一种贻贝肌原纤维蛋白的改性方法
阅读说明：本技术 一种贻贝肌原纤维蛋白的改性方法 (Method for modifying mussel myofibrillar protein ) 是由 于翠平 孙爽 邹赫楠 闫慧佳 李思慧 张秀敏 于 2021-09-17 设计创作，主要内容包括：本发明提供了一种贻贝肌原纤维蛋白的改性方法,包括使用提取缓冲液溶解贻贝组织匀浆液,搅拌后离心得肌原纤维蛋白沉淀；用盐溶液洗涤；用磷酸盐缓冲液溶解,用酸溶液调节pH,获得1％(w/v)的贻贝肌原纤维蛋白分散液,再对其进行超声波改性处理。本发明方法提高表面疏水性、游离巯基含量、zeta电位绝对值,增大溶解度,提高乳液稳定性；在600W超声波处理下游离巯基含量增加到17.3μmol/g,zeta电位绝对值增加至79.9mV,溶解度增大到33.4％,起泡活性和起泡稳定性分别增加到77.2％和68.0％；本发明显著改变了贻贝肌原纤维蛋白的结构特性,改善了肌原纤维蛋白的功能特性,安全、环保、低成本。(The invention provides a method for modifying mussel myofibrillar protein, which comprises the steps of dissolving mussel tissue homogenate by using an extraction buffer solution, stirring and centrifuging to obtain myofibrillar protein precipitate; washing with a salt solution; dissolving with phosphate buffer solution, adjusting pH with acid solution to obtain 1% (w/v) mussel myofibrillar protein dispersion, and performing ultrasonic modification treatment. The method improves the surface hydrophobicity, the free sulfydryl content and the zeta potential absolute value, increases the solubility and improves the emulsion stability; the free thiol content increased to 17.3. mu. mol/g, the zeta potential absolute value increased to 79.9mV, the solubility increased to 33.4%, and the foaming activity and foaming stability increased to 77.2% and 68.0%, respectively, after 600W ultrasonic treatment; the invention obviously changes the structural characteristics of the mussel myofibrillar protein, improves the functional characteristics of the myofibrillar protein, and has the advantages of safety, environmental protection and low cost.)
技术领域
本发明涉及食品加工领域，具体涉及一种贻贝肌原纤维蛋白的改性方法。
背景技术
贻贝，俗称海红，是常见的生活在海洋中可食用的双壳类软体动物，盛产于我国辽宁、江苏、浙江、福建、山东、广东、广西等省份，其中山东、浙江、福建的产量最多。贻贝因蛋白质等营养物质丰富，素有“海中鸡蛋”之名。贻贝中含缬氨酸、亮氨酸等8种必需氨基酸以及B族维生素和多种微量元素，其含量高于植物蛋白和许多动物蛋白，可以作为研究蛋白质特性的优质原材料。贻贝种类丰富，目前年产量已超过87万吨。经过适当的改性处理，对贻贝蛋白结构和功能特性进行改良，可以提高这种优质海洋资源的利用价值。
