
20 25 30
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
35 40 45
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr
50 55 60
Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Ser Gln Gln Gly Pro Gly Gln
65 70 75 80
Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
85 90 95
Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro
100 105 110
Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala
115 120 125
Ala Gly Gly Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Ala Gly Gln Gln
130 135 140
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala
145 150 155 160
Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
165 170 175
Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala
180 185 190
Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gly Pro Gly Gln Gln
195 200 205
Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala
210 215 220
Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
225 230 235 240
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly
245 250 255
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly
260 265 270
Tyr Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro
275 280 285
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ser Ala Ala Ser Gly Gly Tyr Gly
290 295 300
Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln
305 310 315 320
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly
325 330 335
Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
340 345 350
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly
355 360 365
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly
370 375 380
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
385 390 395 400
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
405 410 415
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly
420 425 430
Gln Gly Ala Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Gly Ala Ala Gly
435 440 445
Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
450 455 460
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
465 470 475 480
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly
485 490 495
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly
500 505 510
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
515 520 525
Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ala Ser Ala Ala Val Ser
530 535 540
Val Ser Arg Ala Arg Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln
545 550 555 560
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
565 570 575
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly
580 585 590
Gln Gln Gly Pro Ser Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly
595 600 605
Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly
610 615 620
Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro
625 630 635 640
Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Asn Gly
645 650 655
Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Ala Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln
660 665 670
Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro
675 680 685
Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly
690 695 700
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr
705 710 715 720
Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln
725 730 735
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly
740 745 750
Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
755 760 765
Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
770 775 780
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Tyr Gly Gln Gln Gly
785 790 795 800
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala
805 810 815
Ser Ala Ala Ser Ala Ala Ser Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln
820 825 830
Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro
835 840 845
Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser
850 855 860
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
865 870 875 880
Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
885 890 895
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly
900 905 910
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
915 920 925
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
930 935 940
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Ala Tyr Gly
945 950 955 960
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Gly Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly
965 970 975
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
980 985 990
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
995 1000 1005
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser
1010 1015 1020
Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln
1025 1030 1035
Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly
1040 1045 1050
Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ala Ser Ala Ala Val Ser Val
1055 1060 1065
Gly Gly Tyr Gly Pro Gln Ser Ser Ser Val Pro Val Ala Ser Ala
1070 1075 1080
Val Ala Ser Arg Leu Ser Ser Pro Ala Ala Ser Ser Arg Val Ser
1085 1090 1095
Ser Ala Val Ser Ser Leu Val Ser Ser Gly Pro Thr Lys His Ala
1100 1105 1110
Ala Leu Ser Asn Thr Ile Ser Ser Val Val Ser Gln Val Ser Ala
1115 1120 1125
Ser Asn Pro Gly Leu Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu
1130 1135 1140
Leu Glu Val Val Ser Ala Leu Val Ser Ile Leu
1145 1150
<210> 5
<211> 24
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> His标签和起始密码子
<400> 5
Met His His His His His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser
1 5 10 15
Leu Glu Val Leu Phe Gln Gly Pro
20
<210> 6
<211> 597
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT380
<400> 6
Met Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ala Ala Ala Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
20 25 30
Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
35 40 45
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
50 55 60
Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala
65 70 75 80
Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
85 90 95
Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln
100 105 110
Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Ser Gly
115 120 125
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
130 135 140
Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
145 150 155 160
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
165 170 175
Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
180 185 190
Gln Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly
195 200 205
Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala
210 215 220
Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr
225 230 235 240
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly
245 250 255
Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Tyr Gly Pro
260 265 270
Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala
275 280 285
Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
290 295 300
Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
305 310 315 320
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro
325 330 335
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala
340 345 350
Ala Ala Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala
355 360 365
Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly
370 375 380
Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gln Gln Gly Pro
385 390 395 400
Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala
405 410 415
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala
420 425 430
Ala Ala Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala
435 440 445
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Gln Tyr
450 455 460
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
465 470 475 480
Ser Gly Gln Gln Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
485 490 495
Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro
500 505 510
Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly
515 520 525
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser
530 535 540
Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala
545 550 555 560
Ala Ala Gly Gln Tyr Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly
565 570 575
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln
580 585 590
Gly Pro Gly Ala Ser
595
<210> 7
<211> 590
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT410
<400> 7
Met Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ala Ala Ala Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
20 25 30
Gln Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
35 40 45
Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro
50 55 60
Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
65 70 75 80
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln
85 90 95
Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala
100 105 110
Gly Gln Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Ser Ala
115 120 125
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Gln Gly Pro Tyr
130 135 140
Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
145 150 155 160
Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro
165 170 175
Gly Gln Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr
180 185 190
Gly Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Gly
195 200 205
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala
210 215 220
Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser
225 230 235 240
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
245 250 255
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln
260 265 270
Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala
275 280 285
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala
290 295 300
Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Tyr Gly
305 310 315 320
Pro Gly Ser Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser
325 330 335
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
340 345 350
Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gln Gln
355 360 365
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly
370 375 380
Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
385 390 395 400
Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala
405 410 415
Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Tyr
420 425 430
Gly Pro Gly Gln Ser Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Gln Gly Pro
435 440 445
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro
450 455 460
Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala
465 470 475 480
Gly Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gln Asn Gly
485 490 495
Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Ser
500 505 510
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
515 520 525
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly
530 535 540
Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Gly Ser
545 550 555 560
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala
565 570 575
Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser
580 585 590
<210> 8
<211> 565
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT525
<400> 8
Met Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly
20 25 30
Pro Gly Gln Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln
35 40 45
Gln Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
50 55 60
Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala
65 70 75 80
Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Gly
85 90 95
Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ser
100 105 110
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Tyr Gly Ser Gly Pro Gly
115 120 125
Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
130 135 140
Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly
145 150 155 160
Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala
165 170 175
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Tyr Gly
180 185 190
Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Tyr Gly Ser
195 200 205
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Gly Ser Gly
210 215 220
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala
225 230 235 240
Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser
245 250 255
Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Gln
260 265 270
Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser
275 280 285
Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Pro Ser Ala Ala Ala
290 295 300
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala
305 310 315 320
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Tyr Gly Pro Gly Gln Gln
325 330 335
Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly
340 345 350
Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser
355 360 365
Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Pro Ser Ala Ala
370 375 380
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Tyr Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
385 390 395 400
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly
405 410 415
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Tyr
420 425 430
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala
435 440 445
Ala Gly Ser Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Tyr Gly Pro
450 455 460
Gly Gln Ser Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Gln Gly Pro Tyr Gly
465 470 475 480
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Tyr Gly Pro
485 490 495
Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Pro Ser Ala Ala Ala Ala Ala
500 505 510
Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gln
515 520 525
Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
530 535 540
Pro Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln
545 550 555 560
Gly Pro Gly Ala Ser
565
<210> 9
<211> 2364
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT799
<400> 9
Met Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ala Ala Ala Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
20 25 30
Gln Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
35 40 45
Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro
50 55 60
Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
65 70 75 80
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln
85 90 95
Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala
100 105 110
Gly Gln Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Ser Ala
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Ala Ala Ala Gly Leu Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Leu Tyr Gly Pro Tyr
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Gly Pro Gly Leu Ser Gly Pro Gly Ser Gly Val Ile Gly Leu Gly Pro
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Ala Ala Ala Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser
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<223> PRT698
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Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala
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485 490 495
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Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala
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Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr
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Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
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Pro Gly Ser Ser Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser
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180 185 190
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195 200 205
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210 215 220
Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
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595
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