肌原纤维蛋白是肌肉组织中蛋白质的最大组成部分，占肌肉蛋白的50％-55％，是食品蛋白加工研究中的主要对象。肌原纤维蛋白可以作为乳化剂，其所具有的亲水性与亲油性可以降低油-水之间的界面张力，增强乳液的稳定性；能够形成凝胶网络，具有保水能力，肌原纤维蛋白的结构和功能特性的研究在水产蛋白的研究中占据重要地位，因此肌原纤维蛋白的理化功能特性受到了广泛关注，所以合适的改性方法对肌原纤维蛋白在食品领域的应用有重要意义。近年来各国学者对肌原纤维蛋白的研究不断增加，寻找适当的改性处理方法，使其合理应用在食品工业中成为广泛关注的问题。因此，本发明通过一定方法改变肌原纤维蛋白的结构，进而改善其功能特性。
加工过程可能导致蛋白质的变性，从而导致蛋白质功能特性的改变。随着对蛋白质性质研究的不断增加，如何对蛋白质进行改性处理成为热点话题。近年来，非热处理技术正在逐渐取代传统热处理技术，被广泛应用于蛋白质性质的研究中。超声波作为一种新型安全环保低成本的非热处理技术，在基本不影响食品营养品质的前提下改善蛋白质的理化功能特性，具有广阔的应用前景。超声波处理应用于蛋白质的改性研究是基于空化作用产生剪切力，冲击波和湍流等强烈的物理力，通过物理或化学方法改变蛋白质的功能特性。据报道，超声波处理可以改变包括乳蛋白、植物蛋白、鸡肉蛋白等各类蛋白质的结构及功能，贝类蛋白研究相对较少，其中贻贝蛋白尤其是肌原纤维蛋白鲜有报道。
发明内容
本发明提供了一种贻贝肌原纤维蛋白的改性方法，以解决
为了实现上述目的，本发明提供一种贻贝肌原纤维蛋白的改性方法，包括以下步骤：
S1、将贻贝粉碎后与提取缓冲液混合并搅拌均匀，得到提取液，离心取沉淀；
S2、将步骤S1得到的所述沉淀用NaCl溶液洗涤、离心取沉淀；再用磷酸盐缓冲液进行溶解，用盐酸溶液调节pH值，得贻贝肌原纤维蛋白分散液；
S3、进行超声波处理。
优选方式下，贻贝肌原纤维蛋白的改性方法包括以下步骤：
S1、将贻贝粉碎后与提取缓冲液按1:4w/v比例混合并搅拌均匀，得到提取液，离心取沉淀；
S2、将步骤S1得到的所述沉淀按1:4v/v的比例，用0.1M的NaCl溶液洗涤、离心取沉淀；再用0.05mol/L，pH＝7.0的磷酸盐缓冲液进行溶解，用0.1mol/L的盐酸溶液调节pH至6.0，得1％(w/v)的贻贝肌原纤维蛋白分散液；
S3、在600W、20kHz超声功率且温度为4℃条件下，进行超声波处理；
所述超声波处理方法为：超声工作时间2s，休息时间2s，持续16min。
优选方式下，步骤S1中所述提取缓冲液包括钠盐、镁盐、磷酸盐溶液的组合。
优选方式下，所述提取缓冲液配方包括:0.1mol/L的NaCl，2mmol/L的MgCl2、1mmol/L的EDTA2Na，6.1mmol/L的Na2HPO4和3.9mmol/L的NaH2PO4，调节pH＝7.0。
优选方式下，步骤S2中所述磷酸盐溶液包括磷酸氢二钠溶液、磷酸二氢钠溶液的组合。
优选方式下，所述磷酸盐缓冲液配方包括:浓度为0.05mol/L的NaH2PO4和浓度为0.05mol/L的Na2HPO4按2:3v/v比例配置的混合液，pH＝7.0。
优选方式下，步骤S1、S2中所述离心的条件包括在5000g，4℃下离心15min。
优选方式下，步骤S3中所述超声波处理进行3次。
本发明方法的有益效果是：
本发明使用的原料为紫贻贝，是食品工业中常用的原材料，蛋白质含量丰富，但是贻贝蛋白的热稳定性和化学稳定性比植物蛋白、脊椎动物蛋白低，影响了蛋白质的功能特性，制约了贻贝蛋白的利用和发展。目前对贻贝蛋白的开发利用大多都停留在实验阶段，尚未大规模投入生产应用，因此要将这种海洋资源高效利用起来还需要大量的实验研究辅助。本发明对贻贝肌原纤维蛋白进行改性处理时使用的超声波处理法属于新型非热处理方法，具有安全、环保、低成本的优点，通过本发明可以探讨贻贝肌原纤维蛋白作为乳化剂、起泡剂的潜在价值，为改善其功能特性提供理论基础。
通过本发明方法处理改变贻贝肌原纤维蛋白的结构特性(如表面疏水性、游离巯基含量)，可以改善贻贝肌原纤维蛋白的功能特性(如电位、溶解度、起泡性、乳液稳定性)，且安全、环保、低成本；超声波处理功率达到600W时，可以改变贻贝肌原纤维蛋白结构特性，改善其功能特性，使游离巯基含量从6.0μmol/g增加到17.3μmol/g，zeta电位绝对值从56.2mV增加至79.9mV，溶解度从11.1％增大到33.4％，起泡活性和起泡稳定性分别从28.3％和21.9％增加到77.2％和68.0％。
附图说明
图1是实施例6中超声波处理的功率对贻贝肌原纤维蛋白游离巯基含量影响示意图；
图2是实施例6中超声波处理的功率对贻贝肌原纤维蛋白表面疏水性的影响示意图；
图3是实施例6中超声波处理的功率对贻贝肌原纤维蛋白电位的影响示意图；
图4是实施例6中超声波处理的功率对贻贝肌原纤维蛋白溶解度的影响示意图；
图5是实施例6中超声波处理的功率对贻贝肌原纤维蛋白起泡性的影响示意图；
图6是实施例6中超声波处理的功率对贻贝肌原纤维蛋白乳液稳定性的影响示意图。
具体实施方式
为了更好的理解本发明，下面结合实施例1～6对本发明的具体实施方式做出进一步说明。
一种贻贝肌原纤维蛋白的改性方法，具体步骤如下：
使用贻贝与提取缓冲液(1:4，w/v)混合粉碎并匀浆(10000rpm，30s)得到提取液，在磁力搅拌器上搅拌2h。将提取液离心(5000g，15min，4℃)两次，得到肌原纤维蛋白沉淀。按1:4v/v的比例，将得到的肌原纤维蛋白沉淀用0.1M的NaCl溶液洗涤，并以相同的条件离心三次。最后一次离心之前，将悬浮液用三层纱布过滤得沉淀，使用磷酸盐缓冲液(0.05mol/L，pH＝7.0)溶解所得沉淀，并用0.1mol/L的盐酸溶液调节pH＝6.0。，获得1％(w/v)的贻贝肌原纤维蛋白分散液，再对其进行超声波改性处理。
超声波处理：使用Scientz-IID超声波探头处理器对贻贝肌原纤维蛋白进行超声波处理。取100mL肌原纤维蛋白样品，放入到150mL锥形瓶并浸入到装有冰水的烧杯中，将探头深入液面下约20mm。将肌浆蛋白样品在20kHz，16min条件下进行超声处理，超声功率为600W。将温度测量探针浸入溶液中测量样品的温度，用冰水浴控制样品温度在4℃左右。(超声工作时间2s，休息时间2s，持续16min)。
所述超声波处理功率优选为600W。
所述提取缓冲液主要包括钠盐、镁盐、磷酸盐溶液的组合。
所述磷酸盐溶液包括磷酸氢二钠溶液、磷酸二氢钠溶液的组合。
提取缓冲液配方为0.1mol/L的NaCl，2mmol/L的MgCl2、1mmol/L的EDTA2Na，6.1mmol/L的Na2HPO4和3.9mmol/L的NaH2PO4，pH＝7.0。
磷酸盐缓冲液配方为39mL浓度为0.05mol/L的NaH2PO4、61mL浓度为0.05mol/L的Na2HPO4，pH＝7.0。
实施例1
贻贝肌原纤维蛋白的提取：将当地市场购买得到的新鲜贻贝去壳取肉，除去足丝，取200g解冻的贻贝用搅拌机粉碎，溶于800mL提取缓冲液中，连续搅拌2h，将所得分散液在5000g，15min条件下离心2次。将所得的肌原纤维蛋白沉淀用0.1mol/L氯化钠溶液洗涤，以5000g的转速离心15min，离心3次。使用磷酸盐缓冲液(0.05mol/L，pH＝7.0)溶解所得沉淀，并用0.1mol/L的盐酸溶液调节pH＝6.0。将最终浓度为1％(w/v)的分散液存储在4℃下。
提取缓冲液配方为0.1mol/L的NaCl，2mmol/L的MgCl2、1mmol/L的EDTA2Na，6.1mmol/L的Na2HPO4和3.9mmol/L的NaH2PO4，pH＝7.0。
磷酸盐缓冲液配方为39mL浓度为0.05mol/L的NaH2PO4、61mL浓度为0.05mol/L的Na2HPO4，pH＝7.0。
超声波处理：使用Scientz-IID超声波探头处理器对贻贝肌原纤维蛋白进行超声波处理。取100mL肌原纤维蛋白样品，放入到150mL锥形瓶并浸入到装有冰水的烧杯中，将探头深入液面下约20mm。将肌浆蛋白样品在20kHz，16min条件下进行超声处理，超声功率为0W。将温度测量探针浸入溶液中测量样品的温度，用冰水浴控制样品温度在4℃左右(超声工作时间2s，休息时间2s)。将超声波处理后的分散液作为对照组用于后续实验。
实施例2
贻贝肌原纤维蛋白的提取：将当地市场购买得到的新鲜贻贝去壳取肉，除去足丝，取200g解冻的贻贝用搅拌机粉碎，溶于800mL提取缓冲液中，连续搅拌2h，将所得分散液在5000g，15min条件下离心2次。将所得的肌原纤维蛋白沉淀用0.1mol/L氯化钠溶液洗涤，以5000g的转速离心15min，离心3次。使用磷酸盐缓冲液(0.05mol/L，pH＝7.0)溶解所得沉淀，并用0.1mol/L的盐酸溶液调节pH＝6.0。将最终浓度为1％(w/v)的分散液存储在4℃下。
提取缓冲液配方:0.1mol/L的NaCl，2mmol/L的MgCl2、1mmol/L的EDTA2Na，6.1mmol/L的Na2HPO4和3.9mmol/L的NaH2PO4，调节pH＝7.0。
磷酸盐缓冲液配方为39mL浓度为0.05mol/L的NaH2PO4、61mL浓度为0.05mol/L的Na2HPO4，pH＝7.0。
超声波处理：使用Scientz-IID超声波探头处理器对贻贝肌原纤维蛋白进行超声波处理。取100mL肌原纤维蛋白样品，放入到150mL锥形瓶并浸入到装有冰水的烧杯中，将探头深入液面下约20mm。将肌浆蛋白样品在20kHz，16min条件下进行超声处理，超声功率为150W。将温度测量探针浸入溶液中测量样品的温度，用冰水浴控制样品温度在4℃左右。(超声工作时间2s，休息时间2s)将超声波处理后的分散液作为对照组用于后续实验。
实施例3
贻贝肌原纤维蛋白的提取：将当地市场购买得到的新鲜贻贝去壳取肉，除去足丝，取200g解冻的贻贝用搅拌机粉碎，溶于800mL提取缓冲液中，连续搅拌2h，将所得分散液在5000g，15min条件下离心2次。将所得的肌原纤维蛋白沉淀用0.1mol/L氯化钠溶液洗涤，以5000g的转速离心15min，离心3次。使用磷酸盐缓冲液(0.05mol/L，pH＝7.0)溶解所得沉淀，并用0.1mol/L的盐酸溶液调节pH＝6.0。将最终浓度为1％(w/v)的分散液存储在4℃下。
提取缓冲液配方:0.1mol/L的NaCl，2mmol/L的MgCl2、1mmol/L的EDTA2Na，6.1mmol/L的Na2HPO4和3.9mmol/L的NaH2PO4，调节pH＝7.0。
磷酸盐缓冲液配方为39mL浓度为0.05mol/L的NaH2PO4、61mL浓度为0.05mol/L的Na2HPO4，pH＝7.0。
超声波处理：使用Scientz-IID超声波探头处理器对贻贝肌原纤维蛋白进行超声波处理。取100mL肌原纤维蛋白样品，放入到150mL锥形瓶并浸入到装有冰水的烧杯中，将探头深入液面下约20mm。将肌浆蛋白样品在20kHz，16min条件下进行超声处理，超声功率为300W。将温度测量探针浸入溶液中测量样品的温度，用冰水浴控制样品温度在4℃左右。(超声工作时间2s，休息时间2s)。将超声波处理后的分散液作为对照组用于后续实验。
实施例4
贻贝肌原纤维蛋白的提取：将当地市场购买得到的新鲜贻贝去壳取肉，除去足丝，取200g解冻的贻贝用搅拌机粉碎，溶于800mL提取缓冲液中，连续搅拌2h，将所得分散液在5000g，15min条件下离心2次。将所得的肌原纤维蛋白沉淀用0.1mol/L氯化钠溶液洗涤，以5000g的转速离心15min，离心3次。使用磷酸盐缓冲液(0.05mol/L，pH＝7.0)溶解所得沉淀，并用0.1mol/L的盐酸溶液调节pH＝6.0。将最终浓度为1％(w/v)的分散液存储在4℃下。
提取缓冲液配方:0.1mol/LNaCl，2mmol/L MgCl2、1mmol/L EDTA2Na，6.1mmol/LNa2HPO4和3.9mmol/LNaH2PO4，pH＝7.0。
磷酸盐缓冲液配方为39mL浓度为0.05mol/L的NaH2PO4、61mL浓度为0.05mol/L的Na2HPO4，pH＝7.0。
超声波处理：使用Scientz-IID超声波探头处理器对贻贝肌原纤维蛋白进行超声波处理。取100mL肌原纤维蛋白样品，放入到150mL锥形瓶并浸入到装有冰水的烧杯中，将探头深入液面下约20mm。将肌浆蛋白样品在20kHz，16min条件下进行超声处理，超声功率为450W。将温度测量探针浸入溶液中测量样品的温度，用冰水浴控制样品温度在4℃左右。(超声工作时间2s，休息时间2s)。将超声波处理后的分散液作为对照组用于后续实验。
实施例5
贻贝肌原纤维蛋白的提取：将当地市场购买得到的新鲜贻贝去壳取肉，除去足丝，取200g解冻的贻贝用搅拌机粉碎，溶于800mL提取缓冲液中，连续搅拌2h，将所得分散液在5000g，15min条件下离心2次。将所得的肌原纤维蛋白沉淀用0.1mol/L氯化钠溶液洗涤，以5000g的转速离心15min，离心3次。使用磷酸盐缓冲液(0.05mol/L，pH＝7.0)溶解所得沉淀，并用0.1mol/L的盐酸溶液调节pH＝6.0。将最终浓度为1％(w/v)的分散液存储在4℃下。
提取缓冲液配方:0.1mol/L的NaCl，浓度为2mmol/L的MgCl2、浓度为1mmol/L的EDTA2Na，浓度为6.1mmol/L的Na2HPO4和浓度为3.9mmol/L的NaH2PO4，pH＝7.0。
磷酸盐缓冲液配方为39mL浓度为0.05mol/L的NaH2PO4、61mL浓度为0.05mol/L的Na2HPO4，pH＝7.0。
超声波处理：使用Scientz-IID超声波探头处理器对贻贝肌原纤维蛋白进行超声波处理。取100mL肌原纤维蛋白样品，放入到150mL锥形瓶并浸入到装有冰水的烧杯中，将探头深入液面下约20mm。将肌浆蛋白样品在20kHz，16min条件下进行超声处理，超声功率为600W。将温度测量探针浸入溶液中测量样品的温度，用冰水浴控制样品温度在4℃左右。(超声工作时间2s，休息时间2s)。将超声波处理后的分散液作为对照组用于后续实验。
实施例6
对所述实施例1～5中得到的各组超声波处理后的分散液进行各项表征，具体步骤如下：
S1、游离巯基含量、表面疏水性的测定
S1.1、游离巯基含量的测定
将实施例1～5的超声波处理的贻贝肌原纤维蛋白分散液分别在Tris-甘氨酸缓冲液(0.086mol/L的Tris，0.09mol/L的甘氨酸，0.004mol/L的EDTA)(pH＝8.0)中稀释至3.0mg/mL。将分散液在室温下静置1h，加入50.0μL的Ellman试剂(4mg/mL的DTNB(5,5’-二硫双-2-硝基苯甲酸)溶液)。在4℃下以10000g离心15min。在412nm处测量上清液的吸光度，并使用1.36×104M-1cm-1的消光系数计算游离巯基含量。
游离巯基含量的计算公式如下：
其中73.53＝106/(1.36×104)，1.36×104是摩尔消光系数；A412为412nm下的吸光度值；C为样品的蛋白质浓度，单位为mg/mL。
如图1所示，超声波处理后游离巯基含量显著增加。随着超声波功率的增加，游离巯基含量从6.0μmol/g±0.6μmol/g增加到17.3μmol/g±0.7μmol/g，其中实施例5的600W条件下游离巯基含量达到最大值。超声产生的空化作用破坏了二硫键，使部分二硫键还原成巯基，导致游离巯基含量的增加。
S1.2、表面疏水性的测定
使用8-苯胺基-1-萘磺酸盐(ANS)测定实施例1～5中的各组超声波处理贻贝肌原纤维蛋白分散液。将各组超声波处理的贻贝肌原纤维蛋白分散液(10mg/mL)在0.01mol/LPBS(pH 7.2)中分别稀释至1mg/mL。将40.0μLANS与4.0mL样品混合静置3min。用F-2700荧光光谱仪(日立，东京，日本)检测荧光强度，激发波长为390nm，发射波长为400-650nm，狭缝校正为5nm。以稀释液的荧光强度为纵坐标，蛋白质浓度为横坐标所得到的标准曲线的初始斜率表示表面疏水性。
表面疏水性是反映蛋白质三四级结构的重要指标，图2显示了超声波处理前后贻贝肌原纤维蛋白的表面疏水性，结果表明超声波处理导致表面疏水性显著增加。随着超声波功率的增加，表面疏水性不断增加，从133.4±0.7增加至161.5±1.2，在实施例5的600W条件下达到最大值。产生该现象的原因可能是超声处理使蛋白质分子展开，使位于分子内部的某些疏水基团暴露，导致疏水性增加。
S3、蛋白电位的测定
蛋白电位的测定：将超声波处理贻贝肌原纤维蛋白分散液(10mg/mL)使用超声波粒度仪DT-1202(分散技术公司，美国)测定蛋白质电位。测量前需用标准校正液校正zeta电位(-38mV)。
zeta电位绝对值与蛋白质的聚集程度有关，值越高，表明蛋白质越稳定，值越低，表明蛋白质容易发生絮凝。如图3所示，结果发现超声波处理后贻贝肌原纤维蛋白zeta电位绝对值显著增加，从56.2mV±3.5mV增至79.9mV±1.2mV，实施例5条件下(600W)zeta电位的绝对值达到最大。随着超声波功率的增加，zeta电位的绝对值增加。超声增强了蛋白质分子的静电斥力，破坏了蛋白质聚集体，增加了表面负电荷，导致zeta电位绝对值增加。
S3、蛋白溶解度的测定
蛋白溶解度的测定：将超声波处理贻贝肌原纤维蛋白分散液(10mg/mL)以10000g离心20min。使用双缩脲法测定蛋白质的含量。蛋白质溶解度可以表示为离心后上清液中蛋白质含量与离心前样品中蛋白质含量之比。
溶解度的计算公式如下：
如图4所示，可以看出超声波处理能够显著增加蛋白质溶解度。随着超声波功率的增加，溶解度从11.1％±0.3％增加到33.4％±0.5％，在实施例5超声波处理条件(600W)下达到最大值，这与超声处理引起的粒径减小有关，粒径增小，使蛋白质-水的相互作用增强。另外，空化作用破坏了蛋白质分子之间的疏水相互作用，也会可能会导致溶解度增加。
S4、蛋白起泡性的测定
蛋白起泡性的测定：贻贝肌原纤维蛋白的起泡性通过用起泡能力(FA)和起泡稳定性(FS)来表示。取20mL分散液(10mg/mL，pH 7.0)以5,000rpm的转速高速匀浆(T25，IKA，德国)1分钟，使用量筒测量体积，体积增加的百分比定义为FA，储存10分钟后，残余泡沫体积百分比表示为FS。
FA、FS的计算公式如下：
其中V0和V10分别表示0min泡沫的体积和10min时残留泡沫的体积。
对实施例1～6的超声波处理贻贝肌原纤维蛋白分散液的起泡性进行测定，结果如图5所示。图5表明超声波处理显著改善了起泡活性和起泡稳定性，随着超声波功率的增加，起泡活性和起泡稳定性分别从28.3％±0.8％和21.9％±5.1％增加到77.2％±2.0％和68.0％±1.5％，并在实施例5超声波处理条件(600W)下达到最大值。起泡性受表面疏水性的影响，经超声处理后疏水基团暴露，可以增强空气-水的界面相互作用，从而提高蛋白质发泡能力。另外，超声引起的粒径减小也可以增加蛋白质吸附率，有利于泡沫的形成及其稳定性。
S5、乳液稳定性的测定
乳液的制备：将分散液(10mg/mL)与大豆油混合(9：1，v/v)，使用匀浆机(型号T25，IKA分散技术公司，德国)高速匀浆(12000rpm，1min)。混合物使用均质机(PandaPlus 2000，GEA，意大利)进行高压均质处理(40MPa，均质3次)。为防止微生物生长，加入0.02％叠氮钠。
乳液稳定性的测定：将乳液装入10mL的玻璃样品瓶中，并在室温下保存28小时，每4h记录一次底部的透明液体层的高度(Hs)和总乳液的高度(Ht)。计算公式如下：
对实施例1～5的超声波处理贻贝肌原纤维蛋白分散液的乳液稳定性进行测定，结果如图6所示。乳析指数可以用来表征乳液的稳定性，乳析指数越低，乳液的相分离程度越小，表明乳液稳定性越好；从图中可以看出，放置1h乳液开始不稳定，此时未经超声处理的乳液乳析指数最高(3.1％)且随着储存时间的延长，乳析指数增加，表明该乳液稳定性最差且放置一段时间后乳液稳定性降低。与对照组相比，超声处理后乳液的乳析指数降低，乳液稳定性增加。乳液稳定性增加的原因可能是超声处理促进了蛋白质在油-水界面上的吸附，增强了液滴之间的斥力，使粒径减小，引起了蛋白质构象的改变。
以上所述，仅为本发明较佳的具体实施方式，但本发明的保护范围并不局限于此，任何熟悉本技术领域的技术人员在本发明披露的技术范围内，根据本发明的技术方案及其发明构思加以等同替换或改变，都应涵盖在本发明的保护范围之内。
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